Q46893 (ISPD_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase EC=2.7.7.60 Alternative name(s): 4-diphosphocytidyl-2C-methyl-D-erythritol synthase CDP-ME synthase MEP cytidylyltransferase Short name=MCT | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 236 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the formation of 4-diphosphocytidyl-2-C-methyl-D-erythritol from CTP and 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate (MEP). HAMAP MF_00108 |
| Catalytic activity | CTP + 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate = diphosphate + 4-(cytidine 5'-diphospho)-2-C-methyl-D-erythritol. HAMAP MF_00108 |
| Cofactor | Magnesium, manganese or cobalt. |
| Pathway | Isoprenoid biosynthesis; isopentenyl diphosphate biosynthesis via DXP pathway; isopentenyl diphosphate from 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate: step 2/6. HAMAP MF_00108 |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Miscellaneous | There are no coordination bonds that occur between IspD and magnesium in any of the complexes examined to date. HAMAP MF_00108 |
| Sequence similarities | Belongs to the IspD family. |
| Biophysicochemical properties | pH dependence: Optimum pH is 8.3. HAMAP MF_00108 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Isoprene biosynthesis |
| Ligand | Cobalt Magnesium Manganese |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | isoprenoid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ubiquinone biosynthetic processInferred from direct assay Ref.1. Source: EcoCyc |
| Molecular function | 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase activity Inferred from direct assay. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed HAMAP MF_00108 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 236 | 235 | 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase HAMAP MF_00108 | PRO_0000075572 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 20 | 1 | Transition state stabilizer | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 27 | 1 | Transition state stabilizer | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 157 | 1 | Positions MEP for the nucleophilic attack | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 213 | 1 | Positions MEP for the nucleophilic attack | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 27 | 1 | K → A or S: Strong decrease in activity. Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 140 | 1 | T → I: Loss of activity. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 191 | 1 | E → K: Loss of activity. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 213 | 1 | K → S: Decrease in activity. Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 14 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 21 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 29 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 32 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 46 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 58 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 67 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 72 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 80 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 94 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 104 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 121 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 125 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 136 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 144 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 155 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 170 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 183 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 197 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 206 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 227 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Cytidine 5'-triphosphate-dependent biosynthesis of isoprenoids: YgbP protein of Escherichia coli catalyzes the formation of 4-diphosphocytidyl-2-C-methylerythritol." Rohdich F., Wungsintaweekul J., Fellermeier M., Sagner S., Herz S., Kis K., Eisenreich W., Bacher A., Zenk M.H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96:11758-11763(1999) [PubMed: 10518523] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, CHARACTERIZATION. Strain: K12 / DH5-alpha. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF230736 Genomic DNA. Translation: AAF43207.1. AB037143 Genomic DNA. Translation: BAA90761.1. U29579 Genomic DNA. Translation: AAA69257.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC75789.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76824.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | G65055. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_417227.1. NC_000913.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q46893. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q46893. Positions 5-229. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q46893. 2 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000002647; EBESCP00000002647; EBESCG00000002160. EBESCT00000015791; EBESCP00000015082; EBESCG00000014851. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 948269. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW2717 in contig AP009048_GR. Gene locus b2747 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW2717. eco:b2747. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32120900. VBIEscCol129921_2842. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB2913. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG13110. ispD. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1211. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000011058. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG672839. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | PSNIKVT. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q46893. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00155. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:G7423-MONOMER. MetaCyc:G7423-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q46893. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00108. IspD. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001228. ISPD_synthase. IPR018294. ISPD_synthase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00991. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01128. IspD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00453. IspD. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01295. ISPD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ISPD_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q46893 Secondary accession number(s): Q2MA82 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Uncharacterized protein families (UPF) List of uncharacterized protein family (UPF) entries |
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with