Q51366 (GM4D_PSEAE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 92.
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| Protein names | Recommended name: GDP-mannose 4,6-dehydratase EC=4.2.1.47 Alternative name(s): GDP-D-mannose dehydratase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 208964 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 323 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | GDP-mannose = GDP-4-dehydro-6-deoxy-D-mannose + H2O. |
| Cofactor | NAD. |
| Pathway | Bacterial outer membrane biogenesis; lipopolysaccharide biosynthesis. |
| Sequence similarities | Belongs to the GDP-mannose 4,6-dehydratase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipopolysaccharide biosynthesis |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | 'de novo' GDP-L-fucose biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway GDP-mannose metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro lipopolysaccharide biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Cellular_component | intracellular Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | GDP-mannose 4,6-dehydratase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC coenzyme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 323 | 323 | GDP-mannose 4,6-dehydratase | PRO_0000201715 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 126 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 128 | 1 | Nucleophile By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 150 | 1 | Nucleophile By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 154 | 1 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 153 | 1 | A → V in AAC44117. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 167 | 1 | S → N in AAC44117. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 216 | 1 | A → V in AAC44117. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 223 | 1 | A → G in AAC44117. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 247 | 1 | G → V in AAC44117. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 8 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 9 – 11 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 24 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 33 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 46 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 52 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 57 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 73 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 80 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 90 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 101 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 115 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 126 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 130 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 138 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 168 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 177 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 202 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 212 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 235 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 238 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 244 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 251 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 261 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 262 – 264 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 269 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 273 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 277 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 297 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 322 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Prevalence of gca, a gene involved in synthesis of A-band common antigen polysaccharide in Pseudomonas aeruginosa." Currie H.L., Lightfoot J., Lam J.S. Clin. Diagn. Lab. Immunol. 2:554-562(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: IATS O5. |
| [2] | "Complete genome sequence of Pseudomonas aeruginosa PAO1, an opportunistic pathogen." Stover C.K., Pham X.-Q.T., Erwin A.L., Mizoguchi S.D., Warrener P., Hickey M.J., Brinkman F.S.L., Hufnagle W.O., Kowalik D.J., Lagrou M., Garber R.L., Goltry L., Tolentino E., Westbrock-Wadman S., Yuan Y., Brody L.L., Coulter S.N., Folger K.R. Olson M.V.Nature 406:959-964(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U18320 Genomic DNA. Translation: AAC44117.1. AE004091 Genomic DNA. Translation: AAG08838.1. | ||||||||||||
| PIR | G82964. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_254140.1. NC_002516.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q51366. | ||||||||||||
| SMR | Q51366. Positions 2-323. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 208964.PA5453. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| DNASU | 883089. | ||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 883089. | ||||||||||||
| KEGG | pae:PA5453. | ||||||||||||
| PATRIC | 19845789. VBIPseAer58763_5716. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| PseudoCAP | PA5453. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1089. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000168003. | ||||||||||||
| KO | K01711. | ||||||||||||
| OMA | FVSMAFK. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK869363. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-12848. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00030. UPA00128; UER00190. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001509. Epimerase_deHydtase. IPR006368. GDP_Man_deHydtase. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01370. Epimerase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01472. gmd. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q51366. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GM4D_PSEAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q51366 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
