Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q570C0 (TIR1_ARATH)
Last modified
June 16, 2009.
Version 49.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Protein TRANSPORT INHIBITOR RESPONSE 1 Alternative name(s): Weak ethylene-insensitive protein 1 | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Arabidopsis thaliana (Mouse-ear cress) [Complete proteome] | ||||||||
| Taxonomic identifier | 3702 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › eurosids II › Brassicales › Brassicaceae › Arabidopsis |
Protein attributes
| Sequence length | 594 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Auxin receptor that mediates Aux/IAA proteins proteasomal degradation and auxin-regulated transcription. The SCF(TIR1) E3 ubiquitin ligase complex is involved in auxin-mediated signaling pathway that regulate root and hypocotyl growth, lateral root formation, cell elongation, and gravitropism. Appears to allow pericycle cells to overcome G2 arrest prior to lateral root development. Plays a role in ethylene signaling in roots. Confers sensitivity to the virulent bacterial pathogen P.syringae. Ref.1 Ref.7 Ref.13 Ref.14 Ref.15 Ref.16 Ref.17 Ref.19 |
| Pathway | |
| Subunit structure | Interacts with auxin. Part of a SCF E3 ubiquitin ligase complex SCF(TIR1) composed of SKP1, CUL1, RBX1 and TIR1. SCF(TIR1) interacts with the COP9 signalosome (CSN) complex. Interacts with Aux/IAA proteins (IAA3, IAA7, IAA12 and IAA17) in an auxin-dependent manner. The interaction with IAA3, a negative regulator of auxin responses, is promoted by auxin, but repressed by juglon (5-hydroxy-1,4-naphthoquinone). Interactions with auxin-responsive proteins is inactivated by auxin antagonists. Ref.7 Ref.14 Ref.15 Ref.16 Ref.9 Ref.10 Ref.11 Ref.12 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Expressed in roots, stems, leaves and flowers. In adult plants, mostly expressed in floral stigma, anther filaments, abscission zones and vascular tissues. Ref.1 Ref.7 |
| Developmental stage | Abundant expression in developing embryos. In young seedlings, expressed in root apical meristem, and expanding cotyledons and hypocotyls. In older seedlings, still expressed in root apical meristems, but also in lateral root primordia, stipules, shoot apical meristem and vascular tissues. Ref.7 |
| Induction | Repressed by miR393a (microRNA) in response to flg-22 (flagellin-derived peptide 22). Ref.17 |
| Domain | The F-box is necessary for the interaction with SKP1. Ref.7 |
| Disruption phenotype | Plant are deficient in a variety of auxin-regulated growth processes including lateral root formation, and hypocotyl and cell elongation. Ref.1 |
| Miscellaneous | The myo-inositol hexakisphosphate acts as a structural cofactor. |
| Sequence similarities | Contains 1 F-box domain. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| IAA1 | P49677 | 1 | EBI-307183,EBI-630505 | |
| IAA12 | Q38830 | 1 | EBI-307183,EBI-617608 | |
| IAA17 | P93830 | 2 | EBI-307183,EBI-632243 | |
| IAA3 | Q38822 | 1 | EBI-307183,EBI-307174 | |
| IAA7 | Q38825 | 3 | EBI-307183,EBI-602959 | |
| RBX1A | Q940X7 | 1 | EBI-307183,EBI-532404 | |
| RCE1 | Q9SDY5 | 1 | EBI-307183,EBI-595116 | |
| SKP1A | Q39255 | 4 | EBI-307183,EBI-532357 | |
| SKP1B | Q9FHW7 | 4 | EBI-307183,EBI-604076 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 594 | 594 | Protein TRANSPORT INHIBITOR RESPONSE 1 | PRO_0000119965 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 3 – 50 | 48 | F-box | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 81 – 82 | 2 | Interaction with auxin-responsive proteins | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 113 – 114 | 2 | Myo-inositol hexakisphosphate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 347 – 352 | 6 | Interaction with auxin-responsive proteins | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 401 – 403 | 3 | Myo-inositol hexakisphosphate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 403 – 404 | 2 | Auxin binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 405 – 409 | 5 | Interaction with auxin-responsive proteins | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 438 – 439 | 2 | Auxin binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 464 – 465 | 2 | Interaction with auxin-responsive proteins | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 484 – 485 | 2 | Myo-inositol hexakisphosphate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 74 | 1 | Myo-inositol hexakisphosphate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 344 | 1 | Myo-inositol hexakisphosphate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 436 | 1 | Myo-inositol hexakisphosphate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 509 | 1 | Myo-inositol hexakisphosphate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 139 | 1 | Interaction with auxin-responsive proteins | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 165 | 1 | Interaction with auxin-responsive proteins | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 380 | 1 | Interaction with auxin-responsive proteins | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 489 | 1 | Interaction with auxin-responsive proteins | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 10 | 1 | P → A: Abolishes SCF(TIR1) complex formation, altered auxin-mediated response and reduced affinity for auxin. Ref.7 Ref.16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 33 | 1 | V → A: No affinity for auxin. Ref.16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 35 | 1 | K → A: No affinity for auxin. Ref.16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 147 | 1 | G → D in tir1-1; insensitive to auxin ubiquitously and to ethylene in roots only. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 441 | 1 | G → D in tir1-2; insensitive to auxin. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 574 – 594 | 21 | Missing in tir1-101/wei1; insensitive to auxin ubiquitously and to ethylene in roots only. Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 490 | 1 | D → E in BAD94031. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 568 | 1 | D → G in BAD94031. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 11 – 19 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 24 – 31 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 44 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 52 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 64 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 74 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 82 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 103 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 114 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 128 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 139 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 144 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 154 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 162 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 169 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 178 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 190 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 209 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 217 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 233 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 241 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 262 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 269 – 271 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 284 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 288 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 295 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 310 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 318 – 322 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 323 – 325 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 336 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 342 – 346 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 361 – 370 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 376 – 382 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 386 – 395 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 401 – 408 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 414 – 416 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 421 – 430 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 436 – 438 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 445 – 454 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 460 – 465 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 470 – 479 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 485 – 490 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 495 – 500 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 502 – 507 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 508 – 516 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 520 – 529 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 533 – 538 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 540 – 542 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 544 – 546 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 554 – 560 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 573 – 575 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The TIR1 protein of Arabidopsis functions in auxin response and is related to human SKP2 and yeast grr1p." Ruegger M., Dewey E., Gray W.M., Hobbie L., Turner J., Estelle M. Genes Dev. 12:198-207(1998) [PubMed: 9436980] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA / MRNA], FUNCTION, DISRUPTION PHENOTYPE, TISSUE SPECIFICITY, MUTAGENESIS OF GLY-147 AND GLY-441. |
| [2] | "Sequence and analysis of chromosome 3 of the plant Arabidopsis thaliana." Salanoubat M., Lemcke K., Rieger M., Ansorge W., Unseld M., Fartmann B., Valle G., Bloecker H., Perez-Alonso M., Obermaier B., Delseny M., Boutry M., Grivell L.A., Mache R., Puigdomenech P., De Simone V., Choisne N., Artiguenave F. Tabata S.Nature 408:820-822(2000) [PubMed: 11130713] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: cv. Columbia. |
| [3] | "Empirical analysis of transcriptional activity in the Arabidopsis genome." Yamada K., Lim J., Dale J.M., Chen H., Shinn P., Palm C.J., Southwick A.M., Wu H.C., Kim C.J., Nguyen M., Pham P.K., Cheuk R.F., Karlin-Newmann G., Liu S.X., Lam B., Sakano H., Wu T., Yu G. Ecker J.R.Science 302:842-846(2003) [PubMed: 14593172] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: cv. Columbia. |
| [4] | "The genetic architecture of shoot branching in Arabidopsis thaliana: a comparative assessment of candidate gene associations vs. quantitative trait locus mapping." Ehrenreich I.M., Stafford P.A., Purugganan M.D. Genetics 176:1223-1236(2007) [PubMed: 17435248] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 172-380. Strain: cv. Ag-0, cv. An-1, cv. Br-0, cv. C24, cv. Ct-1, cv. Cvi-1, cv. Edi-0, cv. Ga-0, cv. Kas-2, cv. Kin-0, cv. Landsberg erecta, cv. Ll-0, cv. Lz-0, cv. Ms-0, cv. Mt-0, cv. Nd-1, cv. Nok-3, cv. Oy-0, cv. Se-0, cv. Sorbo, cv. Tsu-1, cv. Van-0, cv. Wa-1 and cv. Wassilewskija. |
| [5] | "Large-scale analysis of RIKEN Arabidopsis full-length (RAFL) cDNAs." Totoki Y., Seki M., Ishida J., Nakajima M., Enju A., Kamiya A., Narusaka M., Shin-i T., Nakagawa M., Sakamoto N., Oishi K., Kohara Y., Kobayashi M., Toyoda A., Sakaki Y., Sakurai T., Iida K., Akiyama K. Shinozaki K.Submitted (MAR-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] OF 359-594. Strain: cv. Columbia. |
| [6] | "Sequence variation of microRNAs and their binding sites in Arabidopsis." Ehrenreich I.M., Purugganan M.D. Plant Physiol. 146:1974-1982(2008) [PubMed: 18305205] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 429-579. Strain: cv. Ag-0, cv. An-1, cv. Bay-0, cv. Br-0, cv. C24, cv. Ct-1, cv. Cvi-0, cv. Edi-0, cv. Ei-2, cv. Ga-0, cv. Gy-0, cv. Kas-2, cv. Ll-0, cv. Mrk-0, cv. Ms-0, cv. Mt-0, cv. Nd-1, cv. Nok-3, cv. Oy-0, cv. Sorbo, cv. Wa-1, cv. Wassilewskija, cv. Wei-0 and cv. Wt-5. |
| [7] | "Identification of an SCF ubiquitin-ligase complex required for auxin response in Arabidopsis thaliana." Gray W.M., del Pozo J.C., Walker L., Hobbie L., Risseeuw E., Banks T., Crosby W.L., Yang M., Ma H., Estelle M. Genes Dev. 13:1678-1691(1999) [PubMed: 10398681] [Abstract] Cited for: FUNCTION, TISSUE SPECIFICITY, DEVELOPMENTAL STAGE, INTERACTION WITH SKP1A; SKP1B AND CUL1, DOMAIN, MUTAGENESIS OF PRO-10. |
| [8] | "F-box proteins in Arabidopsis." Xiao W., Jang J.-C. Trends Plant Sci. 5:454-457(2000) [PubMed: 11077244] [Abstract] Cited for: GENE FAMILY, NOMENCLATURE. |
| [9] | "Auxin regulates SCF(TIR1)-dependent degradation of AUX/IAA proteins." Gray W.M., Kepinski S., Rouse D., Leyser O., Estelle M. Nature 414:271-276(2001) [PubMed: 11713520] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH IAA7 AND IAA17. |
| [10] | "Interactions of the COP9 signalosome with the E3 ubiquitin ligase SCF(TIR1) in mediating auxin response." Schwechheimer C., Serino G., Callis J., Crosby W.L., Lyapina S., Deshaies R.J., Gray W.M., Estelle M., Deng X.-W. Science 292:1379-1382(2001) [PubMed: 11337587] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH THE CSN COMPLEX. |
| [11] | "Role of the Arabidopsis RING-H2 protein RBX1 in RUB modification and SCF function." Gray W.M., Hellmann H., Dharmasiri S., Estelle M. Plant Cell 14:2137-2144(2002) [PubMed: 12215511] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH RBX1. |
| [12] | "Regulation of Arabidopsis SHY2/IAA3 protein turnover." Tian Q., Nagpal P., Reed J.W. Plant J. 36:643-651(2003) [PubMed: 14617065] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH IAA3. |
| [13] | "Five components of the ethylene-response pathway identified in a screen for weak ethylene-insensitive mutants in Arabidopsis." Alonso J.M., Stepanova A.N., Solano R., Wisman E., Ferrari S., Ausubel F.M., Ecker J.R. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100:2992-2997(2003) [PubMed: 12606727] [Abstract] Cited for: FUNCTION, MUTAGENESIS OF 574-TRP--LEU-594. |
| [14] | "Plant development is regulated by a family of auxin receptor F box proteins." Dharmasiri N., Dharmasiri S., Weijers D., Lechner E., Yamada M., Hobbie L., Ehrismann J.S., Juergens G., Estelle M. Dev. Cell 9:109-119(2005) [PubMed: 15992545] [Abstract] Cited for: FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION, INTERACTION WITH IAA12; IAA7 AND SKP1A/ASK1. |
| [15] | "The F-box protein TIR1 is an auxin receptor." Dharmasiri N., Dharmasiri S., Estelle M. Nature 435:441-445(2005) [PubMed: 15917797] [Abstract] Cited for: FUNCTION, INTERACTION WITH AUX/IAA PROTEINS AND AUXIN. |
| [16] | "The Arabidopsis F-box protein TIR1 is an auxin receptor." Kepinski S., Leyser O. Nature 435:446-451(2005) [PubMed: 15917798] [Abstract] Cited for: FUNCTION, INTERACTION WITH AUX/IAA PROTEINS AND AUXIN, MUTAGENESIS OF PRO-10; VAL-33 AND LYS-35. |
| [17] | "A plant miRNA contributes to antibacterial resistance by repressing auxin signaling." Navarro L., Dunoyer P., Jay F., Arnold B., Dharmasiri N., Estelle M., Voinnet O., Jones J.D.G. Science 312:436-439(2006) [PubMed: 16627744] [Abstract] Cited for: FUNCTION, INDUCTION. |
| [18] | "Mechanism of auxin perception by the TIR1 ubiquitin ligase." Tan X., Calderon-Villalobos L.I.A., Sharon M., Zheng C., Robinson C.V., Estelle M., Zheng N. Nature 446:640-645(2007) [PubMed: 17410169] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH SKP1A; AUXIN; AUX/IAA POLYPEPTIDE SUBSTRATE; AUXIN ANALOGS AND MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE. |
| [19] | "Small-molecule agonists and antagonists of F-box protein-substrate interactions in auxin perception and signaling." Hayashi K., Tan X., Zheng N., Hatate T., Kimura Y., Kepinski S., Nozaki H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105:5632-5637(2008) [PubMed: 18391211] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH SKP1A; AUX/IAA POLYPEPTIDE; AUXIN; AUXIN AGONISTS; AUXIN ANTAGONISTS AND MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE, FUNCTION. |
Web resources
| PlantsUBQ A functional genomics database for the ubiquitin/26S proteasome proteolytic pathway in plants |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF005047 Genomic DNA. Translation: AAB69175.1. AF005048 mRNA. Translation: AAB69176.1. AL163816 Genomic DNA. Translation: CAB87743.1. BT001946 mRNA. Translation: AAN71945.1. EF598824 Genomic DNA. Translation: ABR04117.1. EF598825 Genomic DNA. Translation: ABR04118.1. EF598826 Genomic DNA. Translation: ABR04119.1. EF598827 Genomic DNA. Translation: ABR04120.1. EF598828 Genomic DNA. Translation: ABR04121.1. EF598829 Genomic DNA. Translation: ABR04122.1. EF598830 Genomic DNA. Translation: ABR04123.1. EF598831 Genomic DNA. Translation: ABR04124.1. EF598832 Genomic DNA. Translation: ABR04125.1. EF598833 Genomic DNA. Translation: ABR04126.1. EF598834 Genomic DNA. Translation: ABR04127.1. EF598835 Genomic DNA. Translation: ABR04128.1. EF598836 Genomic DNA. Translation: ABR04129.1. EF598837 Genomic DNA. Translation: ABR04130.1. EF598838 Genomic DNA. Translation: ABR04131.1. EF598839 Genomic DNA. Translation: ABR04132.1. EF598840 Genomic DNA. Translation: ABR04133.1. EF598841 Genomic DNA. Translation: ABR04134.1. EF598842 Genomic DNA. Translation: ABR04135.1. EF598843 Genomic DNA. Translation: ABR04136.1. EF598844 Genomic DNA. Translation: ABR04137.1. EF598845 Genomic DNA. Translation: ABR04138.1. EF598846 Genomic DNA. Translation: ABR04139.1. EF598847 Genomic DNA. Translation: ABR04140.1. AK220790 mRNA. Translation: BAD94031.1. Different initiation. EU550991 Genomic DNA. Translation: ACB31753.1. EU550992 Genomic DNA. Translation: ACB31754.1. EU550993 Genomic DNA. Translation: ACB31755.1. EU550994 Genomic DNA. Translation: ACB31756.1. EU550995 Genomic DNA. Translation: ACB31757.1. EU550996 Genomic DNA. Translation: ACB31758.1. EU550997 Genomic DNA. Translation: ACB31759.1. EU550998 Genomic DNA. Translation: ACB31760.1. EU550999 Genomic DNA. Translation: ACB31761.1. EU551000 Genomic DNA. Translation: ACB31762.1. EU551001 Genomic DNA. Translation: ACB31763.1. EU551002 Genomic DNA. Translation: ACB31764.1. EU551003 Genomic DNA. Translation: ACB31765.1. EU551004 Genomic DNA. Translation: ACB31766.1. EU551005 Genomic DNA. Translation: ACB31767.1. EU551006 Genomic DNA. Translation: ACB31768.1. EU551007 Genomic DNA. Translation: ACB31769.1. EU551008 Genomic DNA. Translation: ACB31770.1. EU551009 Genomic DNA. Translation: ACB31771.1. EU551010 Genomic DNA. Translation: ACB31772.1. EU551011 Genomic DNA. Translation: ACB31773.1. EU551012 Genomic DNA. Translation: ACB31774.1. EU551013 Genomic DNA. Translation: ACB31775.1. EU551014 Genomic DNA. Translation: ACB31776.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00531280. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | T48087. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_567135.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | At.25594 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q570C0. 17 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q570C0. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 825473. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AT3G62980 in contig BA000014_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ath:AT3G62980. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|3702.1.peg.17686. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneFarm | 4958. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TAIR | At3g62980. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | Q570C0. ERLVTRC. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | AT3G62980. Arabidopsis thaliana. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001810. F-box. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00646. F-box. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00256. FBOX. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50181. FBOX. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TIR1_ARATH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q570C0 Secondary accession number(s): A5YZP2, B2CVU0, O24660 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Arabidopsis thaliana Arabidopsis thaliana: entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


