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UniProtKB/Swiss-Prot Q38945 (DPNPH_ARATH)
Last modified
June 16, 2009.
Version 76.
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50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: PAP-specific phosphatase HAL2-like Alternative name(s): 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase EC=3.1.3.7 3'(2'),5-bisphosphonucleoside 3'(2')-phosphohydrolase DPNPase Halotolerance protein | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Arabidopsis thaliana (Mouse-ear cress) [Complete proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 3702 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › eurosids II › Brassicales › Brassicaceae › Arabidopsis |
Protein attributes
| Sequence length | 373 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at transcript level. |
General annotation (Comments)
| Function | Converts adenosine 3'-phosphate 5'-phosphosulfate (PAPS) to adenosine 5'-phosphosulfate (APS) and 3'(2')-phosphoadenosine 5'- phosphate (PAP) to AMP. May regulate the flux of sulfur in the sulfur-activation pathway by converting PAPS to APS By similarity. Prevents both the toxicity of PAP on RNA processing enzymes as well as the product inhibition by PAP of sulfate conjugation. |
| Catalytic activity | Adenosine 3',5'-bisphosphate + H2O = adenosine 5'-phosphate + phosphate. |
| Cofactor | Magnesium By similarity. |
| Enzyme regulation | Inhibited by Li+ (IC50=10 millimolar), Na+ (IC50=50 millimolar) and Ca2+ (IC50=0.06 millimolar). |
| Tissue specificity | Expressed in roots, leaves, stems, flowers and siliques. |
| Miscellaneous | Substrate preference is 3'-phosphoadenosine 5'-phosphate (PAP) > adenosine 3'-phosphate 5'-phosphosulfate (PAPS). No activity observed against 3' or 5'-AMP, inositol mono and diphosphates and fructose-1,6-bisphosphate. |
| Sequence similarities | Belongs to the inositol monophosphatase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Calcium Lithium Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | sulfur metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase activity Ref.3 Inferred from direct assay. Source: TAIR calcium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW inositol or phosphatidylinositol phosphatase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro lithium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 373 | 373 | PAP-specific phosphatase HAL2-like | PRO_0000142534 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 77 | 1 | Magnesium 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 144 | 1 | Magnesium 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 144 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 146 | 1 | Magnesium 1; via carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 147 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 310 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 107 – 108 | 2 | QN → SK in AAB94051. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 7 – 32 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 41 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 49 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 63 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 66 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 79 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 86 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 102 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 113 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 137 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 146 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 147 – 149 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 154 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 166 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 174 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 181 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 216 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 220 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 235 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 244 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 258 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 266 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 275 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 289 – 292 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 320 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 332 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 366 – 368 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "A cDNA clone encoding Arabidopsis HAL2-like (AHL) protein." Cheong J.-J., Kwon H.-B., Goodman H.M. Plant Gene Register PGR96-042 Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: cv. Columbia. |
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| [4] | "Structural analysis of Arabidopsis thaliana chromosome 5. XI." Kaneko T., Katoh T., Asamizu E., Sato S., Nakamura Y., Kotani H., Tabata S. Submitted (APR-1999) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: cv. Columbia. |
| [5] | "Empirical analysis of transcriptional activity in the Arabidopsis genome." Yamada K., Lim J., Dale J.M., Chen H., Shinn P., Palm C.J., Southwick A.M., Wu H.C., Kim C.J., Nguyen M., Pham P.K., Cheuk R.F., Karlin-Newmann G., Liu S.X., Lam B., Sakano H., Wu T., Yu G. Ecker J.R.Science 302:842-846(2003) [PubMed: 14593172] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: cv. Columbia. |
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| [7] | "Theoretical structure of Arabidopsis thaliana PAP-specific phosphatase (AHL)." Lim Y., Jung J. Submitted (AUG-2000) to the PDB data bank Cited for: 3D-STRUCTURE MODELING. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U55205 mRNA. Translation: AAB52964.1. AF016644 Genomic DNA. Translation: AAB94051.1. AB026634 Genomic DNA. Translation: BAA97512.1. AY045848 mRNA. Translation: AAK76522.1. AY091377 mRNA. Translation: AAM14316.1. AY086488 mRNA. Translation: AAM63490.1. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00540815. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_200250.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | At.9004 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
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| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | Q38945. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 835527. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus AT5G54390 in contig BA000015_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ath:AT5G54390. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|3702.1.peg.27347. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| GeneFarm | 2322. | ||||||||||||||||||
| TAIR | At5g54390. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| OMA | Q38945. IFMKFAR. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.1.3.7. 302. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q38945. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | AT5G54390. Arabidopsis thaliana. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006239. Bisphos_HAL2. IPR000760. Inositol_P. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR20854. Inositol_P. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00459. Inositol_P. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00378. INOSPHPHTASE. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01330. bisphos_HAL2. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00629. IMP_1. 1 hit. PS00630. IMP_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DPNPH_ARATH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q38945 Secondary accession number(s): O48892 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Arabidopsis thaliana Arabidopsis thaliana: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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