##gff-version 3 Q15858 UniProtKB Chain 1 1988 . . . ID=PRO_0000048502;Note=Sodium channel protein type 9 subunit alpha Q15858 UniProtKB Topological domain 1 126 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 127 145 . . . Note=Helical%3B Name%3DS1 of repeat I;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 146 152 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 153 173 . . . Note=Helical%3B Name%3DS2 of repeat I;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 174 187 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 188 205 . . . Note=Helical%3B Name%3DS3 of repeat I;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 206 211 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 212 228 . . . Note=Helical%3B Name%3DS4 of repeat I;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 229 247 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 248 267 . . . Note=Helical%3B Name%3DS5 of repeat I;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 268 346 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Intramembrane 347 371 . . . Note=Pore-forming;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 372 378 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 379 399 . . . Note=Helical%3B Name%3DS6 of repeat I;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 400 744 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 745 763 . . . Note=Helical%3B Name%3DS1 of repeat II;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 764 774 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 775 794 . . . Note=Helical%3B Name%3DS2 of repeat II;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 795 808 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 809 828 . . . Note=Helical%3B Name%3DS3 of repeat II;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 829 830 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 831 848 . . . Note=Helical%3B Name%3DS4 of repeat II;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 849 864 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 865 883 . . . Note=Helical%3B Name%3DS5 of repeat II;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 884 912 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Intramembrane 913 933 . . . Note=Pore-forming;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 934 946 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 947 967 . . . Note=Helical%3B Name%3DS6 of repeat II;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 968 1193 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1194 1211 . . . Note=Helical%3B Name%3DS1 of repeat III;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1212 1224 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1225 1243 . . . Note=Helical%3B Name%3DS2 of repeat III;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1244 1257 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1258 1276 . . . Note=Helical%3B Name%3DS3 of repeat III;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1277 1284 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1285 1303 . . . Note=Helical%3B Name%3DS4 of repeat III;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1304 1320 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1321 1340 . . . Note=Helical%3B Name%3DS5 of repeat III;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1341 1392 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Intramembrane 1393 1414 . . . Note=Pore-forming;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1415 1431 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1432 1453 . . . Note=Helical%3B Name%3DS6 of repeat III;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1454 1516 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1517 1534 . . . Note=Helical%3B Name%3DS1 of repeat IV;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1535 1545 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1546 1564 . . . Note=Helical%3B Name%3DS2 of repeat IV;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1565 1576 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1577 1594 . . . Note=Helical%3B Name%3DS3 of repeat IV;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1595 1607 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1608 1624 . . . Note=Helical%3B Name%3DS4 of repeat IV;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1625 1643 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1644 1661 . . . Note=Helical%3B Name%3DS5 of repeat IV;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1662 1683 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Intramembrane 1684 1706 . . . Note=Pore-forming;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1707 1736 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Transmembrane 1737 1759 . . . Note=Helical%3B Name%3DS6 of repeat IV;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:D0E0C2 Q15858 UniProtKB Topological domain 1760 1988 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Repeat 112 410 . . . Note=I;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Repeat 726 989 . . . Note=II;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Repeat 1180 1488 . . . Note=III;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Repeat 1497 1795 . . . Note=IV;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Domain 1889 1918 . . . Note=IQ Q15858 UniProtKB Region 26 55 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Region 461 543 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Region 565 611 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Region 1102 1148 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Region 1934 1988 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Compositional bias 26 51 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Compositional bias 486 529 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Compositional bias 565 592 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Compositional bias 594 610 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Compositional bias 1117 1131 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Compositional bias 1934 1960 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Compositional bias 1961 1988 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15858 UniProtKB Site 822 822 . . . Note=Is directly targeted by the spider protoxin-II;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30661758;Dbxref=PMID:30661758 Q15858 UniProtKB Site 827 827 . . . Note=Is directly targeted by the spider protoxin-II;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30661758;Dbxref=PMID:30661758 Q15858 UniProtKB Modified residue 1490 1490 . . . Note=Phosphoserine%3B by PKC;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25240195;Dbxref=PMID:25240195 Q15858 UniProtKB Glycosylation 209 209 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q15858 UniProtKB Glycosylation 283 283 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606,ECO:0007744|PDB:6J8G,ECO:0007744|PDB:6J8H,ECO:0007744|PDB:6J8I,ECO:0007744|PDB:6J8J;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Glycosylation 1352 1352 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606,ECO:0007744|PDB:6J8G,ECO:0007744|PDB:6J8H,ECO:0007744|PDB:6J8I,ECO:0007744|PDB:6J8J;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Glycosylation 1366 1366 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606,ECO:0007744|PDB:6J8G,ECO:0007744|PDB:6J8H,ECO:0007744|PDB:6J8I,ECO:0007744|PDB:6J8J;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Glycosylation 1375 1375 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606,ECO:0007744|PDB:6J8G,ECO:0007744|PDB:6J8H,ECO:0007744|PDB:6J8I,ECO:0007744|PDB:6J8J;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Disulfide bond 275 324 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606,ECO:0007744|PDB:6J8G,ECO:0007744|PDB:6J8H,ECO:0007744|PDB:6J8I,ECO:0007744|PDB:6J8J;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Disulfide bond 895 895 . . . Note=Interchain%3B with SCN2B or SCN4B;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606,ECO:0007744|PDB:6J8G,ECO:0007744|PDB:6J8H,ECO:0007744|PDB:6J8I,ECO:0007744|PDB:6J8J;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Disulfide bond 895 895 . . . Note=Interchain%3B with the conotoxin GVIIJ (when the channel is not linked to SCN2B or SCN4B%3B the bond to SCN2B or SCN4B protects the channel from the inhibition by toxin);Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P04775 Q15858 UniProtKB Disulfide bond 897 903 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606,ECO:0007744|PDB:6J8G,ECO:0007744|PDB:6J8H,ECO:0007744|PDB:6J8I,ECO:0007744|PDB:6J8J;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Disulfide bond 935 944 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606,ECO:0007744|PDB:6J8G,ECO:0007744|PDB:6J8H,ECO:0007744|PDB:6J8I,ECO:0007744|PDB:6J8J;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Disulfide bond 1350 1370 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606,ECO:0007744|PDB:6J8G,ECO:0007744|PDB:6J8H,ECO:0007744|PDB:6J8I,ECO:0007744|PDB:6J8J;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Disulfide bond 1715 1730 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606,ECO:0007744|PDB:6J8G,ECO:0007744|PDB:6J8H,ECO:0007744|PDB:6J8I,ECO:0007744|PDB:6J8J;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Alternative sequence 200 229 . . . ID=VSP_012028;Note=In isoform 2 and isoform 4. YLTEFVNLGNVSALRTFRVLRALKTISVIP->YVTEFVDLGNVSALRTFRVLRALKTISVIP;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15302875;Dbxref=PMID:15302875 Q15858 UniProtKB Alternative sequence 648 658 . . . ID=VSP_012029;Note=In isoform 3 and isoform 4. Missing;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15302875,ECO:0000303|PubMed:17167479,ECO:0000303|PubMed:7720699;Dbxref=PMID:15302875,PMID:17167479,PMID:7720699 Q15858 UniProtKB Natural variant 10 10 . . . ID=VAR_064595;Note=In PERYTHM%3B causes a hyperpolarizing shift of -5.3 mV for the midpoint of activation which is smaller than that seen in other mutations causing early-onset erythromelalgia mutations%3B also causes a faster rate of activation and slower deactivation compared to wild-type%3B expression of the mutant protein induced hyperexcitability in dorsal root ganglion neurons but the increase is smaller than that produced by Thr-859. Q->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19369487;Dbxref=dbSNP:rs267607030,PMID:19369487 Q15858 UniProtKB Natural variant 62 62 . . . ID=VAR_064596;Note=Found in a patient with febrile seizures%3B uncertain significance. I->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs121908920,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 149 149 . . . ID=VAR_064597;Note=Found in a patient with febrile seizures%3B uncertain significance. P->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs121908921,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 216 216 . . . ID=VAR_064598;Note=In PERYTHM%3B hyperpolarizes the voltage dependence of activation by 11 mV%2C accelerates activation%2C slows deactivation and enhances the response to slow%2C small depolarizations. F->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15955112,ECO:0000269|PubMed:16988069;Dbxref=dbSNP:rs80356469,PMID:15955112,PMID:16988069 Q15858 UniProtKB Natural variant 228 228 . . . ID=VAR_064599;Note=I->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs71428908,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 241 241 . . . ID=VAR_032014;Note=In PERYTHM. S->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16216943;Dbxref=dbSNP:rs80356470,PMID:16216943 Q15858 UniProtKB Natural variant 395 395 . . . ID=VAR_064600;Note=In PERYTHM. N->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15955112;Dbxref=dbSNP:rs80356471,PMID:15955112 Q15858 UniProtKB Natural variant 490 490 . . . ID=VAR_064602;Note=S->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs58022607,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 519 519 . . . ID=VAR_064603;Note=E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs187453572,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 641 641 . . . ID=VAR_064604;Note=Found in patients with febrile seizures plus%3B uncertain significance. N->Y;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161,ECO:0000269|PubMed:33216760;Dbxref=dbSNP:rs121908918,PMID:19763161,PMID:33216760 Q15858 UniProtKB Natural variant 666 666 . . . ID=VAR_064605;Note=K->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs121908919,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 695 695 . . . ID=VAR_064606;Note=I->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs199588089,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 710 710 . . . ID=VAR_064607;Note=Found in a patient with severe myoclonic epilepsy in infancy%3B uncertain significance. C->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs201709980,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 750 750 . . . ID=VAR_064608;Note=I->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs182650126,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 859 859 . . . ID=VAR_019947;Note=In PERYTHM%3B sporadic%3B activated at more negative potentials%3B slower inactivation kinetics than wild-type channels. I->T;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14985375,ECO:0000269|PubMed:15385606,ECO:0000269|PubMed:15955112,ECO:0000269|PubMed:19369487;Dbxref=dbSNP:rs80356474,PMID:14985375,PMID:15385606,PMID:15955112,PMID:19369487 Q15858 UniProtKB Natural variant 869 869 . . . ID=VAR_064609;Note=In PERYTHM%3B causes a hyperpolarizing shift in channel activation%2C a depolarizing shift of inactivation and an 18-fold increase in deactivation time compared to wild-type%3B the mean ramp current amplitude in response to slow depolarization is higher in the mutant channels. L->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15955112,ECO:0000269|PubMed:16392115;Dbxref=dbSNP:rs80356476,PMID:15955112,PMID:16392115 Q15858 UniProtKB Natural variant 869 869 . . . ID=VAR_019948;Note=In PERYTHM%3B activated at more negative potentials%3B slower inactivation kinetics than wild-type channels. L->H;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14985375,ECO:0000269|PubMed:15385606,ECO:0000269|PubMed:16702558;Dbxref=dbSNP:rs80356475,PMID:14985375,PMID:15385606,PMID:16702558 Q15858 UniProtKB Natural variant 907 907 . . . ID=VAR_064610;Note=In CIP%3B significant reduction in membrane localization of the mutant protein compared to the wild-type%3B complete loss of function of the sodium channel. R->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20635406;Dbxref=dbSNP:rs1024152367,PMID:20635406 Q15858 UniProtKB Natural variant 932 932 . . . ID=VAR_030444;Note=M->L;Dbxref=dbSNP:rs12478318 Q15858 UniProtKB Natural variant 943 943 . . . ID=VAR_055646;Note=M->L;Dbxref=dbSNP:rs12478318 Q15858 UniProtKB Natural variant 1007 1007 . . . ID=VAR_032015;Note=In PEXPD. R->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17145499;Dbxref=dbSNP:rs121908910,PMID:17145499 Q15858 UniProtKB Natural variant 1134 1134 . . . ID=VAR_064611;Note=L->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs200160858,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 1161 1161 . . . ID=VAR_019949;Note=W->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15955112,ECO:0000269|PubMed:17167479,ECO:0000269|PubMed:7720699;Dbxref=dbSNP:rs6746030,PMID:15955112,PMID:17167479,PMID:7720699 Q15858 UniProtKB Natural variant 1171 1171 . . . ID=VAR_064612;Note=Found in a patient with severe myoclonic epilepsy in infancy%3B uncertain significance. E->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 1278 1278 . . . ID=VAR_064613;Note=L->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19763161;Dbxref=dbSNP:rs180922748,PMID:19763161 Q15858 UniProtKB Natural variant 1309 1309 . . . ID=VAR_032016;Note=In PEXPD. V->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17145499;Dbxref=dbSNP:rs121908911,PMID:17145499 Q15858 UniProtKB Natural variant 1309 1309 . . . ID=VAR_032017;Note=In PEXPD. V->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17145499;Dbxref=dbSNP:rs121908912,PMID:17145499 Q15858 UniProtKB Natural variant 1310 1310 . . . ID=VAR_032018;Note=In PEXPD. V->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17145499;Dbxref=dbSNP:rs121908913,PMID:17145499 Q15858 UniProtKB Natural variant 1381 1385 . . . ID=VAR_064614;Note=In CIP%3B significant reduction in membrane localization of the mutant protein compared to the wild-type%3B complete loss of function of the sodium channel. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20635406;Dbxref=PMID:20635406 Q15858 UniProtKB Natural variant 1460 1460 . . . ID=VAR_032019;Note=In PERYTHM%3B produces a hyperpolarizing shift in channel activation and a depolarizing shift in steady-state activation. F->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15958509;Dbxref=dbSNP:rs80356478,PMID:15958509 Q15858 UniProtKB Natural variant 1472 1472 . . . ID=VAR_032020;Note=In PEXPD%3B reduction in fast inactivation leading to persistent sodium current. I->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17145499;Dbxref=dbSNP:rs121908914,PMID:17145499 Q15858 UniProtKB Natural variant 1473 1473 . . . ID=VAR_032021;Note=In PEXPD. F->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17145499;Dbxref=dbSNP:rs1553474394,PMID:17145499 Q15858 UniProtKB Natural variant 1475 1475 . . . ID=VAR_032022;Note=In PEXPD%3B reduction in fast inactivation leading to persistent sodium current. T->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17145499;Dbxref=dbSNP:rs121908915,PMID:17145499 Q15858 UniProtKB Natural variant 1623 1623 . . . ID=VAR_072279;Note=In PEXPD%3B depolarizes the voltage-dependence of channel activation and steady-state fast inactivation%3B increases ramp current. L->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25285947;Dbxref=dbSNP:rs1131691776,PMID:25285947 Q15858 UniProtKB Natural variant 1638 1638 . . . ID=VAR_032023;Note=In PEXPD%3B reduction in fast inactivation leading to persistent sodium current. M->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17145499;Dbxref=PMID:17145499 Q15858 UniProtKB Natural variant 1643 1643 . . . ID=VAR_072280;Note=In PERYTHM and PEXPD%3B hyperpolarizes voltage-dependence of channel activation%3B depolarizes the voltage-dependence of steady-state fast inactivation%3B slows channel deactivation%3B enhances persistent and resurgent current%3B enhances neuronal hyperexcitability in dorsal root ganglion neurons. A->E;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18945915,ECO:0000269|PubMed:24311784;Dbxref=dbSNP:rs879253994,PMID:18945915,PMID:24311784 Q15858 UniProtKB Natural variant 1643 1643 . . . ID=VAR_072281;Note=In PERYTHM%3B no effect on voltage-dependence of channel activation%3B depolarizes the voltage dependence of steady-state fast inactivation%3B accelerates channel deactivation%3B no increase in persistent and resurgent currents%3B enhances neuronal hyperexcitability in dorsal root ganglion neurons. A->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24311784;Dbxref=PMID:24311784 Q15858 UniProtKB Natural variant 1919 1919 . . . ID=VAR_019950;Note=D->G;Dbxref=dbSNP:rs3750904 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 406 406 . . . Note=Hyperpolarizes the voltage dependence of activation by 10.6 mV and prolonges fast-inactivation duration when coexpressed with SCN1B and SCN2B. E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30765606;Dbxref=PMID:30765606 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 764 764 . . . Note=5-fold less blocked by the spider huwentoxin-IV. E->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21659528;Dbxref=PMID:21659528 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 778 778 . . . Note=5-fold less inhibited by the spider protoxin-II. I->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30661758;Dbxref=PMID:30661758 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 822 822 . . . Note=No change in inhibition (IC(50)) by the spider protoxin-II%2C but has a significant impact on channel activation by shifiting the V(50) towart 0 mV when targeted by protoxin-II. E->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30661758;Dbxref=PMID:30661758 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 822 822 . . . Note=18-fold less blocked by the spider huwentoxin-IV. E->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21659528;Dbxref=PMID:21659528 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 823 823 . . . Note=9-fold less inhibited by the spider protoxin-II. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30661758;Dbxref=PMID:30661758 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 824 824 . . . Note=4-fold less inhibited by the spider protoxin-II. F->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30661758;Dbxref=PMID:30661758 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 824 824 . . . Note=Less inhibited by the spider protoxin-II. F->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30661758;Dbxref=PMID:30661758 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 825 825 . . . Note=No change in inhibition by the spider protoxin-II. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30661758;Dbxref=PMID:30661758 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 825 825 . . . Note=19-fold less blocked by the spider huwentoxin-IV. L->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21659528;Dbxref=PMID:21659528 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 826 826 . . . Note=8-fold less inhibited by the spider protoxin-II. A->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30661758;Dbxref=PMID:30661758 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 827 827 . . . Note=13-fold less blocked by the spider huwentoxin-IV%2C 3-fold less inhibited by the spider protoxin-II%2C and has a significant impact on channel activation by shifiting the V(50) towart 0 mV when targeted by protoxin-II. D->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21659528,ECO:0000269|PubMed:30661758;Dbxref=PMID:21659528,PMID:30661758 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 829 829 . . . Note=400-fold less blocked by the spider huwentoxin-IV. E->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20855463;Dbxref=PMID:20855463 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 1409 1410 . . . Note=Important increase in inhibition by saxitoxin and little increase in inhibition by tetrodotoxin. TI->MD;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23077250;Dbxref=PMID:23077250 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 1490 1490 . . . Note=Abolishes stimulation by agents that stimulate PKC activity. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25240195;Dbxref=PMID:25240195 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 1490 1490 . . . Note=Increases current amplitude. S->D%2CE;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25240195;Dbxref=PMID:25240195 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 1597 1597 . . . Note=Decrease of the inhibition of fast inactivation produced by the scorpion alpha-toxin CvIV4 on this channel. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21887265;Dbxref=PMID:21887265 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 1600 1600 . . . Note=Decrease of the inhibition of fast inactivation produced by the scorpion alpha-toxin CvIV4 on this channel. E->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21887265;Dbxref=PMID:21887265 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 1643 1643 . . . Note=Depolarizes the voltage-dependence of steady-state fast inactivation%3B enhances persistent current. A->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24311784;Dbxref=PMID:24311784 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 1643 1643 . . . Note=No effect on voltage-dependence of steady-state fast inactivation. A->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24311784;Dbxref=PMID:24311784 Q15858 UniProtKB Mutagenesis 1643 1643 . . . Note=No effect on voltage-dependence of steady-state fast inactivation. A->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24311784;Dbxref=PMID:24311784 Q15858 UniProtKB Sequence conflict 267 267 . . . Note=F->S;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Sequence conflict 301 301 . . . Note=K->R;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Sequence conflict 309 309 . . . Note=S->P;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Sequence conflict 420 420 . . . Note=E->G;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Sequence conflict 430 430 . . . Note=L->P;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Sequence conflict 501 501 . . . Note=S->P;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Sequence conflict 610 610 . . . Note=P->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Sequence conflict 642 642 . . . Note=G->R;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q15858 UniProtKB Turn 9 11 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7XM9 Q15858 UniProtKB Helix 17 33 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 51 53 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 54 58 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 61 63 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 68 70 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 71 73 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 80 84 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 85 91 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 96 101 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 106 108 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 111 113 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 114 123 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 126 143 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 150 152 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 153 174 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 176 182 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 183 185 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 186 188 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7XMF Q15858 UniProtKB Helix 189 205 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 210 221 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 223 227 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 228 230 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7XMG Q15858 UniProtKB Helix 231 244 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 246 267 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 270 272 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 273 278 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 281 283 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 286 291 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 296 299 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 300 302 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 317 321 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7XVE Q15858 UniProtKB Beta strand 328 332 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 337 341 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 344 346 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 347 359 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 363 374 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 376 378 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 379 388 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 389 391 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 392 434 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 729 740 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 743 745 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 746 761 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 765 767 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9L Q15858 UniProtKB Helix 770 797 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 800 803 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 807 824 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 825 827 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6W6O Q15858 UniProtKB Helix 828 830 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9T Q15858 UniProtKB Turn 831 833 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6W6O Q15858 UniProtKB Helix 834 846 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 852 862 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 863 866 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 867 894 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 896 899 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 901 903 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9M Q15858 UniProtKB Beta strand 910 912 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7XVE Q15858 UniProtKB Helix 913 925 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 929 939 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 941 972 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 973 976 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9P Q15858 UniProtKB Beta strand 981 984 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 987 1013 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1176 1189 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1192 1209 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1216 1218 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1220 1254 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1257 1277 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1278 1280 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9P Q15858 UniProtKB Helix 1284 1290 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1291 1299 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1300 1303 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1305 1343 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1348 1352 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 1353 1356 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1361 1364 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1367 1376 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1378 1384 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1389 1391 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1392 1403 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1408 1417 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1421 1423 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7XVF Q15858 UniProtKB Turn 1427 1430 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1431 1433 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1434 1444 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1446 1466 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 1467 1469 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7XMF Q15858 UniProtKB Beta strand 1472 1474 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7XVE Q15858 UniProtKB Helix 1476 1488 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1503 1512 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1515 1534 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1541 1568 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1570 1575 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1577 1599 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1601 1603 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6NT4 Q15858 UniProtKB Helix 1606 1612 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1613 1616 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1617 1621 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1623 1626 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1628 1630 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1631 1639 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1641 1665 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1666 1669 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:8I5G Q15858 UniProtKB Beta strand 1672 1674 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9L Q15858 UniProtKB Beta strand 1677 1683 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1684 1695 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 1696 1699 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1700 1707 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 1712 1714 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:8I5Y Q15858 UniProtKB Beta strand 1722 1724 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9L Q15858 UniProtKB Helix 1733 1767 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1776 1786 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 1787 1789 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1795 1798 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1799 1805 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 1806 1808 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 1811 1813 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1820 1825 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1829 1831 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Turn 1832 1834 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1835 1837 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1838 1850 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1855 1870 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Helix 1874 1876 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K Q15858 UniProtKB Beta strand 1879 1882 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9P Q15858 UniProtKB Helix 1883 1890 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W9K