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UniProtKB/Swiss-Prot Q42843 (HEM11_HORVU)
Last modified
November 25, 2008.
Version 64.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutamyl-tRNA reductase 1, chloroplastic Short name=GluTR EC=1.2.1.70 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Hordeum vulgare (Barley) | ||
| Taxonomic identifier | 4513 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › Liliopsida › Poales › Poaceae › BEP clade › Pooideae › Triticeae › Hordeum |
Protein attributes
| Sequence length | 527 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the NADPH-dependent reduction of glutamyl-tRNA(Glu) to glutamate 1-semialdehyde (GSA). |
| Catalytic activity | L-glutamate 1-semialdehyde + NADP(+) + tRNA(Glu) = L-glutamyl-tRNA(Glu) + NADPH. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | Was shown to bind heme, but the precise role of heme is unclear. During catalysis, the active site Cys acts as a nucleophile attacking the alpha-carbonyl group of tRNA-bound glutamate with the formation of a thioester intermediate between enzyme and glutamate, and the concomitant release of tRNA(Glu). The thioester intermediate is finally reduced by direct hydride transfer from NADPH, to form the product GSA By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the glutamyl-tRNA reductase family. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Chlorophyll biosynthesis Porphyrin biosynthesis |
| Cellular component | Chloroplast Plastid |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | chlorophyll biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | chloroplast Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | NADP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glutamyl-tRNA reductase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro shikimate 5-dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 43 | 43 | Chloroplast | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 44 – 527 | 484 | Glutamyl-tRNA reductase 1, chloroplastic | PRO_0000013311 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 266 – 271 | 6 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 124 – 127 | 4 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 189 – 191 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 286 – 289 | 4 | Poly-Val | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 125 | 1 | Nucleophile By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 184 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 195 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 174 | 1 | Important for activity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 99 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 125 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 137 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 150 – 152 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 159 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 182 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 197 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 213 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 222 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 230 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 251 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 265 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 281 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 288 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 302 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 313 – 315 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 316 – 318 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 319 – 321 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 324 – 327 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 334 – 336 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 350 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 356 – 358 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 361 – 363 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 365 – 367 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 368 – 376 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 380 – 383 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 386 – 389 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 392 – 397 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 398 – 404 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 406 – 410 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 413 – 421 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 423 – 436 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 443 – 457 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Members of a low-copy number gene family encoding glutamyl-tRNA reductase are differentially expressed in barley." Bougri O., Grimm B. Plant J. 9:867-878(1996) [PubMed: 8696365] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: cv. Klages. |
| [2] | "Purification and partial characterisation of barley glutamyl-tRNA(Glu) reductase, the enzyme that directs glutamate to chlorophyll biosynthesis." Pontoppidan B., Kannangara C.G. Eur. J. Biochem. 225:529-537(1994) [PubMed: 7957167] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 44-65, CHARACTERIZATION. |
| [3] | "Expression of catalytically active barley glutamyl tRNAGlu reductase in Escherichia coli as a fusion protein with glutathione S-transferase." Vothknecht U.C., Kannangara C.G., von Wettstein D. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93:9287-9291(1996) [PubMed: 8799193] [Abstract] Cited for: FUNCTION, CHARACTERIZATION, HEME BINDING, SUBUNIT. |
| [4] | "Predicted structure and fold recognition for the glutamyl tRNA reductase family of proteins." Brody S.S., Gough S.P., Kannangara C.G. Proteins 37:485-493(1999) [PubMed: 10591107] [Abstract] Cited for: 3D-STRUCTURE MODELING OF 76-460. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X92403 mRNA. Translation: CAA63140.1. X86101 mRNA. Translation: CAA60054.1. Different initiation. | |||||||||||||||||||
| PIR | T05732. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| Gramene | Q42843. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000343. 4pyrrol_synth_GluRdtase. IPR015896. 4pyrrol_synth_GluRdtase_C. IPR015895. 4pyrrol_synth_GluRdtase_N. IPR016040. NAD(P)-bd. IPR006151. Shikm_DHase/Glu-tRNA_Rdtase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00745. GlutR_dimer. 1 hit. PF05201. GlutR_N. 1 hit. PF01488. Shikimate_DH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000445. 4pyrrol_synth_GluRdtase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01035. hemA. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00747. GLUTR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| LinkHub | Q42843. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HEM11_HORVU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q42843 Secondary accession number(s): Q42844 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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