Q60019 (NQO8_THET8) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 85.
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| Protein names | Recommended name: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8 EC=1.6.99.5 Alternative name(s): NADH dehydrogenase I subunit 8 NDH-1 subunit 8 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 300852 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Thermales › Thermaceae › Thermus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 365 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | NDH-1 shuttles electrons from NADH, via FMN and iron-sulfur (Fe-S) centers, to quinones in the respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme in this species is menaquinone. Couples the redox reaction to proton translocation (for every two electrons transferred, four hydrogen ions are translocated across the cytoplasmic membrane), and thus conserves the redox energy in a proton gradient required for the synthesis of ATP. HAMAP-Rule MF_01350 |
| Catalytic activity | NADH + quinone = NAD+ + quinol. HAMAP-Rule MF_01350 |
| Subunit structure | NDH-1 is composed of 15 different subunits, nqo1 to nqo15. The complex has a L-shaped structure, with the hydrophobic arm (subunits nqo7, nqo8 and nqo10 to nqo14) embedded in the membrane and the hydrophilic peripheral arm (subunits nqo1 to nqo6, nqo9 and nqo15) protruding into the bacterial cytoplasm. The hydrophilic domain contains all the redox centers. |
| Subcellular location | Cell inner membrane; Multi-pass membrane protein HAMAP-Rule MF_01350. |
| Sequence similarities | Belongs to the complex I subunit 1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell inner membrane Cell membrane Membrane |
| Domain | Transmembrane Transmembrane helix |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Quinone |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | NADH dehydrogenase (quinone) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC quinone bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 365 | 365 | NADH-quinone oxidoreductase subunit 8 HAMAP-Rule MF_01350 | PRO_0000117522 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 11 – 31 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 80 – 100 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 120 – 140 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 157 – 177 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 192 – 212 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 252 – 272 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 273 – 293 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 310 – 330 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 336 – 356 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 38 | 29 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 55 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 66 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 94 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 100 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 105 – 109 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 115 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 143 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 177 | 30 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 191 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 197 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 212 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 213 – 215 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 218 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 220 – 222 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 235 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 262 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 272 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 295 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 309 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 310 – 312 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 313 – 329 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 335 – 350 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase (NDH-1) of thermophilic bacterium Thermus thermophilus HB-8. Complete DNA sequence of the gene cluster and thermostable properties of the expressed NQO2 subunit." Yano T., Chu S.S., Sled' V.D., Ohnishi T., Yagi T. J. Biol. Chem. 272:4201-4211(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Complete genome sequence of Thermus thermophilus HB8." Masui R., Kurokawa K., Nakagawa N., Tokunaga F., Koyama Y., Shibata T., Oshima T., Yokoyama S., Yasunaga T., Kuramitsu S. Submitted (NOV-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U52917 Genomic DNA. Translation: AAA97945.1. AP008226 Genomic DNA. Translation: BAD69914.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | T11905. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_143357.1. NC_006461.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q60019. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-59266N. | ||||||||||||||||||
| STRING | 300852.TTHA0091. | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| TCDB | 3.D.1.3.1. H+ or Na+-translocating NADH dehydrogenase (NDH) family. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | BAD69914; BAD69914; BAD69914. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 3169634. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ttj:TTHA0091. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 23955113. VBITheThe93045_0089. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1005. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000228276. | ||||||||||||||||||
| KO | K00337. | ||||||||||||||||||
| OMA | AYLAVAH. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK445100. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01350. NDH1_NuoH. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001694. NADH_UbQ_OxRdtase_su1/FPO. IPR018086. NADH_UbQ_OxRdtase_su1_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11432. PTHR11432. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00146. NADHdh. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00667. COMPLEX1_ND1_1. 1 hit. PS00668. COMPLEX1_ND1_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | NQO8_THET8 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q60019 Secondary accession number(s): Q5SM52 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
