Q16698 (DECR_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: 2,4-dienoyl-CoA reductase, mitochondrial EC=1.3.1.34 Alternative name(s): 2,4-dienoyl-CoA reductase [NADPH] Short name=4-enoyl-CoA reductase [NADPH] | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 335 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Auxiliary enzyme of beta-oxidation. It participates in the metabolism of unsaturated fatty enoyl-CoA esters having double bonds in both even- and odd-numbered positions. Catalyzes the NADP-dependent reduction of 2,4-dienoyl-CoA to yield trans-3-enoyl-CoA. |
| Catalytic activity | Trans-2,3-didehydroacyl-CoA + NADP+ = trans,trans-2,3,4,5-tetradehydroacyl-CoA + NADPH. Ref.8 |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.8 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Heart = liver = pancreas > kidney >> skeletal muscle = lung. Ref.1 |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. 2,4-dienoyl-CoA reductase subfamily. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=7.7 µM for NADPH Ref.8 KM=14.3 µM for trans-2,trans-4-hexadienoyl-CoA Vmax=30.3 µmol/min/mg enzyme |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Fatty acid metabolism Lipid metabolism |
| Cellular component | Mitochondrion |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | fatty acid beta-oxidation Inferred from direct assay Ref.8. Source: UniProtKB protein homotetramerizationInferred from direct assay Ref.8. Source: UniProtKB |
| Cellular_component | mitochondrial matrix Traceable author statement. Source: Reactome nucleusInferred from direct assay. Source: HPA |
| Molecular_function | 2,4-dienoyl-CoA reductase (NADPH) activity Inferred from direct assay Ref.8. Source: UniProtKB NADPH bindingInferred from direct assay Ref.8. Source: UniProtKB oxidoreductase activity, acting on NAD(P)HTraceable author statement. Source: Reactome |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 34 | 34 | Mitochondrion By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 35 – 335 | 301 | 2,4-dienoyl-CoA reductase, mitochondrial | PRO_0000031965 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 66 – 71 | 6 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 240 – 243 | 4 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 199 | 1 | Proton acceptor Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 91 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 91 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 117 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 119 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 149 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 157 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 214 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 251 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 110 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 230 | 1 | N6-acetyllysine Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 333 | 1 | K → N. Corresponds to variant rs15094 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_012034 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 148 | 1 | N → A: Reduces enzyme activity by 97%. Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 199 | 1 | Y → A: Reduces enzyme activity by 99%. Strongly reduced affinity for substrate and for NADP. Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 210 | 1 | S → A: Reduces enzyme activity by over 99%. Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 214 | 1 | K → A: Reduces enzyme activity by over 99%. Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 287 | 1 | D → G in AAB09423. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 292 | 1 | I → V in AAB09423. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 303 | 1 | E → G in AAB09423. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 311 | 1 | F → G in AAB09423. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 43 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 54 – 59 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 65 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 66 – 68 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 81 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 91 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 107 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 115 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 134 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 143 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 155 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 185 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 195 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 202 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 228 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 231 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 240 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 256 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 263 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 284 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 289 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 300 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 308 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 316 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 319 – 325 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Isolation and characterization of cDNA for human 120 kDa mitochondrial 2,4-dienoyl-coenzyme A reductase." Koivuranta K.T., Hakkola E.H., Hiltunen J.K. Biochem. J. 304:787-792(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], TISSUE SPECIFICITY. Tissue: Liver. |
| [2] | Ding J.H., Yang B.Z., Roe C.R. Submitted (OCT-1996) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Liver. |
| [3] | "Molecular cloning and characterization of the human mitochondrial 2,4-dienoyl-CoA reductase gene (DECR)." Helander H.M., Koivuranta K.T., Horelli-Kuitunen N., Palvimo J.J., Palotie A., Hiltunen J.K. Genomics 46:112-119(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | "DNA sequence and analysis of human chromosome 8." Nusbaum C., Mikkelsen T.S., Zody M.C., Asakawa S., Taudien S., Garber M., Kodira C.D., Schueler M.G., Shimizu A., Whittaker C.A., Chang J.L., Cuomo C.A., Dewar K., FitzGerald M.G., Yang X., Allen N.R., Anderson S., Asakawa T. Lander E.S.Nature 439:331-335(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [5] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Brain. |
| [6] | "Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions." Choudhary C., Kumar C., Gnad F., Nielsen M.L., Rehman M., Walther T.C., Olsen J.V., Mann M. Science 325:834-840(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: ACETYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT LYS-230, MASS SPECTROMETRY. |
| [7] | "Initial characterization of the human central proteome." Burkard T.R., Planyavsky M., Kaupe I., Breitwieser F.P., Buerckstuemmer T., Bennett K.L., Superti-Furga G., Colinge J. BMC Syst. Biol. 5:17-17(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [8] | "Structure and reactivity of human mitochondrial 2,4-dienoyl-CoA reductase: enzyme-ligand interactions in a distinctive short-chain reductase active site." Alphey M.S., Yu W., Byres E., Li D., Hunter W.N. J. Biol. Chem. 280:3068-3077(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.75 ANGSTROMS) OF 35-335 IN COMPLEX WITH NADP AND SUBSTRATE, CATALYTIC ACTIVITY, SUBUNIT, BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, MUTAGENESIS OF ASN-148; TYR-199; SER-210 AND LYS-214. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Web resources
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L26050 mRNA. Translation: AAA67551.1. U49352 mRNA. Translation: AAB09423.1. U78302 U94987 Genomic DNA. Translation: AAB88724.1.AC004612 Genomic DNA. Translation: AAC14671.1. AF049895 Genomic DNA. No translation available. BC105080 mRNA. Translation: AAI05081.1. BC105082 mRNA. Translation: AAI05083.1. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00003482. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S53352. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001350.1. NM_001359.1. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.492212. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q16698. 5 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | 9606.ENSP00000220764. | ||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||||||||||||||
| DMDM | 3913456. | ||||||||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||||||||
| UCD-2DPAGE | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000220764; ENSP00000220764; ENSG00000104325. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1666. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:1666. | ||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc003yek.1. human. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CTD | 1666. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC08P091082. | ||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:2753. DECR1. | ||||||||||||||||||||||||
| HPA | HPA023160. HPA023162. HPA023238. | ||||||||||||||||||||||||
| MIM | 222745. gene+phenotype. | ||||||||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA141. | ||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1028. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG005465. | ||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K13236. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | TGAFEKE. | ||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4C2HB7. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_111217. Metabolism. | ||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
| Bgee | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_DECR1. | ||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000104325. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| ChiTaRS | DECR1. human. | ||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q16698. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeRNAi | 1666. | ||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 6856. | ||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DECR_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q16698 Secondary accession number(s): Q2M304, Q93085 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
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