Q46669 (CDTB_ECOLX) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 31, 2011.
Version 50.
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| Protein names | Recommended name: Cytolethal distending toxin subunit B Short name=CDT B | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Escherichia coli | ||
| Taxonomic identifier | 562 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 269 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Part of the tripartite complex that is required for the CDT activity. CdtB exhibits a DNA-nicking endonuclease activity, and very probably causes DNA damage in intoxicated cells. This damage induces G2/M cell cycle arrest, chromatin fragmentation, cell distention and nucleus enlargement. Ref.2 |
| Subunit structure | Heterotrimer of 3 subunits, CdtA, CdtB and CdtC. |
| Subcellular location | Secreted. Note: Localized to the nucleus of the infected cells. Ref.4 |
| Miscellaneous | The operon of the strain O128:H- / 9142-88 / EPEC is referred to as cdt type II (CDT-II). |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease Toxin |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | pathogenesis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | endonuclease activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 19 – 269 | 251 | Cytolethal distending toxin subunit B | PRO_0000013373 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 195 – 210 | 16 | Nuclear localization signal Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 154 | 1 | H → A: When the mutant protein is introduced in HeLa cells, it does not result in cell cycle arrest. Devoid of DNA-nicking/DNase activity. Ref.2 Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 229 | 1 | D → A: Loss of DNase activity, no cellular distension, no G2/M cell cycle arrest. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 260 | 1 | D → R: Loss of DNase activity, no cellular distension, no G2/M cell cycle arrest. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 261 | 1 | H → A: Loss of DNase activity, no cellular distension, no G2/M cell cycle arrest. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 22 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 32 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 42 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 49 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 63 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 90 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 97 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 105 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 111 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 122 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 130 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 145 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 154 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 160 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 175 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 183 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 192 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 201 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 210 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 215 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 237 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 248 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 249 – 252 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 267 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, sequencing, and expression of the Escherichia coli cytolethal distending toxin genes." Pickett C.L., Cottle D.L., Pesci E.C., Bikah G. Infect. Immun. 62:1046-1051(1994) [PubMed: 8112838] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: O128:H- / 9142-88 / EPEC. |
| [2] | "Escherichia coli CdtB mediates cytolethal distending toxin cell cycle arrest." Elwell C.A., Chao K., Patel K., Dreyfus L.A. Infect. Immun. 69:3418-3422(2001) [PubMed: 11292766] [Abstract] Cited for: FUNCTION, MUTAGENESIS OF HIS-154. |
| [3] | "DNase I homologous residues in CdtB are critical for cytolethal distending toxin-mediated cell cycle arrest." Elwell C.A., Dreyfus L.A. Mol. Microbiol. 37:952-963(2000) [PubMed: 10972814] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS OF HIS-154; ASP-229; ASP-260 AND HIS-261. |
| [4] | "Nuclear localization of the Escherichia coli cytolethal distending toxin CdtB subunit." McSweeney L.A., Dreyfus L.A. Cell. Microbiol. 6:447-458(2004) [PubMed: 15056215] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION, IDENTIFICATION OF THE NUCLEAR LOCALIZATION SIGNAL. |
| [5] | "Differences in crystal and solution structures of the cytolethal distending toxin B subunit: Relevance to nuclear translocation and functional activation." Hontz J.S., Villar-Lecumberri M.T., Potter B.M., Yoder M.D., Dreyfus L.A., Laity J.H. J. Biol. Chem. 281:25365-25372(2006) [PubMed: 16809347] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.73 ANGSTROMS) OF 19-269. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U04208 Unassigned DNA. Translation: AAA18786.1. | ||||||||||||
| PIR | I69095. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q46669. | ||||||||||||
| SMR | Q46669. Positions 19-268. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| TCDB | 1.C.98.1.1. cytolethal distending toxin (CDT) family. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR003539. CD_toxinB. IPR005135. Endo/exonuclease/phosphatase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF03372. Exo_endo_phos. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF018539. CDT_B. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR01388. CDTOXINB. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56219. Exo_endo_phos. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CDTB_ECOLX | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q46669 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with