Q42521 (DCE1_ARATH) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 88.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Glutamate decarboxylase 1 Short name=GAD 1 EC=4.1.1.15 | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Arabidopsis thaliana (Mouse-ear cress) | ||||||||
| Taxonomic identifier | 3702 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › malvids › Brassicales › Brassicaceae › Camelineae › Arabidopsis |
Protein attributes
| Sequence length | 502 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the production of GABA. The calmodulin-binding is calcium-dependent and it is proposed that this may, directly or indirectly, form a calcium regulated control of GABA biosynthesis. |
| Catalytic activity | L-glutamate = 4-aminobutanoate + CO2. |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate. |
| Sequence similarities | Belongs to the group II decarboxylase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Calmodulin-binding Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Decarboxylase Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glutamate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to cadmium ionInferred from expression pattern. Source: TAIR |
| Cellular component | cytosol Inferred from direct assay. Source: TAIR |
| Molecular function | calmodulin binding Inferred from direct assay. Source: TAIR glutamate decarboxylase activityInferred from direct assay. Source: TAIR pyridoxal phosphate bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 502 | 502 | Glutamate decarboxylase 1 | PRO_0000146973 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 469 – 502 | 34 | Calmodulin-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 277 | 1 | N6-(pyridoxal phosphate)lysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 208 | 1 | A → D in AAA93132. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 17 – 19 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 24 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 31 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 49 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 52 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 58 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 78 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 79 – 81 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 87 – 89 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 107 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 132 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 147 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 159 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 173 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 180 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 198 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 209 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 234 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 244 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 255 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 272 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 292 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 295 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 300 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 304 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 313 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 323 – 334 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 341 – 355 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 359 – 362 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 364 – 366 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 375 – 382 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 388 – 396 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 404 – 406 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 415 – 420 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 427 – 445 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Molecular and biochemical analysis of calmodulin interactions with the calmodulin-binding domain of plant glutamate decarboxylase." Arazi T., Baum G., Snedden W.A., Shelp B.J., Fromm H. Plant Physiol. 108:551-561(1995) [PubMed: 7610159] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: cv. Columbia. |
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| [3] | The Arabidopsis Information Resource (TAIR) Submitted (APR-2011) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: GENOME REANNOTATION. Strain: cv. Columbia. |
| [4] | "Empirical analysis of transcriptional activity in the Arabidopsis genome." Yamada K., Lim J., Dale J.M., Chen H., Shinn P., Palm C.J., Southwick A.M., Wu H.C., Kim C.J., Nguyen M., Pham P.K., Cheuk R.F., Karlin-Newmann G., Liu S.X., Lam B., Sakano H., Wu T., Yu G. Ecker J.R.Science 302:842-846(2003) [PubMed: 14593172] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: cv. Columbia. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U10034 mRNA. Translation: AAA93132.1. AB005238 Genomic DNA. Translation: BAB10520.1. CP002688 Genomic DNA. Translation: AED92414.1. AY094464 mRNA. Translation: AAM19834.1. BT001047 mRNA. Translation: AAN46801.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00530557. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_197235.1. NM_121739.3. | ||||||||||||
| UniGene | At.25228. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q42521. | ||||||||||||
| SMR | Q42521. Positions 12-448. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q42521. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | Q42521. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblPlants | AT5G17330.1; AT5G17330.1; AT5G17330. | ||||||||||||
| GeneID | 831599. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AT5G17330 in contig BA000015_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ath:AT5G17330. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|3702.1.peg.23899. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| TAIR | At5g17330. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EPGT00050000013173. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG365574. | ||||||||||||
| InParanoid | Q42521. | ||||||||||||
| OMA | RRWQNKM. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q42521. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSN2683665. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | Q42521. | ||||||||||||
| Genevestigator | Q42521. | ||||||||||||
| GermOnline | AT5G17330. Arabidopsis thaliana. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR010107. Glutamate_decarboxylase. IPR002129. PyrdxlP-dep_de-COase. IPR015424. PyrdxlP-dep_Trfase_major_dom. IPR015421. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.640.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01580. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11999:SF1. Glu_decarb_GAD. 1 hit. PTHR11999. Pyridoxal_deC. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00282. Pyridoxal_deC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53383. PyrdxlP-dep_Trfase_major. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01788. Glu-decarb-GAD. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00392. DDC_GAD_HDC_YDC. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DCE1_ARATH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q42521 Secondary accession number(s): Q9FFH9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Arabidopsis thaliana Arabidopsis thaliana: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with