Q45488 (T2B2_BACIU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 67.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Type-2 restriction enzyme BglII Short name=R.BglII EC=3.1.21.4 Alternative name(s): Endonuclease BglII Type II restriction enzyme BglII | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bacillus subtilis | ||
| Taxonomic identifier | 1423 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 223 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Recognizes the double-stranded sequence AGATCT and cleaves after A-1. |
| Catalytic activity | Endonucleolytic cleavage of DNA to give specific double-stranded fragments with terminal 5'-phosphates. |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit. |
| Subunit structure | Homodimer. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Restriction system |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | DNA restriction-modification system Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nucleic acid phosphodiester bond hydrolysisInferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Molecular_function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro Type II site-specific deoxyribonuclease activityInferred from electronic annotation. Source: EC magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 223 | 223 | Type-2 restriction enzyme BglII | PRO_0000077286 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 84 | 1 | Magnesium | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 94 | 1 | Magnesium; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 8 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 11 – 14 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 29 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 36 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 48 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 61 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 71 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 79 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 87 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 94 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 115 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 123 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 132 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 157 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 171 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 190 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 205 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 222 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and characterization of the BglII restriction-modification system reveals a possible evolutionary footprint." Anton B.P., Heiter D.F., Benner J.S., Hess E.J., Greenough L., Moran L.S., Slatko B.E., Brooks J.E. Gene 187:19-27(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: Globigii / RUB562. |
| [2] | "Understanding the immutability of restriction enzymes: crystal structure of BglII and its DNA substrate at 1.5 A resolution." Lukacs C.M., Kucera R., Schildkraut I., Aggarwal A.K. Nat. Struct. Biol. 7:134-140(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U49842 Genomic DNA. Translation: AAC45060.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | JC6323. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q45488. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q45488. Positions 1-223. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| REBASE | 261. BglII. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.91.20. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011338. BamHI/BglII/BstY. IPR011335. Restrct_endonuc-II-like. IPR015278. Restrct_endonuc_II_BglII. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF09195. Endonuc-BglII. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF52980. Restrict_endonuc_II-like_core. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q45488. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | T2B2_BACIU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q45488 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with
