Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q43866 (INV1_ARATH)
Last modified
February 9, 2010.
Version 67.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-fructofuranosidase, insoluble isoenzyme CWINV1 EC=3.2.1.26 Alternative name(s): Cell wall invertase 1 Short name=AtcwINV1 Sucrose hydrolase 1 Cell wall beta-fructosidase 1 Short name=AtbetaFRUCT1 | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Arabidopsis thaliana (Mouse-ear cress) [Complete proteome] | ||||||||
| Taxonomic identifier | 3702 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › malvids › Brassicales › Brassicaceae › Arabidopsis |
Protein attributes
| Sequence length | 584 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Beta-fructofuranosidase that can use sucrose and 1-kestose, and, to a lower extent, neokestose and levan, as substrates, but not inuline. Ref.6 Ref.8 |
| Catalytic activity | Hydrolysis of terminal non-reducing beta-D-fructofuranoside residues in beta-D-fructofuranosides. |
| Subcellular location | Secreted › extracellular space › apoplast Probable. Secreted › cell wall Probable. Note: Associated to the cell wall Probable. |
| Tissue specificity | Expressed in seedlings, leaves, flowers, and seeds. Ref.4 Ref.5 Ref.7 |
| Induction | By wounding, aeroponic growth condition, darkness, sucrose, glucose and mannitol. Ref.4 Ref.7 |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 32 family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=0.35 mM for sucrose (at pH 5 and 30 degrees Celsius) KM=1 mM for 1-kestose (at pH 5 and 30 degrees Celsius) |
| Sequence caution | The sequence BAB01930.1 differs from that shown. Reason: Erroneous gene model prediction. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Apoplast Cell wall Secreted |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to wounding Ref.7Inferred from mutant phenotype. Source: TAIR |
| Cellular component | apoplast Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell cell wallInferred from direct assay. Source: TAIR |
| Molecular function | beta-fructofuranosidase activity Ref.7 Inferred from mutant phenotype. Source: TAIR |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 28 | 28 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 29 – 584 | 556 | Beta-fructofuranosidase, insoluble isoenzyme CWINV1 | PRO_0000348347 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 63 – 66 | 4 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 125 – 126 | 2 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 191 – 192 | 2 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 66 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 82 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 90 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 246 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 282 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 159 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 186 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 342 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 446 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 442 ↔ 491 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 63 | 1 | W → L: Loss of activity. Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 66 | 1 | D → A: Loss of activity. Ref.8 Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 90 | 1 | W → L: Loss of activity. Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 125 | 1 | W → L: Loss of activity. Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 246 | 1 | E → A or Q: Loss of activity. Ref.8 Ref.11 Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 282 | 1 | D → A: Impaired beta-fructofuranosidase activity but enhanced 1-fructan exohydrolase activity. Ref.8 Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 282 | 1 | D → F: Loss of activity. Ref.8 Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 282 | 1 | D → N: Normal activity. Ref.8 Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 285 | 1 | K → L: Slightly reduced activity. Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 342 | 1 | N → D: Reduced activity and glycosylation. Ref.9 Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 56 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 73 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 83 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 90 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 113 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 131 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 144 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 158 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 170 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 181 – 183 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 191 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 212 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 228 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 240 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 256 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 281 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 282 – 284 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 287 – 295 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 296 – 299 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 303 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 318 – 320 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 322 – 329 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 330 – 333 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 334 – 341 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 353 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 363 – 367 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 371 – 378 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 380 – 385 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 391 – 398 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 402 – 405 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 413 – 421 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 425 – 427 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 428 – 430 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 438 – 444 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 452 – 462 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 466 – 468 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 470 – 480 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 486 – 493 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 508 – 512 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 520 – 527 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 530 – 535 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 536 – 539 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 540 – 545 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 549 – 551 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 553 – 555 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 557 – 562 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 564 – 566 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 568 – 578 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Arabidopsis gene and cDNA encoding cell-wall invertase." Schwebel-Dugue N., el Mtili N., Krivitzky M., Jean-Jacques I., Williams J.H., Thomas M., Kreis M., Lecharny A. Plant Physiol. 104:809-810(1994) [PubMed: 8159800] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: cv. Columbia. Tissue: Leaf. |
| [2] | "Structural analysis of Arabidopsis thaliana chromosome 3. II. Sequence features of the 4,251,695 bp regions covered by 90 P1, TAC and BAC clones." Kaneko T., Katoh T., Sato S., Nakamura Y., Asamizu E., Tabata S. DNA Res. 7:217-221(2000) [PubMed: 10907853] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: cv. Columbia. |
| [3] | "Empirical analysis of transcriptional activity in the Arabidopsis genome." Yamada K., Lim J., Dale J.M., Chen H., Shinn P., Palm C.J., Southwick A.M., Wu H.C., Kim C.J., Nguyen M., Pham P.K., Cheuk R.F., Karlin-Newmann G., Liu S.X., Lam B., Sakano H., Wu T., Yu G. Ecker J.R.Science 302:842-846(2003) [PubMed: 14593172] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: cv. Columbia. |
| [4] | "Expression of the Arabidopsis thaliana invertase gene family." Tymowska-Lalanne Z., Kreis M. Planta 207:259-265(1998) [PubMed: 9951726] [Abstract] Cited for: TISSUE SPECIFICITY, INDUCTION. |
| [5] | "Roles of cell-wall invertases and monosaccharide transporters in the growth and development of Arabidopsis." Sherson S.M., Alford H.L., Forbes S.M., Wallace G., Smith S.M. J. Exp. Bot. 54:525-531(2003) [PubMed: 12508063] [Abstract] Cited for: TISSUE SPECIFICITY, GENE FAMILY, NOMENCLATURE. |
| [6] | "Arabidopsis AtcwINV3 and 6 are not invertases but are fructan exohydrolases (FEHs) with different substrate specificities." de Coninck B., Le Roy K., Francis I., Clerens S., Vergauwen R., Halliday A.M., Smith S.M., Van Laere A., Van Den Ende W. Plant Cell Environ. 28:432-443(2005) Cited for: FUNCTION. |
| [7] | "Imaging photosynthesis in wounded leaves of Arabidopsis thaliana." Quilliam R.S., Swarbrick P.J., Scholes J.D., Rolfe S.A. J. Exp. Bot. 57:55-69(2006) [PubMed: 16339783] [Abstract] Cited for: TISSUE SPECIFICITY, INDUCTION BY WOUNDING. |
| [8] | "Unraveling the difference between invertases and fructan exohydrolases: a single amino acid (Asp-239) substitution transforms Arabidopsis cell wall invertase1 into a fructan 1-exohydrolase." Le Roy K., Lammens W., Verhaest M., De Coninck B., Rabijns A., Van Laere A., Van den Ende W. Plant Physiol. 145:616-625(2007) [PubMed: 17873089] [Abstract] Cited for: FUNCTION, MUTAGENESIS OF TRP-63; ASP-66; TRP-90; TRP-125; GLU-246; ASP-282 AND LYS-285, BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, SUBSTRATE BINDING. |
| [9] | "N-glycosylation affects substrate specificity of chicory fructan 1-exohydrolase: evidence for the presence of an inulin binding cleft." Le Roy K., Verhaest M., Rabijns A., Clerens S., Van Laere A., Van den Ende W. New Phytol. 176:317-324(2007) [PubMed: 17888113] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS OF ASN-342. |
| [10] | "X-ray diffraction structure of a cell-wall invertase from Arabidopsis thaliana." Verhaest M., Lammens W., Le Roy K., De Coninck B., De Ranter C.J., Van Laere A., Van den Ende W., Rabijns A. Acta Crystallogr. D 62:1555-1563(2006) [PubMed: 17139091] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.15 ANGSTROMS) OF 44-584 IN COMPLEX WITH SUBSTRATES, MUTAGENESIS OF ASN-342, GLYCOSYLATION. |
| [11] | "Crystal structures of Arabidopsis thaliana cell-wall invertase mutants in complex with sucrose." Lammens W., Le Roy K., Van Laere A., Rabijns A., Van den Ende W. J. Mol. Biol. 377:378-385(2008) [PubMed: 18258263] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS) OF 48-584 IN COMPLEX WITH SUBSTRATES, MUTAGENESIS OF ASP-66; GLU-246 AND ASP-282, GLYCOSYLATION. |
| [12] | "An alternate sucrose binding mode in the E203Q Arabidopsis invertase mutant: an X-ray crystallography and docking study." Matrai J., Lammens W., Jonckheer A., Le Roy K., Rabijns A., Van den Ende W., De Maeyer M. Proteins 71:552-564(2008) [PubMed: 17963237] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS) OF 48-584 IN COMPLEX WITH SUBSTRATES, MUTAGENESIS OF GLU-246, GLYCOSYLATION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X74514 mRNA. Translation: CAA52619.1. X74515 mRNA. Translation: CAA52620.1. AP001307 Genomic DNA. Translation: BAB01930.1. Sequence problems. AY045776 mRNA. Translation: AAK76450.1. AY079422 mRNA. Translation: AAL85153.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00518427. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S37212. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_566464.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | At.24308 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | Q43866. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CAZy | GH32. Glycoside Hydrolase Family 32. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q43866. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 820591. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AT3G13790 in contig BA000014_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ath:AT3G13790. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|3702.1.peg.13499. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TAIR | At3g13790. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | KOG0228. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG317462. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | Q43866. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | INASSFR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q43866. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q43866. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q43866. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008985. ConA-like_lec_gl. IPR001362. Glyco_hydro_32. IPR018053. Glyco_hydro_32_AS. IPR013189. Glyco_hydro_32_C. IPR013148. Glyco_hydro_32_N. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF08244. Glyco_hydro_32C. 1 hit. PF00251. Glyco_hydro_32N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00640. Glyco_32. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00609. GLYCOSYL_HYDROL_F32. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | INV1_ARATH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q43866 Secondary accession number(s): Q9LIB8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Arabidopsis thaliana Arabidopsis thaliana: entries and gene names |
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


