Q15554 (TERF2_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Telomeric repeat-binding factor 2 Alternative name(s): TTAGGG repeat-binding factor 2 Telomeric DNA-binding protein | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 500 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Binds the telomeric double-stranded 5'-TTAGGG-3' repeat and plays a central role in telomere maintenance and protection against end-to-end fusion of chromosomes. In addition to its telomeric DNA-binding role, required to recruit a number of factors and enzymes required for telomere protection, including the shelterin complex, TERF2IP/RAP1 and DCLRE1B/Apollo. Component of the shelterin complex (telosome) that is involved in the regulation of telomere length and protection. Shelterin associates with arrays of double-stranded 5'-TTAGGG-3' repeats added by telomerase and protects chromosome ends; without its protective activity, telomeres are no longer hidden from the DNA damage surveillance and chromosome ends are inappropriately processed by DNA repair pathways. Together with DCLRE1B/Apollo, plays a key role in telomeric loop (T loop) formation by generating 3' single-stranded overhang at the leading end telomeres: T loops have been proposed to protect chromosome ends from degradation and repair. Required both to recruit DCLRE1B/Apollo to telomeres and activate the exonuclease activity of DCLRE1B/Apollo. Preferentially binds to positive supercoiled DNA. Together with DCLRE1B/Apollo, required to control the amount of DNA topoisomerase (TOP1, TOP2A and TOP2B) needed for telomere replication during fork passage and prevent aberrant telomere topology. Recruits TERF2IP/RAP1 to telomeres, thereby participating in to repressing homology-directed repair (HDR), which can affect telomere length. Ref.5 Ref.9 Ref.22 |
| Subunit structure | Homodimer. Component of the shelterin complex (telosome) composed of TERF1, TERF2, TINF2, TERF2IP/RAP1, ACD and POT1. Interacts with TERF2IP. Interacts with NBN. Interacts with SLX4/BTBD12. Interacts with DCLRE1B/Apollo and TERF2IP/RAP1; the interaction is direct. Ref.6 Ref.7 Ref.8 Ref.12 Ref.13 Ref.14 Ref.16 Ref.17 Ref.19 Ref.22 Ref.27 Ref.28 |
| Subcellular location | Nucleus. Chromosome › telomere. Note: Colocalizes with telomeric DNA in interphase cells and is located at chromosome ends during metaphase. Ref.22 |
| Tissue specificity | Ubiquitous. Highly expressed in spleen, thymus, prostate, uterus, testis, small intestine, colon and peripheral blood leukocytes. |
| Domain | The TRFH dimerization region mediates the interaction with DCLRE1B/Apollo but not TINF2. Ref.28 The HTH domain is an independent structural unit and mediates binding to telomeric DNA. Ref.28 |
| Post-translational modification | Phosphorylated upon DNA damage, most probably by ATM. Phosphorylated TERF2 is not bound to telomeric DNA, and rapidly localizes to damage sites. Ref.10 Methylated by PRMT1 at multiple arginines within the N-terminal Arg-rich region. Methylation may control association with telomeres. Ref.20 |
| Sequence similarities | Contains 1 HTH myb-type DNA-binding domain. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| BLM | P54132 | 8 | EBI-706637,EBI-621372 | |
| DCLRE1B | Q9H816 | 6 | EBI-706637,EBI-3508943 | |
| POT1 | Q9NUX5 | 3 | EBI-706637,EBI-752420 | |
| SLX4 | Q8IY92 | 5 | EBI-706637,EBI-2370740 | |
| TERF2IP | Q9NYB0 | 5 | EBI-706637,EBI-750109 | |
| TINF2 | Q9BSI4-3 | 4 | EBI-706637,EBI-717418 | |
| WRN | Q14191 | 8 | EBI-706637,EBI-368417 |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q15554-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q15554-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 239-251: MAKKALKSESAAS → VRLGPSPITMVCP 252-500: Missing. | ||||||
| Note: No experimental confirmation available. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 500 | 500 | Telomeric repeat-binding factor 2 | PRO_0000197131 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 442 – 499 | 58 | HTH myb-type | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNA binding | 470 – 495 | 26 | H-T-H motif Ref.22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 42 – 245 | 204 | TRFH dimerization | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 329 – 333 | 5 | Nuclear localization signal Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 13 – 30 | 18 | Arg-rich (basic) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 17 | 1 | Asymmetric dimethylarginine; by PRMT1 Ref.20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 18 | 1 | Omega-N-methylarginine Ref.20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 188 | 1 | Phosphothreonine; by ATM Ref.10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 323 | 1 | Phosphoserine Ref.11 Ref.15 Ref.18 Ref.21 Ref.23 Ref.25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 239 – 251 | 13 | MAKKA…ESAAS → VRLGPSPITMVCP in isoform 2. | VSP_003304 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 252 – 500 | 249 | Missing in isoform 2. | VSP_003305 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 413 | 1 | S → G. Corresponds to variant rs35874485 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_050196 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 45 – 47 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 69 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 86 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 111 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 112 – 114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 123 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 142 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 167 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 181 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 188 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 201 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 202 – 204 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 210 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 226 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 243 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 244 – 246 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 296 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 310 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 440 – 443 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 445 – 447 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 452 – 465 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 470 – 476 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 484 – 496 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Human telomeres contain two distinct Myb-related proteins, TRF1 and TRF2." Broccoli D., Smogorzewska A., Chong L., de Lange T. Nat. Genet. 17:231-235(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 1). Tissue: Mammary carcinoma. |
| [2] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORM 2). Tissue: Adrenal cortex. |
| [3] | "Telomeric localization of TRF2, a novel human telobox protein." Bilaud T., Brun C., Ancelin K., Koering C.E., Larouche T., Gilson E. Nat. Genet. 17:236-239(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 41-500 (ISOFORM 1). Tissue: Cervix carcinoma. |
| [4] | "The telobox, a Myb-related telomeric DNA binding motif found in proteins from yeast, plants and human." Bilaud T., Koering C.E., Binet-Brasselet E., Ancelin K., Pollice A., Gasser S.M., Gilson E. Nucleic Acids Res. 24:1294-1303(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 438-500 (ISOFORM 1). Tissue: Cervix carcinoma. |
| [5] | "TRF2 protects human telomeres from end-to-end fusions." van Steensel B., Smogorzewska A., de Lange T. Cell 92:401-413(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [6] | "Cell-cycle-regulated association of RAD50/MRE11/NBS1 with TRF2 and human telomeres." Zhu X.-D., Kuester B., Mann M., Petrini J.H.J., de Lange T. Nat. Genet. 25:347-352(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH NBN. |
| [7] | "TIN2 binds TRF1 and TRF2 simultaneously and stabilizes the TRF2 complex on telomeres." Ye J.Z.-S., Donigian J.R., van Overbeek M., Loayza D., Luo Y., Krutchinsky A.N., Chait B.T., de Lange T. J. Biol. Chem. 279:47264-47271(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION IN THE SHELTERIN COMPLEX. |
| [8] | "Telosome, a mammalian telomere-associated complex formed by multiple telomeric proteins." Liu D., O'Connor M.S., Qin J., Songyang Z. J. Biol. Chem. 279:51338-51342(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION IN THE SHELTERIN COMPLEX. |
| [9] | "Shelterin: the protein complex that shapes and safeguards human telomeres." de Lange T. Genes Dev. 19:2100-2110(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION OF THE SHELTERIN COMPLEX. |
| [10] | "DNA damage-induced phosphorylation of the human telomere-associated protein TRF2." Tanaka H., Mendonca M.S., Bradshaw P.S., Hoelz D.J., Malkas L.H., Meyn M.S., Gilley D. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102:15539-15544(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION AT THR-188 BY ATM. |
| [11] | "Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks." Olsen J.V., Blagoev B., Gnad F., Macek B., Kumar C., Mortensen P., Mann M. Cell 127:635-648(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-323, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [12] | "Apollo, an Artemis-related nuclease, interacts with TRF2 and protects human telomeres in S phase." van Overbeek M., de Lange T. Curr. Biol. 16:1295-1302(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH DCLRE1B. |
| [13] | "The Apollo 5' exonuclease functions together with TRF2 to protect telomeres from DNA repair." Lenain C., Bauwens S., Amiard S., Brunori M., Giraud-Panis M.J., Gilson E. Curr. Biol. 16:1303-1310(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH DCLRE1B. |
| [14] | "hSnm1B is a novel telomere-associated protein." Freibaum B.D., Counter C.M. J. Biol. Chem. 281:15033-15036(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH DCLRE1B. |
| [15] | "A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization." Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. Nat. Biotechnol. 24:1285-1292(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-323, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [16] | "Endogenous hSNM1B/Apollo interacts with TRF2 and stimulates ATM in response to ionizing radiation." Demuth I., Bradshaw P.S., Lindner A., Anders M., Heinrich S., Kallenbach J., Schmelz K., Digweed M., Meyn M.S., Concannon P. DNA Repair 7:1192-1201(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH DCLRE1B. |
| [17] | "The protein hSnm1B is stabilized when bound to the telomere-binding protein TRF2." Freibaum B.D., Counter C.M. J. Biol. Chem. 283:23671-23676(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH DCLRE1B. |
| [18] | "A quantitative atlas of mitotic phosphorylation." Dephoure N., Zhou C., Villen J., Beausoleil S.A., Bakalarski C.E., Elledge S.J., Gygi S.P. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105:10762-10767(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-323, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [19] | "Mammalian BTBD12/SLX4 assembles a Holliday junction resolvase and is required for DNA repair." Svendsen J.M., Smogorzewska A., Sowa M.E., O'Connell B.C., Gygi S.P., Elledge S.J., Harper J.W. Cell 138:63-77(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH SLX4. |
| [20] | "Arginine methylation regulates telomere length and stability." Mitchell T.R., Glenfield K., Jeyanthan K., Zhu X.D. Mol. Cell. Biol. 29:4918-4934(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: METHYLATION AT ARG-17 AND ARG-18 BY PRMT1. |
| [21] | "Quantitative phosphoproteomic analysis of T cell receptor signaling reveals system-wide modulation of protein-protein interactions." Mayya V., Lundgren D.H., Hwang S.-I., Rezaul K., Wu L., Eng J.K., Rodionov V., Han D.K. Sci. Signal. 2:RA46-RA46(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-323, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Leukemic T-cell. |
| [22] | "TRF2 and Apollo cooperate with topoisomerase 2alpha to protect human telomeres from replicative damage." Ye J., Lenain C., Bauwens S., Rizzo A., Saint-Leger A., Poulet A., Benarroch D., Magdinier F., Morere J., Amiard S., Verhoeyen E., Britton S., Calsou P., Salles B., Bizard A., Nadal M., Salvati E., Sabatier L. Gilson E.Cell 142:230-242(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION, INTERACTION WITH DCLRE1B, DNA-BINDING. |
| [23] | "Quantitative phosphoproteomics reveals widespread full phosphorylation site occupancy during mitosis." Olsen J.V., Vermeulen M., Santamaria A., Kumar C., Miller M.L., Jensen L.J., Gnad F., Cox J., Jensen T.S., Nigg E.A., Brunak S., Mann M. Sci. Signal. 3:RA3-RA3(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-323, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [24] | "Initial characterization of the human central proteome." Burkard T.R., Planyavsky M., Kaupe I., Breitwieser F.P., Buerckstuemmer T., Bennett K.L., Superti-Furga G., Colinge J. BMC Syst. Biol. 5:17-17(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [25] | "System-wide temporal characterization of the proteome and phosphoproteome of human embryonic stem cell differentiation." Rigbolt K.T., Prokhorova T.A., Akimov V., Henningsen J., Johansen P.T., Kratchmarova I., Kassem M., Mann M., Olsen J.V., Blagoev B. Sci. Signal. 4:RS3-RS3(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-323, MASS SPECTROMETRY. |
| [26] | "Structure of the TRFH dimerization domain of the human telomeric proteins TRF1 and TRF2." Fairall L., Chapman L., Moss H., de Lange T., Rhodes D. Mol. Cell 8:351-361(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS). |
| [27] | "How the human telomeric proteins TRF1 and TRF2 recognize telomeric DNA: a view from high-resolution crystal structures." Court R., Chapman L., Fairall L., Rhodes D. EMBO Rep. 6:39-45(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) OF 446-500 IN COMPLEX WITH TELOMERIC DNA, SUBUNIT. |
| [28] | "A shared docking motif in TRF1 and TRF2 used for differential recruitment of telomeric proteins." Chen Y., Yang Y., van Overbeek M., Donigian J.R., Baciu P., de Lange T., Lei M. Science 319:1092-1096(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.15 ANGSTROMS) OF 42-276 IN COMPLEX WITH TINF2 AND DCLRE1B, DOMAIN TRFH DIMERIZATION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF002999 mRNA. Translation: AAB81135.1. BC024890 mRNA. Translation: AAH24890.1. U95970 mRNA. Translation: AAD00821.1. X93512 mRNA. Translation: CAA63769.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00024214. IPI00216552. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S67923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_005643.2. NM_005652.4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.63335. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-34052N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q15554. 10 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-2831307. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 9606.ENSP00000254942. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DMDM | 21542277. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000254942; ENSP00000254942; ENSG00000132604. ENST00000567296; ENSP00000454955; ENSG00000132604. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 7014. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc002exd.3. human. uc002exe.3. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 7014. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC16M069389. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:11729. TERF2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HPA | CAB010451. HPA001907. HPA002735. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 602027. gene. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA36446. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | NOG44337. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000154547. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG108560. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | ITKKQKW. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4TB4CV. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pathway_Interaction_DB | telomerasepathway. Regulation of Telomerase. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_111183. Meiosis. REACT_115566. Cell Cycle. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_TERF2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000132604. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.10.10.60. 1 hit. 1.25.40.210. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR009057. Homeodomain-like. IPR017930. Myb_dom. IPR001005. SANT/Myb. IPR017357. Telomere_repeat-bd-1/2. IPR013867. Telomere_rpt-bd_fac_dimer_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00249. Myb_DNA-binding. 1 hit. PF08558. TRF. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF038016. Telomere_bd-1_Pin2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD014243. Telomere_repeat-bd_fac_dimer. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00717. SANT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF46689. Homeodomain_like. 1 hit. SSF63600. Telo_rept_bnd_D. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51294. HTH_MYB. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ChiTaRS | TERF2. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q15554. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeRNAi | 7014. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 27401. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TERF2_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q15554 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 16 Human chromosome 16: entries, gene names and cross-references to MIM |
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