Q5HED1 (ALR1_STAAC) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 52.
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| Protein names | Recommended name: Alanine racemase 1 EC=5.1.1.1 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Staphylococcus aureus (strain COL) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 93062 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Staphylococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 382 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Provides the D-alanine required for cell wall biosynthesis By similarity. HAMAP MF_01201 |
| Catalytic activity | L-alanine = D-alanine. HAMAP MF_01201 |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate By similarity. HAMAP MF_01201 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; D-alanine biosynthesis; D-alanine from L-alanine: step 1/1. HAMAP MF_01201 Cell wall biogenesis; peptidoglycan biosynthesis. HAMAP MF_01201 |
| Sequence similarities | Belongs to the alanine racemase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell shape Cell wall biogenesis/degradation Peptidoglycan synthesis |
| Ligand | Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | alanine metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cellular cell wall organizationInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW peptidoglycan biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW regulation of cell shapeInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | alanine racemase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 382 | 382 | Alanine racemase 1 HAMAP MF_01201 | PRO_0000114567 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 39 | 1 | Proton acceptor; specific for D-alanine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 265 | 1 | Proton acceptor; specific for L-alanine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 39 | 1 | N6-(pyridoxal phosphate)lysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 14 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 28 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 37 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 42 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 56 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 66 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 74 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 84 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 92 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 98 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 105 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 116 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 131 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 154 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 162 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 191 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 202 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 236 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 250 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 257 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 280 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 292 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 299 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 307 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 319 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 328 – 332 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 336 – 338 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 348 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 359 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 364 – 369 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 374 – 377 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 379 – 381 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Insights on evolution of virulence and resistance from the complete genome analysis of an early methicillin-resistant Staphylococcus aureus strain and a biofilm-producing methicillin-resistant Staphylococcus epidermidis strain." Gill S.R., Fouts D.E., Archer G.L., Mongodin E.F., DeBoy R.T., Ravel J., Paulsen I.T., Kolonay J.F., Brinkac L.M., Beanan M.J., Dodson R.J., Daugherty S.C., Madupu R., Angiuoli S.V., Durkin A.S., Haft D.H., Vamathevan J.J., Khouri H. Fraser C.M.J. Bacteriol. 187:2426-2438(2005) [PubMed: 15774886] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: COL. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CP000046 Genomic DNA. Translation: AAW37022.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_186876.1. NC_002951.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q5HED1. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q5HED1. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBSTAT00000009405; EBSTAP00000009140; EBSTAG00000009404. | ||||||||||||
| GeneID | 3238047. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus SACOL2060 in contig CP000046_GR. | ||||||||||||
| KEGG | sac:SACOL2060. | ||||||||||||
| PATRIC | 19530395. VBIStaAur112458_2009. | ||||||||||||
| TIGR | SACOL2060. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0787. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000023673. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG712172. | ||||||||||||
| OMA | NWQIKAL. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q5HED1. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK885747. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SAUR93062:SACOL2060-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01201. Ala_racemase. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR000821. Ala_racemase. IPR009006. Ala_racemase/Decarboxylase_C. IPR011079. Ala_racemase_C. IPR001608. Ala_racemase_N. IPR020622. Ala_racemase_pyridoxalP-BS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.40.37.10. Ala_racemase/Decarboxylase_C. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01775. | ||||||||||||
| Pfam | PF00842. Ala_racemase_C. 1 hit. PF01168. Ala_racemase_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00992. ALARACEMASE. | ||||||||||||
| SMART | SM01005. Ala_racemase_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF50621. Racem_decarbox_C. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00492. Alr. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00395. ALANINE_RACEMASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALR1_STAAC | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q5HED1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with