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UniProtKB/Swiss-Prot Q47066 (BLT1_ECOLX)
Last modified
November 24, 2009.
Version 63.
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90%,
50% identity |
Documents (2) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase Toho-1 EC=3.5.2.6 | ||
| Gene names |
| ||
| Encoded on | Plasmid | ||
| Organism | Escherichia coli | ||
| Taxonomic identifier | 562 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 291 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Has strong cefotaxime-hydrolyzing activity. |
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-A beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Plasmid |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | beta-lactam antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 29 | 29 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 30 – 291 | 262 | Beta-lactamase Toho-1 | PRO_0000016994 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 237 – 239 | 3 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 73 | 1 | Acyl-ester intermediate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 44 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 54 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 55 – 57 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 64 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 75 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 87 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 95 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 100 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 104 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 115 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 121 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 131 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 145 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 157 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 173 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 198 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 202 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 215 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 221 – 223 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 227 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 241 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 242 – 244 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 253 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 267 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 287 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and sequence of the gene encoding a cefotaxime-hydrolyzing class A beta-lactamase isolated from Escherichia coli." Ishii Y., Ohno A., Taguchi H., Imajo S., Ishiguro M., Matsuzawa H. Antimicrob. Agents Chemother. 39:2269-2275(1995) [PubMed: 8619581] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: TUH12191. |
| [2] | "Crystal structure of the E166A mutant of extended-spectrum beta-lactamase Toho-1 at 1.8 A resolution." Ibuka A., Taguchi A., Ishiguro M., Fushinobu S., Ishii Y., Kamitori S., Okuyama K., Yamaguchi K., Konno M., Matsuzawa H. J. Mol. Biol. 285:2079-2087(1999) [PubMed: 9925786] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) OF MUTANT ALA-169. Strain: TUH12191. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| D37830 Genomic DNA. Translation: BAA07082.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | JP0074. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.5.2.6. 246. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR012338. B-lactamase-typ_transpept_fold. IPR001466. Beta_lactamase-related. IPR000871. Beta_lactamase_A/D. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00144. Beta-lactamase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00118. BLACTAMASEA. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00146. BETA_LACTAMASE_A. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLT1_ECOLX | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q47066 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


