Q39YP6 (HIS8_GEOMG) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 43.
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| Protein names | Recommended name: Histidinol-phosphate aminotransferase EC=2.6.1.9 Alternative name(s): Imidazole acetol-phosphate transaminase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Geobacter metallireducens (strain GS-15 / ATCC 53774 / DSM 7210) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 269799 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Deltaproteobacteria › Desulfuromonadales › Geobacteraceae › Geobacter |
Protein attributes
| Sequence length | 350 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | L-histidinol phosphate + 2-oxoglutarate = 3-(imidazol-4-yl)-2-oxopropyl phosphate + L-glutamate. HAMAP MF_01023 |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate By similarity. HAMAP MF_01023 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-histidine biosynthesis; L-histidine from 5-phospho-alpha-D-ribose 1-diphosphate: step 7/9. HAMAP MF_01023 |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. HAMAP MF_01023 |
| Sequence similarities | Belongs to the class-II pyridoxal-phosphate-dependent aminotransferase family. Histidinol-phosphate aminotransferase subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Histidine biosynthesis |
| Ligand | Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Aminotransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | histidine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | L-phenylalanine:2-oxoglutarate aminotransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC histidinol-phosphate transaminase activityInferred from electronic annotation. Source: EC pyridoxal phosphate bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 350 | 350 | Histidinol-phosphate aminotransferase HAMAP MF_01023 | PRO_0000230215 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 212 | 1 | N6-(pyridoxal phosphate)lysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 10 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 28 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 49 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 58 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 71 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 82 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 100 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 113 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 123 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 131 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 146 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 156 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 175 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 183 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 189 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 200 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 207 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 211 – 214 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 237 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 256 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 281 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 297 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 305 – 307 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 313 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 323 – 325 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 332 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 336 – 348 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete sequence of Geobacter metallireducens GS-15." Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter J.C., Glavina T., Hammon N., Israni S., Pitluck S., Di Bartolo G., Chain P., Schmutz J., Larimer F., Land M., Kyrpides N., Ivanova N., Richardson P. Submitted (OCT-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: GS-15 / ATCC 53774 / DSM 7210. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CP000148 Genomic DNA. Translation: ABB30628.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_383353.1. NC_007517.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q39YP6. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q39YP6. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 3739751. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Gmet_0385 in contig CP000148_GR. | ||||||||||||
| KEGG | gme:Gmet_0385. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|269799.3.peg.397. | ||||||||||||
| PATRIC | 21999918. VBIGeoMet55070_0406. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0079. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG646350. | ||||||||||||
| OMA | MKNSFNS. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q39YP6. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK829109. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | GMET269799:GMET_0385-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01023. HisC_aminotrans_2. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR001917. Aminotrans_II_pyridoxalP_BS. IPR004839. Aminotransferase_I/II. IPR005861. HisP_aminotrans. IPR015424. PyrdxlP-dep_Trfase_major_dom. IPR015421. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. IPR015422. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.640.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. 1 hit. G3DSA:3.90.1150.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00817. | ||||||||||||
| Pfam | PF00155. Aminotran_1_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53383. PyrdxlP-dep_Trfase_major. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01141. HisC. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00599. AA_TRANSFER_CLASS_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | HIS8_GEOMG | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q39YP6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with