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UniProtKB/Swiss-Prot Q59110 (DSRB_ARCFU)
Last modified
September 22, 2009.
Version 71.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Sulfite reductase, dissimilatory-type subunit beta EC=1.8.99.3 Alternative name(s): Hydrogensulfite reductase subunit beta | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Archaeoglobus fulgidus [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 2234 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Archaeoglobi › Archaeoglobales › Archaeoglobaceae › Archaeoglobus |
Protein attributes
| Sequence length | 366 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the reduction of sulfite to sulfide. This is the terminal oxidation reaction in sulfate respiration. |
| Catalytic activity | (O3S.S.SO3)2- + acceptor + 2 H2O + OH- = 3 HSO3- + reduced acceptor. |
| Cofactor | Binds 1 4Fe-4S cluster per subunit. Binds 2 sirohemes per subunit. |
| Subunit structure | Heterotetramer of two alpha and two beta subunits. |
| Subcellular location | Membrane. Note: Although the protein complex is found in the soluble fraction it may be membrane-associated in vivo. |
| Sequence similarities | Contains 1 4Fe-4S ferredoxin-type domain. |
| Biophysicochemical properties | Temperature dependence: Highly thermostable. Inactive towards methylviologen below 55 degrees Celsius. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane |
| Ligand | 4Fe-4S Heme Iron Iron-sulfur Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | 4 iron, 4 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW electron carrier activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro hydrogensulfite reductase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 366 | 366 | Sulfite reductase, dissimilatory-type subunit beta | PRO_0000080027 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 232 – 262 | 31 | 4Fe-4S ferredoxin-type | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 140 | 1 | Iron (heme axial ligand) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 178 | 1 | Iron (heme axial ligand) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 182 | 1 | Iron (heme axial ligand) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 220 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 241 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 244 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 247 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 18 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 26 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 37 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 45 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 56 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 63 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 77 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 84 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 95 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 99 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 111 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 121 – 124 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 139 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 162 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 169 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 178 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 187 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 195 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 210 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 218 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 228 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 229 – 232 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 236 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 238 – 240 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 250 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 259 – 261 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 268 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 277 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 290 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 293 – 295 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 313 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 327 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 329 – 336 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 344 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 357 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M95624 Genomic DNA. Translation: AAB17214.1. AE000782 Genomic DNA. Translation: AAB90811.1. Different initiation. | |||||||||||||
| PIR | H69302. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_069260.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1483640. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AF_0424 in contig AE000782_GR. | ||||||||||||
| KEGG | afu:AF0424. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|224325.1.peg.419. | ||||||||||||
| TIGR | AF_0424. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q59110. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | AFUL224325:AF_0424-MON. MetaCyc:MON-12501. | ||||||||||||
| BRENDA | 1.8.99.3. 7576. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR017896. 4Fe4S_Fe-S-bd. IPR001450. 4Fe4S_Fe_S_bd_subgr. IPR017900. 4Fe4S_Fe_S_CS. IPR011808. DsrB. IPR005117. NiRdtase/SiRdtase_haem-b_fer. IPR006067. NO2/SO3_Rdtase_4Fe4S. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00037. Fer4. 1 hit. PF01077. NIR_SIR. 1 hit. PF03460. NIR_SIR_ferr. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02066. dsrB. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00198. 4FE4S_FER_1. 1 hit. PS51379. 4FE4S_FER_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DSRB_ARCFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q59110 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


