Q56243 (UVRB_THET8) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: UvrABC system protein B Short name=Protein UvrB Alternative name(s): Excinuclease ABC subunit B | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) | ||||
| Taxonomic identifier | 300852 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Thermales › Thermaceae › Thermus |
Protein attributes
| Sequence length | 665 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | The UvrABC repair system catalyzes the recognition and processing of DNA lesions. A damage recognition complex composed of 2 UvrA and 2 UvrB subunits scans DNA for abnormalities. Upon binding of the UvrA2B2 complex to a putative damaged site, the DNA wraps around one UvrB monomer. DNA wrap is dependent on ATP binding by UvrB and probably causes local melting of the DNA helix, facilitating insertion of UvrB beta-hairpin between the DNA strands. Then UvrB probes one DNA strand for the presence of a lesion. If a lesion is found the UvrA subunits dissociate and the UvrB-DNA preincision complex is formed. This complex is subsequently bound by UvrC and the second UvrB is released. If no lesion is found, the DNA wraps around the other UvrB subunit that will check the other stand for damage By similarity. HAMAP MF_00204 |
| Subunit structure | Forms a heterotetramer with UvrA during the search for lesions. Interacts with UvrC in an incision complex By similarity. |
| Subcellular location | |
| Domain | The beta-hairpin motif is involved in DNA binding By similarity. HAMAP MF_00204 |
| Miscellaneous | The ATPase activity is stimulated by single-stranded DNA. UvrB is stable up to 80 Celsius degrees. HAMAP MF_00204 |
| Sequence similarities | Belongs to the UvrB family. Contains 1 helicase ATP-binding domain. Contains 1 helicase C-terminal domain. Contains 1 UVR domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA damage DNA excision DNA repair SOS response |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Excision nuclease |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | SOS response Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nucleotide-excision repairInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW DNA bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro excinuclease ABC activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro helicase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 665 | 665 | UvrABC system protein B HAMAP MF_00204 | PRO_0000138440 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 23 – 408 | 386 | Helicase ATP-binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 425 – 591 | 167 | Helicase C-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 611 – 646 | 36 | UVR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 36 – 43 | 8 | ATP Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 89 – 112 | 24 | Beta-hairpin HAMAP MF_00204 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 478 | 1 | E → K in BAA08653. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 26 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 36 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 53 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 63 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 77 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 85 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 91 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 99 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 102 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 106 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 129 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 138 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 141 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 153 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 271 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 295 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 304 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 309 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 323 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 329 – 333 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 335 – 358 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 364 – 368 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 374 – 379 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 382 – 390 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 393 – 398 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 400 – 405 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 416 – 420 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 425 – 438 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 442 – 446 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 450 – 462 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 467 – 470 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 476 – 487 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 492 – 497 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 509 – 514 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 515 – 518 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 522 – 524 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 526 – 533 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 534 – 536 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 543 – 547 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 553 – 576 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "ATPase activity of UvrB protein form Thermus thermophilus HB8 and its interaction with DNA." Kato R., Yamamoto N., Kito K., Kuramitsu S. J. Biol. Chem. 271:9612-9618(1996) [PubMed: 8621636] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 3-12, ATPASE ACTIVITY. |
| [2] | "Complete genome sequence of Thermus thermophilus HB8." Masui R., Kurokawa K., Nakagawa N., Tokunaga F., Koyama Y., Shibata T., Oshima T., Yokoyama S., Yasunaga T., Kuramitsu S. Submitted (NOV-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579. |
| [3] | "Crystal structure of Thermus thermophilus HB8 UvrB protein, a key enzyme of nucleotide excision repair." Nakagawa N., Sugahara M., Masui R., Kato R., Fukuyama K., Kuramitsu S. J. Biochem. 126:986-990(1999) [PubMed: 10578047] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS). |
| [4] | "Crystal structure of the DNA nucleotide excision repair enzyme UvrB from Thermus thermophilus." Machius M., Henry L., Palnitkar M., Deisenhofer J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96:11717-11722(1999) [PubMed: 10518516] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.83 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D49912 Genomic DNA. Translation: BAA08653.1. AP008226 Genomic DNA. Translation: BAD71715.1. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_145158.1. NC_006461.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q56243. | ||||||||||||||||||
| SMR | Q56243. Positions 2-583. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | Q56243. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 3168014. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TTHA1892 in contig AP008226_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ttj:TTHA1892. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|300852.3.peg.1503. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 23958745. VBITheThe93045_1859. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0556. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG703949. | ||||||||||||||||||
| OMA | AAQLCNE. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q56243. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05298. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | TTHE300852:TTHA1892-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00204. UvrB. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR014001. DEAD-like_helicase. IPR006935. Helicase/UvrB_dom. IPR001650. Helicase_C. IPR004807. UvrABC_suB. IPR001943. UvrB/C. IPR009055. UvrB_UvrC-bd_C. IPR024759. UvrB_YAD/RRR_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| KO | K03702. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR24029. PTHR24029. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00271. Helicase_C. 1 hit. PF04851. ResIII. 1 hit. PF02151. UVR. 1 hit. PF12344. UvrB. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00487. DEXDc. 1 hit. SM00490. HELICc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF46600. UvrB_C. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00631. Uvrb. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51192. HELICASE_ATP_BIND_1. 1 hit. PS51194. HELICASE_CTER. 1 hit. PS50151. UVR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | UVRB_THET8 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q56243 Secondary accession number(s): Q5SH38 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with