Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q5KY94 (AROD_GEOKA)
Last modified
November 3, 2009.
Version 27.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: 3-dehydroquinate dehydratase Short name=3-dehydroquinase EC=4.2.1.10 Alternative name(s): Type I DHQase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Geobacillus kaustophilus [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 1462 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Geobacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 257 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 3-dehydroquinate = 3-dehydroshikimate + H2O. HAMAP MF_00214 |
| Pathway | Metabolic intermediate biosynthesis; chorismate biosynthesis; chorismate from D-erythrose 4-phosphate and phosphoenolpyruvate: step 3/7. HAMAP MF_00214 |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the type-I 3-dehydroquinase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Aromatic amino acid biosynthesis |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic amino acid family biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | 3-dehydroquinate dehydratase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 257 | 257 | 3-dehydroquinate dehydratase HAMAP MF_00214 | PRO_0000325524 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 147 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 174 | 1 | Schiff-base intermediate with substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 6 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 10 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 13 – 19 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 26 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 43 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 52 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 55 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 57 – 60 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 75 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 78 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 84 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 88 – 91 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 112 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 121 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 126 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 137 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 150 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 167 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 177 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 198 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 207 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 209 – 212 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 218 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 222 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 228 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 230 – 233 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 256 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Thermoadaptation trait revealed by the genome sequence of thermophilic Geobacillus kaustophilus." Takami H., Takaki Y., Chee G.-J., Nishi S., Shimamura S., Suzuki H., Matsui S., Uchiyama I. Nucleic Acids Res. 32:6292-6303(2004) [PubMed: 15576355] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: HTA426. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| BA000043 Genomic DNA. Translation: BAD76342.1. | |||||||||||||
| RefSeq | YP_147910.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 3186501. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus GK2057 in contig BA000043_GR. | ||||||||||||
| KEGG | gka:GK2057. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|235909.3.peg.906. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q5KY94. | ||||||||||||
| OMA | THEYSAA. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | GKAU235909:GK2057-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 4.2.1.10. 281547. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00214. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR018508. 3-dehydroquinate_DH_AS. IPR013785. Aldolase_TIM. IPR001381. DHquinase_I. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01487. DHquinase_I. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProDom | PD005337. DHquinase_I. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01093. aroD. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01028. DEHYDROQUINASE_I. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | AROD_GEOKA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q5KY94 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


