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Y->C;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15541308,ECO:0000269|PubMed:15541309,ECO:0000269|PubMed:16172858,ECO:0000269|PubMed:16272164,ECO:0000269|PubMed:17114044,ECO:0000269|PubMed:25201882,ECO:0000269|PubMed:26824392,ECO:0000269|PubMed:29125462,ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=dbSNP:rs35801418,PMID:15541308,PMID:15541309,PMID:16172858,PMID:16272164,PMID:17114044,PMID:25201882,PMID:26824392,PMID:29125462,PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Natural variant 1723 1723 . . . ID=VAR_040679;Note=In an ovarian serous carcinoma sample%3B somatic mutation. R->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=PMID:17344846 Q5S007 UniProtKB Natural variant 1728 1728 . . . ID=VAR_054744;Note=In PARK8%3B shows an increase in activity in phosphorylation of RAB8A and RAB10. R->H;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18213618,ECO:0000269|PubMed:26824392,ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=dbSNP:rs145364431,PMID:18213618,PMID:26824392,PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Natural variant 1728 1728 . . . ID=VAR_054745;Note=In PARK8. R->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18213618;Dbxref=dbSNP:rs145364431,PMID:18213618 Q5S007 UniProtKB Natural variant 1869 1869 . . . ID=VAR_024955;Note=In PARK8%3B uncertain significance. M->T;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16157908,ECO:0000269|PubMed:16172858;Dbxref=dbSNP:rs35602796,PMID:16157908,PMID:16172858 Q5S007 UniProtKB Natural variant 1870 1870 . . . ID=VAR_054746;Note=L->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18213618;Dbxref=dbSNP:rs281865053,PMID:18213618 Q5S007 UniProtKB Natural variant 1906 1906 . . . ID=VAR_071101;Note=Does not inhibit interaction with RAB29%3B shows a progressive increase in neurite length and branching. K->M;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17114044,ECO:0000269|PubMed:23395371;Dbxref=PMID:17114044,PMID:23395371 Q5S007 UniProtKB Natural variant 1941 1941 . . . ID=VAR_024956;Note=In PARK8. R->H;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16272164;Dbxref=dbSNP:rs77428810,PMID:16272164 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2012 2012 . . . ID=VAR_024957;Note=In PARK8%3B uncertain significance. I->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16172858;Dbxref=dbSNP:rs34015634,PMID:16172858 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2019 2019 . . . ID=VAR_024958;Note=In PARK8%3B shows an increase in activity in both autophosphorylation and phosphorylation of a generic substrate%3B results in increased PRDX3 phosphorylation promoting dysregulation of mitochondrial function and oxidative damage%3B results in increased APP phosphorylation on 'T-743' promoting neurotoxicity in dopaminergic neurons%3B shows increased kinase activity in the phosphorylation of RAB10%3B does not inhibit interaction with RAB29%3B shows a progressive reduction in neurite length and branching%3B shows distinctive spheroid-like inclusions within both neuronal processes and at intracellular membranous structures%3B shows lysosomal swelling and reduced retrograde transport of selective cargo between lysosomes and the Golgi apparatus%3B shows apoptotic mechanism of cell death%3B no loss of interaction with SEC16A. G->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15680455,ECO:0000269|PubMed:15680456,ECO:0000269|PubMed:15680457,ECO:0000269|PubMed:15726496,ECO:0000269|PubMed:15732108,ECO:0000269|PubMed:15811454,ECO:0000269|PubMed:15852371,ECO:0000269|PubMed:15929036,ECO:0000269|PubMed:16001413,ECO:0000269|PubMed:16102999,ECO:0000269|PubMed:16157901,ECO:0000269|PubMed:16157908,ECO:0000269|PubMed:16157909,ECO:0000269|PubMed:16172858,ECO:0000269|PubMed:16240353,ECO:0000269|PubMed:16250030,ECO:0000269|PubMed:16251215,ECO:0000269|PubMed:16269541,ECO:0000269|PubMed:16272164,ECO:0000269|PubMed:16272257,ECO:0000269|PubMed:16298482,ECO:0000269|PubMed:16333314,ECO:0000269|PubMed:16533964,ECO:0000269|PubMed:17114044,ECO:0000269|PubMed:18213618,ECO:0000269|PubMed:21850687,ECO:0000269|PubMed:22956510,ECO:0000269|PubMed:23395371,ECO:0000269|PubMed:25201882,ECO:0000269|PubMed:26824392,ECO:0000269|PubMed:28720718,ECO:0000269|PubMed:29125462,ECO:0000269|PubMed:29127255,ECO:0000269|PubMed:29212815,ECO:0000269|PubMed:30398148,ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=dbSNP:rs34637584,PMID:15680455,PMID:15680456,PMID:15680457,PMID:15726496,PMID:15732108,PMID:15811454,PMID:15852371,PMID:15929036,PMID:16001413,PMID:16102999,PMID:16157901,PMID:16157908,PMID:16157909,PMID:16172858,PMID:16240353,PMID:16250030,PMID:16251215,PMID:16269541,PMID:16272164,PMID:16272257,PMID:16298482,PMID:16333314,PMID:16533964,PMID:17114044,PMID:18213618,PMID:21850687,PMID:22956510,PMID:23395371,PMID:25201882,PMID:26824392,PMID:28720718,PMID:29125462,PMID:29127255,PMID:29212815,PMID:30398148,PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2020 2020 . . . ID=VAR_024959;Note=In PARK8%3B significant increase in autophosphorylation of about 40%25 in comparison to wild-type protein in vitro%3B shows a progressive reduction in neurite length and branching%3B shows an increase in activity in phosphorylation of RAB8A and RAB10. I->T;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15541309,ECO:0000269|PubMed:15880653,ECO:0000269|PubMed:16172858,ECO:0000269|PubMed:16251215,ECO:0000269|PubMed:16321986,ECO:0000269|PubMed:17114044,ECO:0000269|PubMed:26824392,ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=dbSNP:rs35870237,PMID:15541309,PMID:15880653,PMID:16172858,PMID:16251215,PMID:16321986,PMID:17114044,PMID:26824392,PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2031 2031 . . . ID=VAR_082047;Note=In PARK8%3B shows an increase in activity in phosphorylation of RAB8A and RAB10. T->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26824392,ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=dbSNP:rs78029637,PMID:26824392,PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2081 2081 . . . ID=VAR_024960;Note=N->D;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16172858,ECO:0000269|PubMed:22415848;Dbxref=dbSNP:rs33995883,PMID:16172858,PMID:22415848 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2119 2119 . . . ID=VAR_024961;Note=P->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16172858;Dbxref=dbSNP:rs12423862,PMID:16172858 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2141 2141 . . . ID=VAR_054747;Note=In PARK8. T->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18213618;Dbxref=dbSNP:rs111691891,PMID:18213618 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2143 2143 . . . ID=VAR_054748;Note=In PARK8. R->H;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18213618;Dbxref=dbSNP:rs201271001,PMID:18213618 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2175 2175 . . . ID=VAR_082048;Note=In PARK8%3B shows decreased WD domain homodimerization%3B no effect on kinase activity. D->H;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=dbSNP:rs72547981,PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2189 2189 . . . ID=VAR_082049;Note=In PARK8%3B no effect on WD domain homodimerization%3B no effect on kinase activity. Y->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=dbSNP:rs35658131,PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2261 2261 . . . ID=VAR_024962;Note=N->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16172858;Dbxref=dbSNP:rs12581902,PMID:16172858 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2356 2356 . . . ID=VAR_024963;Note=In PARK8%3B shows decreased WD domain homodimerization%3B no effect on kinase activity. T->I;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16272164,ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=dbSNP:rs113511708,PMID:16272164,PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2385 2385 . . . ID=VAR_024964;Note=In PARK8%3B under conditions of oxidative stress the variant protein is more toxic and is correlated with a higher rate of apoptosis%3B reduced binding to synaptic vesicles%3B no loss of interaction with SEC16A%3B shows an increase in activity in phosphorylation of RAB8A and RAB10%3B shows decreased WD domain homodimerization%3B reduced autophosphorylation at Ser-935. G->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16172858,ECO:0000269|PubMed:17019612,ECO:0000269|PubMed:21641266,ECO:0000269|PubMed:24687852,ECO:0000269|PubMed:25201882,ECO:0000269|PubMed:26824392,ECO:0000269|PubMed:29212815,ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=dbSNP:rs34778348,PMID:16172858,PMID:17019612,PMID:21641266,PMID:24687852,PMID:25201882,PMID:26824392,PMID:29212815,PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2390 2390 . . . ID=VAR_082050;Note=In PARK8%3B shows decreased WD domain homodimerization%3B no effect on kinase activity. V->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=dbSNP:rs79546190,PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2395 2395 . . . ID=VAR_054749;Note=E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18213618;Dbxref=dbSNP:rs78964014,PMID:18213618 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2397 2397 . . . ID=VAR_024965;Note=M->T;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16157901,ECO:0000269|PubMed:16172858,ECO:0000269|PubMed:22415848;Dbxref=dbSNP:rs3761863,PMID:16157901,PMID:16172858,PMID:22415848 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2439 2439 . . . ID=VAR_082051;Note=In PARK8%3B shows decreased WD domain homodimerization%3B no effect on kinase activity. L->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=dbSNP:rs72547983,PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Natural variant 2466 2466 . . . ID=VAR_054750;Note=In PARK8. L->H;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18213618;Dbxref=dbSNP:rs281865057,PMID:18213618 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 727 727 . . . Note=Decreased kinase activity. Loss of RAB29-mediated activation and autophosphorylation of S-910%2C S-935%2C S-955%2C S-973 and S-1292. Decreased membrane association%3B when associated with G-1441%2C C-1699 and S-2019. C->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 728 728 . . . Note=Decreased kinase activity. Loss of RAB29-mediated activation and autophosphorylation of S-910%2C S-935%2C S-955%2C S-973 and S-1292. Decreased membrane association%3B when associated with G-1441%2C C-1699 and S-2019. L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 729 729 . . . Note=Decreased kinase activity. Loss of RAB29-mediated activation and autophosphorylation of S-910%2C S-935%2C S-955%2C S-973 and S-1292. Decreased membrane association%3B when associated with G-1441%2C C-1699 and S-2019. L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 760 760 . . . Note=Decreased kinase activity and loss of RAB29-mediated activation. L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 761 761 . . . Note=Decreased kinase activity and loss of RAB29-mediated activation. L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 762 762 . . . Note=Decreased kinase activity and loss of RAB29-mediated activation. L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 789 789 . . . Note=No effect on kinase activity and RAB29-mediated activation. L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 790 790 . . . Note=No effect on kinase activity and RAB29-mediated activation. L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 791 791 . . . Note=No effect on kinase activity and RAB29-mediated activation. L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 1343 1343 . . . Note=Decreased kinase activity%3B when associated with Q-1398. T->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18230735;Dbxref=PMID:18230735 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 1347 1347 . . . Note=GTPase-dead mutant. Loss of interaction with SEC16A and impaired ability to recruit SEC16A to endoplasmic reticulum exit sites. K->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25201882;Dbxref=PMID:25201882 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 1348 1348 . . . Note=Loss of GTP binding. Inhibits autophosphorylation and RAB10 phosphorylation%3B when associated with G-1441%2C C-1699%2C or S-2019. T->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 1398 1398 . . . Note=Decreased kinase activity%3B when associated with G-1343. R->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18230735;Dbxref=PMID:18230735 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 1441 1441 . . . Note=Decreased membrane association when associated with D-727%2C D-728%2C or D-729. Inhibits autophosphorylation and RAB10 phosphorylation when associated with N-1348 or A-2017. R->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 1699 1699 . . . Note=Decreased membrane association when associated with D-727%2C D-728%2C or D-729. Inhibits autophosphorylation and RAB10 phosphorylation when associated with N-1348 or A-2017. Y->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 1906 1906 . . . Note=Loss of kinase activity. Decreases proteasomal degradation of MAPT%3B when associated with N-1994 and A-2017. K->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26014385;Dbxref=PMID:26014385 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 1906 1906 . . . Note=Loss of kinase activity and ability to enhance NOD2 signaling. K->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27830463;Dbxref=PMID:27830463 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 1994 1994 . . . Note=Loss of kinase activity. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:28720718;Dbxref=PMID:28720718 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 1994 1994 . . . Note=Loss of kinase activity. No loss of interaction with SEC16A and no loss of ability to recruit SEC16A to endoplasmic reticulum exit sites. Decreases proteasomal degradation of MAPT%3B when associated with A-1906 and A-2017. D->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25201882,ECO:0000269|PubMed:26014385,ECO:0000269|PubMed:26824392;Dbxref=PMID:25201882,PMID:26014385,PMID:26824392 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2017 2017 . . . Note=Loss of kinase activity. Decreases proteasomal degradation of MAPT%3B when associated with A-1906 and N-1994. Loss of phosphorylation of RAB10%3B when associated with G-1441%2C C-1699%2C or S-2019. D->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26014385,ECO:0000269|PubMed:29125462,ECO:0000269|PubMed:29212815,ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=PMID:26014385,PMID:29125462,PMID:29212815,PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2019 2019 . . . Note=Decreased membrane association when associated with D-727%2C D-728%2C or D-729. Inhibits autophosphorylation and RAB10 phosphorylation when associated with N-1348 or A-2017. G->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29212815;Dbxref=PMID:29212815 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2343 2343 . . . Note=Decreases WD domain homodimerization. No effect on kinase activity. L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2344 2344 . . . Note=Decreases WD domain homodimerization. No effect on kinase activity. F->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2345 2345 . . . Note=Decreases WD domain homodimerization. No effect on kinase activity. S->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2346 2346 . . . Note=Decreases WD domain homodimerization. No effect on kinase activity. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2391 2391 . . . Note=Increases kinase activity. H->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2394 2394 . . . Note=Decreases WD domain homodimerization. Increases kinase activity and autophosphorylation at Ser-1292. R->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2395 2395 . . . Note=Decreases WD domain homodimerization. No effect on kinase activity. E->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2408 2408 . . . Note=No effect on WD domain homodimerization. No effect on kinase activity. M->A%2CE;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Mutagenesis 2409 2409 . . . Note=Decreases WD domain homodimerization. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30635421;Dbxref=PMID:30635421 Q5S007 UniProtKB Sequence conflict 212 212 . . . Note=L->S;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q5S007 UniProtKB Helix 560 570 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LI4 Q5S007 UniProtKB Turn 571 574 . . . 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