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UniProtKB/Swiss-Prot Q59931 (GAPN_STRMU)
Last modified
June 16, 2009.
Version 69.
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: NADP-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase EC=1.2.1.9 Alternative name(s): Non-phosphorylating glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase [NADP+] Triosephosphate dehydrogenase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Streptococcus mutans [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 1309 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Lactobacillales › Streptococcaceae › Streptococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 475 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-glyceraldehyde 3-phosphate + NADP+ + H2O = 3-phospho-D-glycerate + NADPH. |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.3 |
| Sequence similarities | Belongs to the aldehyde dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 475 | 475 | NADP-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase | PRO_0000056579 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 230 – 251 | 22 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 154 – 155 | 2 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 283 – 285 | 3 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 250 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 284 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 103 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 151 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 177 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 180 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 215 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 377 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 437 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 58 | 1 | S → A in AAA91091. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 85 | 1 | V → I in AAA91091. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 347 | 1 | A → T in AAA91091. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 9 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 14 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 23 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 25 – 27 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 35 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 58 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 77 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 90 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 115 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 124 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 127 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 132 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 143 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 150 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 169 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 177 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 196 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 205 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 219 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 230 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 241 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 242 – 244 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 250 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 259 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 277 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 281 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 293 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 294 – 309 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 318 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 328 – 343 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 362 – 366 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 372 – 374 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 380 – 389 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 391 – 400 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 401 – 410 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 414 – 423 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 426 – 433 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 451 – 453 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 457 – 463 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 465 – 473 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Sequence, expression, and function of the gene for the nonphosphorylating, NADP-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase of Streptococcus mutans." Boyd D.A., Cvitkovitch D.G., Hamilton I.R. J. Bacteriol. 177:2622-2627(1995) [PubMed: 7751269] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: NG5 / Serotype c. |
| [2] | "Genome sequence of Streptococcus mutans UA159, a cariogenic dental pathogen." Ajdic D.J., McShan W.M., McLaughlin R.E., Savic G., Chang J., Carson M.B., Primeaux C., Tian R., Kenton S., Jia H.G., Lin S.P., Qian Y., Li S., Zhu H., Najar F.Z., Lai H., White J., Roe B.A., Ferretti J.J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:14434-14439(2002) [PubMed: 12397186] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700610 / UA159 / Serotype c. |
| [3] | "Apo and holo crystal structures of an NADP-dependent aldehyde dehydrogenase from Streptococcus mutans." Cobessi D., Tete-Favier F., Marchal S., Azza S., Branlant G., Aubry A. J. Mol. Biol. 290:161-173(1999) [PubMed: 10388564] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.82 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADP, HOMOTETRAMERIZATION. |
| [4] | "Structural and biochemical investigations of the catalytic mechanism of an NADP-dependent aldehyde dehydrogenase from Streptococcus mutans." Cobessi D., Tete-Favier F., Marchal S., Branlant G., Aubry A. J. Mol. Biol. 300:141-152(2000) [PubMed: 10864505] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADP AND SUBSTRATE. |
| [5] | "Invariant Thr244 is essential for the efficient acylation step of the non-phosphorylating glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Streptococcus mutans." Pailot A., D'Ambrosio K., Corbier C., Talfournier F., Branlant G. Biochem. J. 400:521-530(2006) [PubMed: 16958622] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADP, CHARACTERIZATION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L38521 Genomic DNA. Translation: AAA91091.1. AE014133 Genomic DNA. Translation: AAN58410.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A57151. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_721104.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1028095. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus SMU_676 in contig AE014133_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | smu:SMU.676. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|210007.1.peg.617. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q59931. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | Q59931. YLHKVAD. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MON-13095. SMUT210007:SMU_676-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.2.1.9. 20716. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016160. Ald_DH_CS. IPR016162. Ald_DH_N. IPR015590. Aldehyde_DH. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.605.10. Aldehyde_dehydrogenase_N. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11699. Aldehyde_dehyd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00171. Aldedh. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00070. ALDEHYDE_DEHYDR_CYS. 1 hit. PS00687. ALDEHYDE_DEHYDR_GLU. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GAPN_STRMU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q59931 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


