Q5SL28 (FENR_THET8) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 54.
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| Protein names | Recommended name: Ferredoxin--NADP reductase Short name=FNR Short name=Fd-NADP+ reductase EC=1.18.1.2 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) | ||
| Taxonomic identifier | 300852 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Thermales › Thermaceae › Thermus |
Protein attributes
| Sequence length | 335 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2 reduced ferredoxin + NADP+ + H+ = 2 oxidized ferredoxin + NADPH. HAMAP MF_01685 |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit. Ref.2 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the ferredoxin--NADP reductase type 2 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | FAD Flavoprotein NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | ferredoxin-NADP+ reductase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC flavin adenine dinucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 335 | 335 | Ferredoxin--NADP reductase HAMAP MF_01685 | PRO_0000364981 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 16 | 1 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 35 | 1 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 43 | 1 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 48 | 1 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 88 | 1 | FAD; via amide nitrogen and carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 122 | 1 | FAD; via amide nitrogen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 287 | 1 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 328 | 1 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 11 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 34 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 38 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 44 – 47 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 53 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 63 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 68 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 75 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 78 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 83 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 93 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 102 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 115 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 150 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 158 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 170 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 171 – 174 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 181 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 186 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 202 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 209 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 218 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 230 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 231 – 233 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 240 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 246 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 259 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 270 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 316 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 327 – 329 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complete genome sequence of Thermus thermophilus HB8." Masui R., Kurokawa K., Nakagawa N., Tokunaga F., Koyama Y., Shibata T., Oshima T., Yokoyama S., Yasunaga T., Kuramitsu S. Submitted (NOV-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579. |
| [2] | "Crystal structure of thioredoxin reductase-like protein from Thermus thermophilus HB8." RIKEN structural genomics initiative (RSGI) Submitted (NOV-2007) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.1 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH FAD, COFACTOR, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AP008226 Genomic DNA. Translation: BAD70288.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_143731.1. NC_006461.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q5SL28. | ||||||||||||
| SMR | Q5SL28. Positions 2-335. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q5SL28. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 3169949. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TTHA0465 in contig AP008226_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ttj:TTHA0465. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|300852.3.peg.548. | ||||||||||||
| PATRIC | 23955901. VBITheThe93045_0464. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0492. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG669726. | ||||||||||||
| OMA | FQVFELG. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q5SL28. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK738278. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | TTHE300852:TTHA0465-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01685. FENR2. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR022890. Fd--NADP_Rdtase_type_2. IPR023753. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_FAD/NAD. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD-bd_dom. IPR000103. Pyridine_nuc-diS_OxRdtase_2. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K00384. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR22912:SF53. PTHR22912:SF53. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. PR00469. PNDRDTASEII. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FENR_THET8 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q5SL28 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with