Q60099 (HAD_XANAU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 72.
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| Protein names | Recommended name: (S)-2-haloacid dehalogenase EC=3.8.1.2 Alternative name(s): 2-haloalkanoic acid dehalogenase Halocarboxylic acid halidohydrolase L-2-haloacid dehalogenase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Xanthobacter autotrophicus | ||
| Taxonomic identifier | 280 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Alphaproteobacteria › Rhizobiales › Xanthobacteraceae › Xanthobacter![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 253 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the hydrolytic dehalogenation of small L-2-haloalkanoic acids to yield the corresponding D-2-hydroxyalkanoic acids. Active with 2-halogenated carboxylic acids and converts only the L-isomer of 2-chloropropionic acid with inversion of configuration to produce D-lactate. |
| Catalytic activity | (S)-2-haloacid + H2O = (R)-2-hydroxyacid + halide. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the HAD-like hydrolase superfamily. S-2-haloalkanoic acid dehalogenase family. |
| Biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 9.5. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular_function | (S)-2-haloacid dehalogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 253 | 253 | (S)-2-haloacid dehalogenase | PRO_0000079159 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 8 | 1 | Nucleophile | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 84 | 1 | D → G Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 84 | 1 | D → G Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 7 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 11 – 13 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 16 – 19 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 26 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 52 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 72 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 86 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 90 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 105 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 116 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 127 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 133 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 139 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 143 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 160 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 166 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 172 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 183 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 190 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 201 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 206 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 217 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 233 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 236 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 244 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Characterization of the haloacid dehalogenase from Xanthobacter autotrophicus GJ10 and sequencing of the dhlB gene." van der Ploeg J., van Hall G., Janssen D.B. J. Bacteriol. 173:7925-7933(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 1-18. Strain: GJ10. |
| [2] | "Sequence analysis of the upstream region of dhlB, the gene encoding haloalkanoic acid dehalogenase of Xanthobacter autotrophicus GJ10." van der Ploeg J., Janssen D.B. Biodegradation 6:257-263(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-122. Strain: GJ10. |
| [3] | "Three-dimensional structure of L-2-haloacid dehalogenase from Xanthobacter autotrophicus GJ10 complexed with the substrate-analogue formate." Ridder I.S., Rozeboom H.J., Kalk K.H., Janssen D.B., Dijkstra B.W. J. Biol. Chem. 272:33015-33022(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.95 ANGSTROMS), SEQUENCE REVISION TO 84. Strain: GJ10. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M81691 Genomic DNA. Translation: AAA27590.1. X86084 Genomic DNA. Translation: CAA60039.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S52840. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q60099. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q60099. Positions 1-245. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.10.150.240. 1 hit. 3.40.50.1000. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR023214. HAD-like_dom. IPR006388. HAD-SF_hydro_IA_v2. IPR006402. HAD-SF_hydro_IA_v3. IPR006328. HAD_II. IPR005833. Haloacid_DH/epoxide_hydro. IPR023198. PGP_dom2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00702. Hydrolase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00413. HADHALOGNASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56784. HAD-like_dom. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01493. HAD-SF-IA-v2. 1 hit. TIGR01509. HAD-SF-IA-v3. 1 hit. TIGR01428. HAD_type_II. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q60099. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HAD_XANAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q60099 Secondary accession number(s): Q56757 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
