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UniProtKB/Swiss-Prot Q50940 (CAH_NEIGO)
Last modified
November 24, 2009.
Version 66.
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Documents (2) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Carbonic anhydrase EC=4.2.1.1 Alternative name(s): Carbonate dehydratase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Neisseria gonorrhoeae | ||
| Taxonomic identifier | 485 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Neisseriales › Neisseriaceae › Neisseria |
Protein attributes
| Sequence length | 252 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Reversible hydration of carbon dioxide. |
| Catalytic activity | H2CO3 = CO2 + H2O. |
| Cofactor | Zinc. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | Periplasm Potential. |
| Sequence similarities | Belongs to the alpha-carbonic anhydrase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Lyase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | one-carbon metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | carbonate dehydratase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 26 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 27 – 252 | 226 | Carbonic anhydrase | PRO_0000004266 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 118 | 1 | Zinc; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 120 | 1 | Zinc; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 137 | 1 | Zinc; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 54 ↔ 207 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 39 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 43 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 47 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 52 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 56 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 79 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 89 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 97 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 107 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 122 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 127 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 141 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 156 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 167 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 178 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 188 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 201 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 218 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 222 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 234 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The complete sequence, expression in Escherichia coli, purification and some properties of carbonic anhydrase from Neisseria gonorrhoeae." Chirica L.C., Elleby B., Jonsson B.-H., Lindskog S. Eur. J. Biochem. 244:755-760(1997) [PubMed: 9108244] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], CHARACTERIZATION. |
| [2] | "A promoter associated with the neisserial repeat can be used to transcribe the uvrB gene from Neisseria gonorrhoeae." Black C.G., Fyfe J.A.M., Davies J.K. J. Bacteriol. 177:1952-1958(1995) [PubMed: 7721686] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 50-252. Strain: MS11. |
| [3] | "Crystal structure of carbonic anhydrase from Neisseria gonorrhoeae and its complex with the inhibitor acetazolamide." Huang S., Xue Y., Sauer-Eriksson E., Chirica L., Lindskog S., Jonsson B.-H. J. Mol. Biol. 283:301-310(1998) [PubMed: 9761692] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Y11152 Genomic DNA. Translation: CAA72038.1. U11547 Genomic DNA. Translation: AAA75359.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | C56262. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 4.2.1.1. 588. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001148. Carbonic_anhydrase_a-class_cat. IPR018338. Carbonic_anhydrase_a-class_CS. IPR018340. Carbonic_anhydrase_CAH1-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.10.200.10. Euk_COanhd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR18952:SF2. Carbonic_anhydrase_CAH1-like. 1 hit. PTHR18952. Euk_COanhd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00194. Carb_anhydrase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00162. ALPHA_CA_1. 1 hit. PS51144. ALPHA_CA_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CAH_NEIGO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q50940 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


