Q5SLR4 (ODBA_THET8) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 59.
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| Protein names | Recommended name: 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit alpha EC=1.2.4.4 Alternative name(s): Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase E1 component alpha chain Short name=BCKDH E1-alpha | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) [Reference proteome] [HAMAP] | ||
| Taxonomic identifier | 300852 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Thermales › Thermaceae › Thermus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 367 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | The branched-chain alpha-keto dehydrogenase complex catalyzes the overall conversion of alpha-keto acids to acyl-CoA and CO2. It contains multiple copies of three enzymatic components: branched-chain alpha-keto acid decarboxylase (E1), lipoamide acyltransferase (E2) and lipoamide dehydrogenase (E3) By similarity. UniProtKB P37940 |
| Catalytic activity | 3-methyl-2-oxobutanoate + [dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase] lipoyllysine = [dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase] S-(2-methylpropanoyl)dihydrolipoyllysine + CO2. Ref.2 |
| Cofactor | Thiamine pyrophosphate. Ref.2 |
| Subunit structure | Heterotetramer of two alpha and two beta chains. Directly associated with ODBB in the E1 complex. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the BCKDHA family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Magnesium Metal-binding Thiamine pyrophosphate |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular_function | 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| TTHA0230 | Q5SLR3 | 4 | EBI-1038222,EBI-1038230 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 367 | 367 | 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit alpha | PRO_0000294975 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 94 – 96 | 3 | Thiamine pyrophosphate binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 128 – 131 | 4 | Substrate binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 144 – 146 | 3 | Thiamine pyrophosphate binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 174 – 180 | 7 | Thiamine pyrophosphate binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 204 – 208 | 5 | Thiamine pyrophosphate binding Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 175 | 1 | Magnesium Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 204 | 1 | Magnesium Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 206 | 1 | Magnesium; via carbonyl oxygen Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 66 | 1 | Substrate Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 95 | 1 | Substrate Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 144 | 1 | Substrate Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 273 | 1 | Thiamine pyrophosphate Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 60 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 83 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 86 – 88 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 92 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 95 – 97 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 104 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 116 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 122 – 125 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 135 – 138 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 146 – 149 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 162 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 174 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 179 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 192 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 203 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 207 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 215 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 227 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 236 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 255 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 266 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 281 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 292 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 305 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 306 – 308 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 335 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 341 – 345 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 348 – 351 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 354 – 366 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complete genome sequence of Thermus thermophilus HB8." Masui R., Kurokawa K., Nakagawa N., Tokunaga F., Koyama Y., Shibata T., Oshima T., Yokoyama S., Yasunaga T., Kuramitsu S. Submitted (NOV-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579. |
| [2] | "Ligand-induced conformational changes and a reaction intermediate in branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase (E1) from Thermus thermophilus HB8, as revealed by X-ray crystallography." Nakai T., Nakagawa N., Maoka N., Masui R., Kuramitsu S., Kamiya N. J. Mol. Biol. 337:1011-1033(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH ODBB AND THIAMINE PYROPHOSPHATE, CATALYTIC ACTIVITY, COFACTOR, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AP008226 Genomic DNA. Translation: BAD70052.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_143495.1. NC_006461.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q5SLR4. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q5SLR4. Positions 6-367. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q5SLR4. 1 interaction. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 300852.TTHA0229. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | BAD70052; BAD70052; BAD70052. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 3168003. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ttj:TTHA0229. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 23955399. VBITheThe93045_0227. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1071. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000281335. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00166. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | ILIRTGK. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK2762003. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001017. DH_E1. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00676. E1_dh. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q5SLR4. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ODBA_THET8 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q5SLR4 Secondary accession number(s): P84129 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
