Q60343 (TRM4_METJA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
October 19, 2011.
Version 65.
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| Protein names | Recommended name: tRNA (cytosine(48)-C(5))-methyltransferase EC=2.1.1.- Alternative name(s): aTrm4 tRNA (cytosine-5-)-methyltransferase Trm4 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Methanocaldococcus jannaschii (strain ATCC 43067 / DSM 2661 / JAL-1 / JCM 10045 / NBRC 100440) (Methanococcus jannaschii) | ||||
| Taxonomic identifier | 243232 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Methanococci › Methanococcales › Methanocaldococcaceae › Methanocaldococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 274 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes AdoMet-dependent formation of m5C in tRNA. Cytidine residue at either position 40 or position 48 is likely to be methylated. Ref.2 |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + cytosine(48) in tRNA precursor = S-adenosyl-L-homocysteine + 5-methylcytosine(48) in tRNA precursor. Ref.2 |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential. |
| Sequence similarities | Belongs to the methyltransferase superfamily. RsmB/NOP family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | tRNA processing |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | rRNA processing Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | RNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro tRNA (cytosine-5-)-methyltransferase activityInferred from direct assay Ref.2. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 274 | 274 | tRNA (cytosine(48)-C(5))-methyltransferase | PRO_0000211821 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 91 – 97 | 7 | S-adenosyl-L-methionine binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 212 | 1 | Nucleophile Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 115 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 120 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 142 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 163 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 169 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 189 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 15 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 17 – 19 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 30 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 38 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 49 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 61 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 67 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 73 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 79 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 89 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 104 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 105 – 107 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 116 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 130 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 141 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 152 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 164 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 183 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 187 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 195 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 212 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 229 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 236 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 259 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 273 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complete genome sequence of the methanogenic archaeon, Methanococcus jannaschii." Bult C.J., White O., Olsen G.J., Zhou L., Fleischmann R.D., Sutton G.G., Blake J.A., FitzGerald L.M., Clayton R.A., Gocayne J.D., Kerlavage A.R., Dougherty B.A., Tomb J.-F., Adams M.D., Reich C.I., Overbeek R., Kirkness E.F., Weinstock K.G. Venter J.C.Science 273:1058-1073(1996) [PubMed: 8688087] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43067 / DSM 2661 / JAL-1 / JCM 10045 / NBRC 100440. |
| [2] | "Crystal structure of Methanocaldococcus jannaschii Trm4 complexed with sinefungin." Kuratani M., Hirano M., Goto-Ito S., Itoh Y., Hikida Y., Nishimoto M., Sekine S., Bessho Y., Ito T., Grosjean H., Yokoyama S. J. Mol. Biol. 401:323-333(2010) [PubMed: 20600111] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.27 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH SINEFUNGIN, FUNCTION, CATALYTIC ACTIVITY. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L77117 Genomic DNA. Translation: AAB98007.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | B64303. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_246989.1. NC_000909.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q60343. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 1450864. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MJ0026 in contig L77117_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | mja:MJ_0026. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|243232.1.peg.26. | ||||||||||||||||||
| TIGR | MJ0026. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG726909. | ||||||||||||||||||
| OMA | NEPFFIA. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK876038. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | MJAN243232:MJ_0026-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001678. Fmu/NOL1/Nop2p. IPR018314. Fmu/NOL1/Nop2p_CS. IPR011023. Nop2p. IPR023267. RCMT. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01189. Nol1_Nop2_Fmu. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR02008. RCMTFAMILY. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00446. Nop2p. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01153. NOL1_NOP2_SUN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRM4_METJA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q60343 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Methanococcus jannaschii Methanococcus jannaschii: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with