Q3JL79 (NADE_BURP1) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 45.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: NH(3)-dependent NAD(+) synthetase EC=6.3.1.5 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Burkholderia pseudomallei (strain 1710b) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 320372 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Burkholderiales › Burkholderiaceae › Burkholderia › pseudomallei group |
Protein attributes
| Sequence length | 284 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | ATP + deamido-NAD+ + NH3 = AMP + diphosphate + NAD+. HAMAP MF_00193 |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; NAD(+) biosynthesis; NAD(+) from deamido-NAD(+) (ammonia route): step 1/1. HAMAP MF_00193 |
| Sequence similarities | Belongs to the NAD synthetase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | ATP-binding NAD Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | NAD biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW NAD+ synthase (glutamine-hydrolyzing) activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro NAD+ synthase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 284 | 284 | NH(3)-dependent NAD(+) synthetase HAMAP MF_00193 | PRO_1000099011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 51 – 58 | 8 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 53 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 16 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 32 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 42 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 50 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 60 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 74 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 85 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 104 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 111 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 126 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 141 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 157 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 175 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 206 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 214 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 222 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 225 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 246 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 271 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | Woods D.E., Nierman W.C. Submitted (SEP-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 1710b. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CP000125 Genomic DNA. Translation: ABA53106.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_335674.1. NC_007435.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q3JL79. | ||||||||||||
| SMR | Q3JL79. Positions 11-278. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q3JL79. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 3692058. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BURPS1710b_A0515 in contig CP000125_GR. | ||||||||||||
| KEGG | bpm:BURPS1710b_A0515. | ||||||||||||
| PATRIC | 19241383. VBIBurPse115837_4530. | ||||||||||||
| TIGR | BURPS1710b_A0515. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0171. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG351567. | ||||||||||||
| OMA | IAQYEIA. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00768. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BPSE320372:BURPS1710B_B0616-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00193. NadE. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR022310. NAD/GMP_synthase. IPR003694. NAD_synthase. IPR022926. NH(3)-dep_NAD(+)_synth. IPR014729. Rossmann-like_a/b/a_fold. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.620. Rossmann-like_a/b/a_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01916. | ||||||||||||
| Pfam | PF02540. NAD_synthase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00552. NadE. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | NADE_BURP1 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q3JL79 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with