Q18AR0 (THLA_CLOD6) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 55.
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| Protein names | Recommended name: Acetyl-CoA acetyltransferase EC=2.3.1.9 Alternative name(s): Acetoacetyl-CoA thiolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Clostridium difficile (strain 630) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 272563 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Clostridia › Clostridiales › Peptostreptococcaceae › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 391 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2 acetyl-CoA = CoA + acetoacetyl-CoA. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the thiolase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | acetyl-CoA C-acetyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 391 | 391 | Acetyl-CoA acetyltransferase | PRO_5000077784 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 88 | 1 | Acyl-thioester intermediate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 348 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 378 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 11 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 20 – 23 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 40 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 47 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 54 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 72 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 84 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 89 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 103 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 118 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 126 – 130 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 146 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 150 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 151 – 154 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 168 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 191 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 192 – 198 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 204 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 213 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 230 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 236 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 243 – 245 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 250 – 260 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 267 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 282 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 290 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 303 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 309 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 315 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 330 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 336 – 338 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 346 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 350 – 352 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 368 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 371 – 379 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 380 – 382 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 383 – 390 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The multidrug-resistant human pathogen Clostridium difficile has a highly mobile, mosaic genome." Sebaihia M., Wren B.W., Mullany P., Fairweather N.F., Minton N., Stabler R., Thomson N.R., Roberts A.P., Cerdeno-Tarraga A.M., Wang H., Holden M.T.G., Wright A., Churcher C., Quail M.A., Baker S., Bason N., Brooks K., Chillingworth T. Parkhill J.Nat. Genet. 38:779-786(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 630. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AM180355 Genomic DNA. Translation: CAJ67900.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_001087540.1. NC_009089.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q18AR0. | ||||||||||||
| SMR | Q18AR0. Positions 4-390. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 272563.CD1059. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | CAJ67900; CAJ67900; CD630_10590. | ||||||||||||
| GeneID | 4915191. | ||||||||||||
| KEGG | cdf:CD630_10590. | ||||||||||||
| PATRIC | 19440445. VBICloDif38397_1111. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0183. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000012238. | ||||||||||||
| KO | K00626. | ||||||||||||
| OMA | AMCLERP. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK2534674. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | CDIF272563:GJFE-1210-MONOMER. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00058; UER00101. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.47.10. 4 hits. | ||||||||||||
| InterPro | IPR002155. Thiolase. IPR016039. Thiolase-like. IPR016038. Thiolase-like_subgr. IPR020615. Thiolase_acyl_enz_int_AS. IPR020617. Thiolase_C. IPR020613. Thiolase_CS. IPR020616. Thiolase_N. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR18919. PTHR18919. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02803. Thiolase_C. 1 hit. PF00108. Thiolase_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000429. Ac-CoA_Ac_transf. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53901. Thiolase-like. 2 hits. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01930. AcCoA-C-Actrans. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00098. THIOLASE_1. 1 hit. PS00737. THIOLASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | THLA_CLOD6 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q18AR0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
