Q5HNV1 (AROE_STAEQ) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 56.
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| Protein names | Recommended name: Shikimate dehydrogenase EC=1.1.1.25 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Staphylococcus epidermidis (strain ATCC 35984 / RP62A) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 176279 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Staphylococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 269 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Shikimate + NADP+ = 3-dehydroshikimate + NADPH. HAMAP MF_00222 |
| Pathway | Metabolic intermediate biosynthesis; chorismate biosynthesis; chorismate from D-erythrose 4-phosphate and phosphoenolpyruvate: step 4/7. HAMAP MF_00222 |
| Sequence similarities | Belongs to the shikimate dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Aromatic amino acid biosynthesis |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic amino acid family biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | NADP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 269 | 269 | Shikimate dehydrogenase HAMAP MF_00222 | PRO_0000136037 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 124 – 128 | 5 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 64 | 1 | Proton acceptor Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 25 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 34 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 44 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 51 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 64 – 67 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 70 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 80 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 109 – 111 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 123 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 137 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 147 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 154 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 164 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 171 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 175 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 181 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 209 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 215 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 224 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 238 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 248 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 265 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Insights on evolution of virulence and resistance from the complete genome analysis of an early methicillin-resistant Staphylococcus aureus strain and a biofilm-producing methicillin-resistant Staphylococcus epidermidis strain." Gill S.R., Fouts D.E., Archer G.L., Mongodin E.F., DeBoy R.T., Ravel J., Paulsen I.T., Kolonay J.F., Brinkac L.M., Beanan M.J., Dodson R.J., Daugherty S.C., Madupu R., Angiuoli S.V., Durkin A.S., Haft D.H., Vamathevan J.J., Khouri H. Fraser C.M.J. Bacteriol. 187:2426-2438(2005) [PubMed: 15774886] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 35984 / RP62A. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CP000029 Genomic DNA. Translation: AAW54512.1. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_188739.1. NC_002976.3. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q5HNV1. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | Q5HNV1. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBSTAT00000042545; EBSTAP00000041088; EBSTAG00000042543. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 3240969. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus SERP1163 in contig CP000029_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ser:SERP1163. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 19613179. VBIStaEpi130894_1132. | ||||||||||||||||||
| TIGR | SERP1163. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0169. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000025479. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG553408. | ||||||||||||||||||
| OMA | GIANELY. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q5HNV1. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK885454. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | SEPI176279:SERP1163-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00222. Shikimate_DH_AroE. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR011342. Shikimate_DH. IPR013708. Shikimate_DH-bd_N. IPR022893. Shikimate_quinate_DH. IPR006151. Shikm_DH/Glu-tRNA_Rdtase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K00014. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01488. Shikimate_DH. 1 hit. PF08501. Shikimate_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00507. AroE. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AROE_STAEQ | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q5HNV1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with