Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q59517 (BLAF_MYCFO)
Last modified
September 22, 2009.
Version 61.
History...
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90%,
50% identity |
Documents (2) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase EC=3.5.2.6 Alternative name(s): Penicillinase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mycobacterium fortuitum | ||
| Taxonomic identifier | 1766 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium |
Protein attributes
| Sequence length | 294 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Post-translational modification | Predicted to be exported by the Tat system. The position of the signal peptide cleavage has been experimentally proven. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-A beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | beta-lactam antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 32 | 32 | Tat-type signal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 33 – 294 | 262 | Beta-lactamase | PRO_0000017003 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 237 – 239 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 75 | 1 | Acyl-ester intermediate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 82 | 1 | A → S in amoxcillin-resistant strain. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 116 | 1 | A → E in amoxcillin-resistant strain. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 46 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 56 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 57 – 59 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 66 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 76 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 90 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 101 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 106 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 115 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 116 – 119 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 123 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 133 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 147 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 159 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 176 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 200 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 204 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 217 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 227 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 240 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 253 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 271 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 293 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Transcription and expression analysis, using lacZ and phoA gene fusions, of Mycobacterium fortuitum beta-lactamase genes cloned from a natural isolate and a high-level beta-lactamase producer." Timm J.C.S., Perilli M.G., Duez C., Trias J., Orefici G., Fattorini L., Amicosante G., Oratore A., Joris B. Mol. Microbiol. 12:491-504(1994) [PubMed: 8065266] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "The crystal structure of the class A beta-lactamase from Mycobacterium fortuitum: structural basis for a broad substrate specificity." Sauvage E., Fonze E., Vermeire M., Galleni M., Quinting B., Frere J.-M., Charlier P. Submitted (SEP-1998) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS). Strain: D316. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L25634 Unassigned DNA. Translation: AAA19882.1. | |||||||||||||
| PIR | S49543. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.5.2.6. 141585. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001466. Beta_lactamase-related. IPR000871. Beta_lactamase_A/D. IPR006311. TAT_signal. IPR017909. Twin_arg_translocation_Tat. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00144. Beta-lactamase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00118. BLACTAMASEA. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01409. TAT_signal_seq. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00146. BETA_LACTAMASE_A. 1 hit. PS51318. TAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLAF_MYCFO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q59517 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


