Q5KY26 (GLSA_GEOKA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 51.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Glutaminase EC=3.5.1.2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Geobacillus kaustophilus (strain HTA426) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 235909 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Bacillaceae › Geobacillus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 308 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | L-glutamine + H2O = L-glutamate + NH3. HAMAP-Rule MF_00313 |
| Subunit structure | Homotetramer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the glutaminase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | glutamine metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | glutaminase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 308 | 308 | Glutaminase HAMAP-Rule MF_00313 | PRO_1000048336 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 65 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 116 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 161 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 168 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 192 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 244 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 262 | 1 | Substrate; via amide nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 17 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 22 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 34 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 46 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 47 – 49 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 56 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 87 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 123 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 130 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 146 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 164 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 177 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 196 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 200 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 213 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 219 – 221 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 226 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 240 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 243 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 253 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 258 – 260 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 270 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 271 – 273 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 279 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 287 – 289 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 303 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Thermoadaptation trait revealed by the genome sequence of thermophilic Geobacillus kaustophilus." Takami H., Takaki Y., Chee G.-J., Nishi S., Shimamura S., Suzuki H., Matsui S., Uchiyama I. Nucleic Acids Res. 32:6292-6303(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: HTA426. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000043 Genomic DNA. Translation: BAD76410.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_147978.1. NC_006510.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q5KY26. | ||||||||||||
| SMR | Q5KY26. Positions 2-308. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 235909.GK2125. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | BAD76410; BAD76410; GK2125. | ||||||||||||
| GeneID | 3186387. | ||||||||||||
| KEGG | gka:GK2125. | ||||||||||||
| PATRIC | 21965645. VBIGeoKau81518_2278. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG2066. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000216890. | ||||||||||||
| KO | K01425. | ||||||||||||
| OMA | DRGEDEV. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00971. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | GKAU235909:GJO7-2213-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.710.10. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00313. Glutaminase. | ||||||||||||
| InterPro | IPR012338. Beta-lactam/transpept-like. IPR015868. Glutaminase. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR12544. PTHR12544. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF04960. Glutaminase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56601. PBP_transp_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03814. Gln_ase. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q5KY26. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GLSA_GEOKA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q5KY26 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
