Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot Q28943 (DPYD_PIG)

Names and origin

Protein names

Recommended name:
    Dihydropyrimidine dehydrogenase [NADP+]
      Short name=DHPDHase
      Short name=DPD
    EC=1.3.1.2
Alternative name(s):
    Dihydrouracil dehydrogenase
    Dihydrothymine dehydrogenase

Gene names

Name:

DPYD

Organism

Sus scrofa (Pig)

Taxonomic identifier

9823 [NCBI]

Taxonomic lineage

Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Suina › Suidae › Sus

Protein attributes

Sequence length	1025 AA.
Sequence status	Complete.
Sequence processing	The displayed sequence is further processed into a mature form.
Protein existence	Evidence at protein level.

General annotation (Comments)

Function	Involved in pyrimidine base degradation. Catalyzes the reduction of uracil and thymine.
Catalytic activity	5,6-dihydrouracil + NADP(+) = uracil + NADPH.
Cofactor	Binds 2 4Fe-4S clusters. Contains approximately 30 iron atoms per molecule. FAD. FMN.
Pathway	Amino-acid biosynthesis; beta-alanine biosynthesis.
Subunit structure	Homodimer.
Subcellular location	Cytoplasm.
Sequence similarities	Belongs to the dihydropyrimidine dehydrogenase family. Contains 3 4Fe-4S ferredoxin-type domains.

Ontologies

Keywords
Cellular component	Cytoplasm
Domain	Repeat
Ligand	4Fe-4S FAD FMN Flavoprotein Iron Iron-sulfur Metal-binding NADP
Molecular function	Oxidoreductase
PTM	Phosphoprotein
Technical term	3D-structure Direct protein sequencing
Gene Ontology (GO)
Biological process	'de novo' pyrimidine base biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW thymidine catabolic process Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB uracil catabolic process Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB
Cellular component	cytoplasm Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB
Molecular function	4 iron, 4 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW FAD binding Inferred from direct assay. Source: UniProtKB FMN binding Inferred from direct assay. Source: UniProtKB NADP binding Inferred from direct assay. Source: UniProtKB dihydroorotate oxidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro dihydropyrimidine dehydrogenase (NADP+) activity Inferred from direct assay. Source: UniProtKB electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro iron ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein homodimerization activity Inferred from direct assay. Source: UniProtKB
Complete GO annotation...

Sequence annotation (Features)

Feature key

Position(s)

Length

Description

Graphical view

Feature identifier

Molecule processing

Propeptide

1 – 3

3

PRO_0000021116

Chain

4 – 1025

1022

Dihydropyrimidine dehydrogenase [NADP+]

PRO_0000021117

Regions

Domain

69 – 100

32

4Fe-4S ferredoxin-type 1

Domain

944 – 976

33

4Fe-4S ferredoxin-type 2

Domain

978 – 1007

30

4Fe-4S ferredoxin-type 3

Nucleotide binding

335 – 351

17

NADP Potential

Nucleotide binding

471 – 481

11

FAD Potential

Region

661 – 678

18

Uracil binding Potential

Sites

Metal binding

953

1

Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) Potential

Metal binding

956

1

Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) Potential

Metal binding

959

1

Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) Potential

Metal binding

963

1

Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) Potential

Metal binding

986

1

Iron-sulfur 2 (4Fe-4S) Potential

Metal binding

989

1

Iron-sulfur 2 (4Fe-4S) Potential

Metal binding

992

1

Iron-sulfur 2 (4Fe-4S) Potential

Metal binding

996

1

Iron-sulfur 2 (4Fe-4S) Potential

Amino acid modifications

Modified residue

577

1

Phosphoserine By similarity

Secondary structure

1

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

.

1025

Helix Strand Turn

Details...

Helix

10 – 15

6

Turn

16 – 18

3

Beta strand

24 – 26

3

Helix

31 – 41

11

Helix

69 – 78

10

Helix

86 – 89

4

Helix

97 – 105

9

Helix

109 – 119

11

Helix

123 – 129

7

Helix

132 – 134

3

Helix

136 – 139

4

Helix

141 – 144

4

Helix

152 – 166

15

Helix

179 – 181

3

Helix

184 – 187

4

Beta strand

190 – 193

4

Helix

197 – 208

12

Beta strand

214 – 222

9

Helix

226 – 229

4

Turn

233 – 235

3

Helix

238 – 249

12

Turn

250 – 252

3

Beta strand

254 – 258

5

Helix

268 – 273

6

Beta strand

278 – 281

4

Helix

292 – 294

3

Turn

299 – 302

4

Beta strand

303 – 305

3

Helix

306 – 317

12

Beta strand

333 – 338

6

Helix

342 – 353

12

Beta strand

357 – 362

6

Helix

367 – 369

3

Helix

374 – 382

9

Beta strand

386 – 388

3

Beta strand

390 – 399

10

Beta strand

402 – 413

12

Beta strand

419 – 430

12

Beta strand

432 – 436

5

Helix

445 – 450

6

Turn

451 – 453

3

Beta strand

460 – 462

3

Turn

466 – 468

3

Beta strand

476 – 478

3

Helix

481 – 483

3

Helix

489 – 510

22

Helix

527 – 530

4

Beta strand

535 – 537

3

Beta strand

540 – 548

9

Helix

552 – 554

3

Helix

557 – 566

10

Beta strand

569 – 572

4

Helix

579 – 581

3

Beta strand

590 – 592

3

Beta strand

607 – 609

3

Helix

618 – 631

14

Beta strand

635 – 641

7