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UniProtKB/Swiss-Prot Q2RSB2 (PNTAA_RHORT)
Last modified
January 19, 2010.
Version 35.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1 EC=1.6.1.2 Alternative name(s): Nicotinamide nucleotide transhydrogenase subunit alpha 1 Pyridine nucleotide transhydrogenase subunit alpha 1 Proton-translocating transhydrogenase component 1 dI | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Rhodospirillum rubrum (strain ATCC 11170 / NCIB 8255) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 269796 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Alphaproteobacteria › Rhodospirillales › Rhodospirillaceae › Rhodospirillum |
Protein attributes
| Sequence length | 384 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | The transhydrogenation between NADH and NADP is coupled to respiration and ATP hydrolysis and functions as a proton pump across the membrane By similarity. |
| Catalytic activity | NADPH + NAD+ = NADP+ + NADH. |
| Subunit structure | Complex of an alpha and a beta chain; in Rhodospirillum, the alpha chain seems to be made of two subunits By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the AlaDH/PNT family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NAD NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | NAD(P)+ transhydrogenase (AB-specific) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 384 | 384 | NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1 | PRO_0000231663 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 167 – 197 | 31 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 5 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 28 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 36 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 37 – 40 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 43 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 53 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 60 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 65 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 75 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 82 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 89 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 99 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 104 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 114 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 121 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 124 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 134 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 155 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 165 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 170 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 178 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 193 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 201 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 213 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 255 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 263 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 282 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 292 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 295 – 297 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 309 – 312 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 318 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 323 – 327 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 328 – 343 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 344 – 346 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 349 – 352 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 361 – 366 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 367 – 370 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 377 – 379 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning and sequencing of the genes for the proton-translocating nicotinamide nucleotide transhydrogenase from Rhodospirillum rubrum and the implications for the domain structure of the enzyme." Williams R., Cotton N.P., Thomas C.M., Jackson J.B. Microbiology 140:1595-1604(1994) [PubMed: 8075801] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Complete sequence of the chromosome of Rhodospirillum rubrum ATCC 11170." Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter J.C., Glavina T., Hammon N., Israni S., Pitluck S., Munk A.C., Brettin T., Bruce D., Han C., Tapia R., Gilna P., Schmutz J., Larimer F., Land M. Schwartz D.C.Submitted (DEC-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U05294 Genomic DNA. Translation: AAA62493.1. CP000230 Genomic DNA. Translation: ABC22983.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_427270.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q2RSB2. Positions 1-380. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | Q2RSB2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 3835610. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Rru_A2183 in contig CP000230_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | rru:Rru_A2183. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|1085.1.peg.3658. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG3288. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG289735. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | VAIIPAN. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q2RSB2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | RRUB269796:RRU_A2183-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR007698. Ala_DH/PNT_C. IPR008142. Ala_DH/PNT_CS1. IPR008143. Ala_DH/PNT_CS2. IPR007886. Ala_DH/PNT_N. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01262. AlaDh_PNT_C. 1 hit. PF05222. AlaDh_PNT_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00836. ALADH_PNT_1. 1 hit. PS00837. ALADH_PNT_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PNTAA_RHORT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q2RSB2 Secondary accession number(s): Q60164 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


