Q1RAR4 (CMOA_ECOUT) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 48.
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| Protein names | Recommended name: tRNA (cmo5U34)-methyltransferase EC=2.1.1.- | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain UTI89 / UPEC) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 364106 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 247 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the conversion of 5-methoxyuridine (mo5U) to uridine-5-oxyacetic acid (cmo5U) at position 34 in tRNA. May also participate in the methylation of uridine-5-oxyacetic acid (cmo5U) to uridine-5-oxyacetic acid methyl ester (mcmo5U) By similarity. HAMAP-Rule MF_01589 |
| Subunit structure | Monomer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the methyltransferase superfamily. CmoA family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | tRNA processing |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | tRNA wobble uridine modification Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP tRNA (uracil) methyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 247 | 247 | tRNA (cmo5U34)-methyltransferase HAMAP-Rule MF_01589 | PRO_0000314326 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 64 – 66 | 3 | S-adenosyl-L-methionine binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 117 – 118 | 2 | S-adenosyl-L-methionine binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 39 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 89 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 132 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 199 | 1 | Substrate Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 35 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 53 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 63 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 66 – 68 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 76 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 82 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 90 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 103 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 116 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 118 – 120 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 133 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 137 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 142 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 153 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 166 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 187 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 192 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 205 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 221 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 232 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 241 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Identification of genes subject to positive selection in uropathogenic strains of Escherichia coli: a comparative genomics approach." Chen S.L., Hung C.-S., Xu J., Reigstad C.S., Magrini V., Sabo A., Blasiar D., Bieri T., Meyer R.R., Ozersky P., Armstrong J.R., Fulton R.S., Latreille J.P., Spieth J., Hooton T.M., Mardis E.R., Hultgren S.J., Gordon J.I. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103:5977-5982(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: UTI89 / UPEC. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CP000243 Genomic DNA. Translation: ABE07550.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_541081.1. NC_007946.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q1RAR4. | ||||||||||||
| SMR | Q1RAR4. Positions 20-242. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 364106.UTI89_C2074. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | ABE07550; ABE07550; UTI89_C2074. | ||||||||||||
| GeneID | 3989667. | ||||||||||||
| KEGG | eci:UTI89_C2074. | ||||||||||||
| PATRIC | 18453724. VBIEscCol42261_2109. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0500. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000218457. | ||||||||||||
| KO | K15256. | ||||||||||||
| OMA | DDMLERS. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK15451. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | ECOL364106:GHPQ-2133-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01589. tRNA_methyltr_CmoA. | ||||||||||||
| InterPro | IPR005271. tRNA_cmo5U34_MeTrfase. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10108:SF119. PTHR10108:SF119. 1 hit. | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF006325. MeTrfase_bac. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00740. TIGR00740. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CMOA_ECOUT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q1RAR4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
