Q2YLR9 (MDH_BRUA2) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 58.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Malate dehydrogenase EC=1.1.1.37 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Brucella abortus (strain 2308) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 359391 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Alphaproteobacteria › Rhizobiales › Brucellaceae › Brucella › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 320 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the reversible oxidation of malate to oxaloacetate By similarity. HAMAP-Rule MF_00487 |
| Catalytic activity | (S)-malate + NAD+ = oxaloacetate + NADH. HAMAP-Rule MF_00487 |
| Sequence similarities | Belongs to the LDH/MDH superfamily. MDH type 3 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Tricarboxylic acid cycle |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cellular carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro malate metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro tricarboxylic acid cycleInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular_function | L-malate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 320 | 320 | Malate dehydrogenase HAMAP-Rule MF_00487 | PRO_0000241943 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 10 – 15 | 6 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 119 – 121 | 3 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 176 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 34 | 1 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 83 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 89 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 96 | 1 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 121 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 152 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 9 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 24 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 33 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 38 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 54 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 65 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 69 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 77 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 110 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 118 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 134 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 140 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 161 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 167 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 174 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 182 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 186 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 199 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 216 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 226 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 229 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 247 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 262 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 265 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 267 – 278 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 281 – 285 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 315 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 319 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Whole-genome analyses of speciation events in pathogenic Brucellae." Chain P.S., Comerci D.J., Tolmasky M.E., Larimer F.W., Malfatti S.A., Vergez L.M., Aguero F., Land M.L., Ugalde R.A., Garcia E. Infect. Immun. 73:8353-8361(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 2308. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AM040264 Genomic DNA. Translation: CAJ11883.1. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_415266.1. NC_007618.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q2YLR9. | ||||||||||||||||||
| SMR | Q2YLR9. Positions 3-311. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | 359391.BAB1_1927. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | Q2YLR9. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | CAJ11883; CAJ11883; BAB1_1927. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 3788794. | ||||||||||||||||||
| KEGG | bmf:BAB1_1927. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 17846933. VBIBruMel86222_2007. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0039. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000213794. | ||||||||||||||||||
| KO | K00024. | ||||||||||||||||||
| OMA | DAMTYVM. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK06223. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | BMEL359391:GJOQ-1978-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. 3.90.110.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00487. Malate_dehydrog_3. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001557. L-lactate/malate_DH. IPR022383. Lactate/malate_DH_C. IPR001236. Lactate/malate_DH_N. IPR015955. Lactate_DH/Glyco_Ohase_4_C. IPR011275. Malate_DH_type3. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11540. PTHR11540. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF02866. Ldh_1_C. 1 hit. PF00056. Ldh_1_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000102. Lac_mal_DH. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00086. LLDHDRGNASE. | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56327. Lactate_DH/Glyco_hydro_4_C. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01763. MalateDH_bact. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q2YLR9. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MDH_BRUA2 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q2YLR9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Brucella abortus strain 2308 Brucella abortus (strain 2308): entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
