Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q59334 (HEM2_CHLP8)
Last modified
November 3, 2009.
Version 55.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Delta-aminolevulinic acid dehydratase Short name=ALADH Short name=ALAD EC=4.2.1.24 Alternative name(s): Porphobilinogen synthase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Chlorobaculum parvum (strain NCIB 8327) (Chlorobium vibrioforme subsp. thiosulfatophilum (strain DSM 263 / NCIB 8327)) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 517417 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Chlorobi › Chlorobia › Chlorobiales › Chlorobiaceae › Chlorobaculum |
Protein attributes
| Sequence length | 328 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2 5-aminolevulinate = porphobilinogen + 2 H2O. |
| Enzyme regulation | Stimulated by magnesium, inhibited by zinc. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homooctamer By similarity. |
| Miscellaneous | Does not seem to have a metal requirement for activity. |
| Sequence similarities | Belongs to the ALADH family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Heme biosynthesis Porphyrin biosynthesis |
| Ligand | Magnesium |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | heme biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | magnesium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW porphobilinogen synthase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 328 | 328 | Delta-aminolevulinic acid dehydratase | PRO_0000140499 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 253 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 16 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 26 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 35 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 47 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 52 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 62 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 75 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 85 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 98 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 114 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 124 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 127 – 129 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 141 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 162 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 169 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 186 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 201 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 212 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 223 – 225 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 245 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 254 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 258 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 269 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 277 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 290 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 310 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 317 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 327 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Structure and expression of the Chlorobium vibrioforme hemB gene and characterization of its encoded enzyme, porphobilinogen synthase." Rhie G.-E., Avissar Y.J., Beale S.I. J. Biol. Chem. 271:8176-8182(1996) [PubMed: 8626508] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Complete sequence of Chlorobaculum parvum NCIB 8327." Lucas S., Copeland A., Lapidus A., Glavina del Rio T., Dalin E., Tice H., Bruce D., Goodwin L., Pitluck S., Schmutz J., Larimer F., Land M., Hauser L., Kyrpides N., Mikhailova N., Zhao F., Li T., Liu Z. Richardson P.Submitted (JUN-2008) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U38348 Genomic DNA. Translation: AAC43975.1. CP001099 Genomic DNA. Translation: ACF11151.1. | |||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_001998351.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 6419660. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Cpar_0732 in contig CP001099_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | cpc:Cpar_0732. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| OMA | PELGVIT. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 4.2.1.24. 190276. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001731. 4pyrrol_synth_porphobiln_synth. IPR013785. Aldolase_TIM. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11458. AlaD_dehydratase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00490. ALAD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001415. Porphbilin_synth. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00144. DALDHYDRTASE. | ||||||||||||||||||
| ProDom | PD002304. AlaD_dehydratase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00169. D_ALA_DEHYDRATASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HEM2_CHLP8 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q59334 Secondary accession number(s): B3QMJ8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


