Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q60037 (XYNA_THEMA)
Last modified
February 9, 2010.
Version 85.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Endo-1,4-beta-xylanase A Short name=Xylanase A EC=3.2.1.8 Alternative name(s): 1,4-beta-D-xylan xylanohydrolase A | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 2336 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga |
Protein attributes
| Sequence length | 1059 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-xylosidic linkages in xylans. |
| Domain | The C-terminal CBM-cenC domains mediate the binding of xynA to microcrystalline cellulose. CBM-cenC 2 alone can also promote cellulose binding. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 10 (cellulase F) family. Contains 2 CBM-cenC (cenC-type cellulose-binding) domains. |
| Biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 6.2. Temperature dependence: Optimum temperature is 90 degrees Celsius. Thermostable. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Xylan degradation |
| Domain | Repeat Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | xylan catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | carbohydrate binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cation bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro endo-1,4-beta-xylanase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 30 | 30 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 31 – 1059 | 1029 | Endo-1,4-beta-xylanase A | PRO_0000007986 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 700 – 870 | 171 | CBM-cenC 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 871 – 1059 | 189 | CBM-cenC 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 47 – 199 | 153 | A-1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 200 – 354 | 155 | A-2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 355 – 691 | 337 | B, catalytic | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 502 | 1 | Proton donor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 608 | 1 | Nucleophile By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 872 – 877 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 882 – 885 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 888 – 892 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 895 – 897 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 900 – 904 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 906 – 908 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 911 – 918 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 920 – 930 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 938 – 940 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 941 – 943 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 944 – 952 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 965 – 971 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 976 – 978 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 984 – 986 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 987 – 994 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 997 – 1005 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1015 – 1026 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1032 – 1039 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1041 – 1043 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 1045 – 1047 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1049 – 1051 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1052 – 1058 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Identification of a novel cellulose-binding domain within the multidomain 120 kDa xylanase XynA of the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima." Winterhalter C., Heinrich P., Candussio A., Wich G., Liebl W. Mol. Microbiol. 15:431-444(1995) [PubMed: 7783614] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [2] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed: 10360571] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Z46264 Genomic DNA. Translation: CAA86406.1. AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD35155.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S61311. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_227877.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q60037. Positions 51-199, 204-351, 366-692, 707-868. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| CAZy | CBM22. Carbohydrate-Binding Module Family 22. CBM9. Carbohydrate-Binding Module Family 9. GH10. Glycoside Hydrolase Family 10. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 896885. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TM_0061 in contig AE000512_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tma:TM0061. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|243274.1.peg.61. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | TM_0061. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG465764. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | AKLAYWA. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | TMAR243274:TM_0061-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.8. 16699. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008960. Carb-bd_dom_fam9-like. IPR015922. Carb-bd_dom_fam9-like_subgr. IPR003305. CenC_carb_bd. IPR008979. Galactose-bd-like. IPR001000. Glyco_hydro_10. IPR017853. Glyco_hydro_catalytic_core. IPR013781. Glyco_hydro_sg_catalytic. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.40.1190. CBD9. 2 hits. G3DSA:3.20.20.80. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02018. CBM_4_9. 2 hits. PF00331. Glyco_hydro_10. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00134. GLHYDRLASE10. | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00633. Glyco_10. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00591. GLYCOSYL_HYDROL_F10. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | XYNA_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q60037 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


