Q58546 (G3P_METJA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 96.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase Short name=GAPDH EC=1.2.1.59 Alternative name(s): NAD(P)-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Methanocaldococcus jannaschii (strain ATCC 43067 / DSM 2661 / JAL-1 / JCM 10045 / NBRC 100440) (Methanococcus jannaschii) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 243232 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Methanococci › Methanococcales › Methanocaldococcaceae › Methanocaldococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 343 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-glyceraldehyde 3-phosphate + phosphate + NAD(P)+ = 3-phospho-D-glyceroyl phosphate + NAD(P)H. HAMAP-Rule MF_00559 |
| Pathway | Carbohydrate degradation; glycolysis; pyruvate from D-glyceraldehyde 3-phosphate: step 1/5. HAMAP-Rule MF_00559 |
| Subunit structure | Homotetramer By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | NAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro NADP bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD(P)+) (phosphorylating) activityInferred from electronic annotation. Source: EC glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 343 | 343 | Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase HAMAP-Rule MF_00559 | PRO_0000145723 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 12 – 13 | 2 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 143 – 145 | 3 | Glyceraldehyde 3-phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 198 – 199 | 2 | Glyceraldehyde 3-phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 144 | 1 | Nucleophile By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 114 | 1 | NAD; via amide nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 172 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 307 | 1 | NAD; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 8 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 23 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 36 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 46 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 55 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 66 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 77 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 81 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 87 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 100 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 101 – 106 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 111 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 119 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 124 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 126 – 128 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 133 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 141 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 157 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 174 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 195 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 205 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 209 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 221 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 236 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 249 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 256 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 260 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 275 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 280 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 288 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 289 – 291 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 295 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 305 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 307 – 311 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 322 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 329 – 340 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of the methanogenic archaeon, Methanococcus jannaschii." Bult C.J., White O., Olsen G.J., Zhou L., Fleischmann R.D., Sutton G.G., Blake J.A., FitzGerald L.M., Clayton R.A., Gocayne J.D., Kerlavage A.R., Dougherty B.A., Tomb J.-F., Adams M.D., Reich C.I., Overbeek R., Kirkness E.F., Weinstock K.G. Venter J.C.Science 273:1058-1073(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43067 / DSM 2661 / JAL-1 / JCM 10045 / NBRC 100440. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L77117 Genomic DNA. Translation: AAB99147.1. | ||||||||||||
| PIR | A64443. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_248138.1. NC_000909.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q58546. | ||||||||||||
| SMR | Q58546. Positions 2-343. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 243232.MJ1146. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAB99147; AAB99147; MJ_1146. | ||||||||||||
| GeneID | 1452042. | ||||||||||||
| KEGG | mja:MJ_1146. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0057. | ||||||||||||
| KO | K00150. | ||||||||||||
| OMA | VPSHHGP. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK04207. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00109; UER00184. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00559. G3P_dehdrog_arch. | ||||||||||||
| InterPro | IPR020831. GlycerAld/Erythrose_P_DH. IPR020830. GlycerAld_3-P_DH_AS. IPR020829. GlycerAld_3-P_DH_cat. IPR020828. GlycerAld_3-P_DH_NAD(P)-bd. IPR006436. Glyceraldehyde-3-P_DH_2_arc. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF02800. Gp_dh_C. 1 hit. PF00044. Gp_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000149. GAP_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| SMART | SM00846. Gp_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01546. GAPDH-II_archae. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00071. GAPDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q58546. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | G3P_METJA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q58546 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Methanococcus jannaschii Methanococcus jannaschii: entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
