Q59110 (DSRB_ARCFU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 96.
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| Protein names | Recommended name: Sulfite reductase, dissimilatory-type subunit beta EC=1.8.99.3 Alternative name(s): Hydrogensulfite reductase subunit beta | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 224325 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Archaeoglobi › Archaeoglobales › Archaeoglobaceae › Archaeoglobus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 366 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the reduction of sulfite to sulfide. This is the terminal oxidation reaction in sulfate respiration. |
| Catalytic activity | (O3S.S.SO3)2- + acceptor + 2 H2O + OH- = 3 HSO3- + reduced acceptor. |
| Cofactor | Binds 1 4Fe-4S cluster per subunit. Binds 2 sirohemes per subunit. |
| Subunit structure | Heterotetramer of two alpha and two beta subunits. |
| Subcellular location | Membrane. Note: Although the protein complex is found in the soluble fraction it may be membrane-associated in vivo. |
| Sequence similarities | Contains 1 4Fe-4S ferredoxin-type domain. |
| Biophysicochemical properties | Temperature dependence: Highly thermostable. Inactive towards methylviologen below 55 degrees Celsius. |
| Sequence caution | The sequence AAB90811.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane |
| Ligand | 4Fe-4S Heme Iron Iron-sulfur Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | sulfur compound metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular_component | membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | 4 iron, 4 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW electron carrier activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro hydrogensulfite reductase activityInferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 366 | 366 | Sulfite reductase, dissimilatory-type subunit beta | PRO_0000080027 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 232 – 262 | 31 | 4Fe-4S ferredoxin-type | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 140 | 1 | Iron (heme axial ligand) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 178 | 1 | Iron (heme axial ligand) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 182 | 1 | Iron (heme axial ligand) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 220 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 241 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 244 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 247 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 18 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 26 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 37 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 45 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 56 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 63 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 77 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 84 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 95 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 99 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 111 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 121 – 124 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 139 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 157 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 163 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 169 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 178 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 184 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 187 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 195 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 210 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 218 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 228 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 229 – 232 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 236 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 250 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 259 – 261 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 268 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 277 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 290 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 293 – 295 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 313 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 327 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 329 – 336 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 344 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 350 – 352 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 357 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M95624 Genomic DNA. Translation: AAB17214.1. AE000782 Genomic DNA. Translation: AAB90811.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | H69302. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_069260.1. NC_000917.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q59110. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q59110. Positions 4-366. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 224325.AF0424. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAB90811; AAB90811; AF_0424. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1483640. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | afu:AF0424. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG2221. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K11181. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | WLHCDIP. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK862601. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | AFUL224325:GJBC-435-MONOMER. MetaCyc:MONOMER-12501. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001450. 4Fe4S-bd_dom. IPR017896. 4Fe4S_Fe-S-bd. IPR017900. 4Fe4S_Fe_S_CS. IPR011808. DsrB. IPR005117. NiRdtase/SiRdtase_haem-b_fer. IPR006067. NO2/SO3_Rdtase_4Fe4S_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00037. Fer4. 1 hit. PF01077. NIR_SIR. 1 hit. PF03460. NIR_SIR_ferr. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF55124. NiR_SiRalpha_1/3. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02066. dsrB. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00198. 4FE4S_FER_1. 1 hit. PS51379. 4FE4S_FER_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q59110. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DSRB_ARCFU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q59110 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
