Q56320 (TRPF_THEMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 91.
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| Protein names | Recommended name: N-(5'-phosphoribosyl)anthranilate isomerase Short name=PRAI EC=5.3.1.24 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 243274 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Thermotogae › Thermotogales › Thermotogaceae › Thermotoga › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 205 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | N-(5-phospho-beta-D-ribosyl)anthranilate = 1-(2-carboxyphenylamino)-1-deoxy-D-ribulose 5-phosphate. HAMAP-Rule MF_00135 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-tryptophan biosynthesis; L-tryptophan from chorismate: step 3/5. HAMAP-Rule MF_00135 |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the TrpF family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Aromatic amino acid biosynthesis Tryptophan biosynthesis |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | tryptophan biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular_function | phosphoribosylanthranilate isomerase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 205 | 205 | N-(5'-phosphoribosyl)anthranilate isomerase HAMAP-Rule MF_00135 | PRO_0000154390 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 6 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 21 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 29 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 49 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 62 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 75 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 82 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 95 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 108 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 115 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 118 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 128 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 134 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 150 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 159 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 162 – 164 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 172 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 180 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 183 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 186 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 203 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "(Beta alpha)8-barrel proteins of tryptophan biosynthesis in the hyperthermophile Thermotoga maritima." Sterner R., Dahm A., Darimont B., Ivens A., Liebl W., Kirschner K. EMBO J. 14:4395-4402(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Evidence for lateral gene transfer between Archaea and Bacteria from genome sequence of Thermotoga maritima." Nelson K.E., Clayton R.A., Gill S.R., Gwinn M.L., Dodson R.J., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Nelson W.C., Ketchum K.A., McDonald L.A., Utterback T.R., Malek J.A., Linher K.D., Garrett M.M., Stewart A.M., Cotton M.D., Pratt M.S. Fraser C.M.Nature 399:323-329(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099. |
| [3] | "Crystal structure at 2.0-A resolution of phosphoribosyl anthranilate isomerase from the hyperthermophile Thermotoga maritima: possible determinants of protein stability." Hennig M., Sterner R., Kirschner K., Jansonius J.N. Biochemistry 36:6009-6016(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X92729 Genomic DNA. Translation: CAA63390.1. AE000512 Genomic DNA. Translation: AAD35232.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S59048. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_227954.1. NC_000853.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q56320. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q56320. Positions 1-205. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| STRING | 243274.TM0139. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAD35232; AAD35232; TM_0139. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 896969. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tma:TM0139. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 23935120. VBITheMar51294_0138. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0135. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K01817. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | FVNASRC. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK01222. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-301. | ||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00035; UER00042. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.70. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00135. PRAI. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR001240. PRAI. IPR011060. RibuloseP-bd_barrel. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00697. PRAI. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51366. RibP_bind_barrel. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q56320. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRPF_THEMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q56320 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
