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UniProtKB/Swiss-Prot Q15418 (KS6A1_HUMAN)
Last modified
November 25, 2008.
Version 89.
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50% identity |
Documents (8) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1 Short name=S6K-alpha 1 EC=2.7.11.1 Alternative name(s): 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 p90-RSK 1 pp90RSK1 p90S6K Ribosomal S6 kinase 1 Short name=RSK-1 MAP kinase-activated protein kinase 1a Short name=MAPKAPK1A | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 735 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Serine/threonine kinase that may play a role in mediating the growth-factor and stress induced activation of the transcription factor CREB. |
| Catalytic activity | ATP + a protein = ADP + a phosphoprotein. |
| Cofactor | Magnesium. |
| Enzyme regulation | Activated by multiple phosphorylations on threonine and serine residues. |
| Subunit structure | Forms a complex with either ERK1 or ERK2 in quiescent cells. Transiently dissociates following mitogenic stimulation. |
| Post-translational modification | Autophosphorylated on Ser-380, as part of the activation process. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein kinase superfamily. AGC Ser/Thr protein kinase family. S6 kinase subfamily. Contains 1 AGC-kinase C-terminal domain. Contains 2 protein kinase domains. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Domain | Repeat |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Serine/threonine-protein kinase Transferase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein amino acid phosphorylation Inferred from electronic annotation. Source: InterPro protein kinase cascadeInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from direct assay. Source: HPA nucleoplasmInferred from Experiment. Source: Reactome |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct protein serine/threonine kinase activity Ref.1Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 735 | 735 | Ribosomal protein S6 kinase alpha-1 | PRO_0000086198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 62 – 321 | 260 | Protein kinase 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 322 – 391 | 70 | AGC-kinase C-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 418 – 675 | 258 | Protein kinase 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 68 – 76 | 9 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 424 – 432 | 9 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 187 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 535 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 94 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 447 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 221 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 225 | 1 | Phosphothreonine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 348 | 1 | Phosphothreonine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 359 | 1 | Phosphothreonine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 363 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 369 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 380 | 1 | Phosphoserine; by autocatalysis | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 573 | 1 | Phosphothreonine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 732 | 1 | Phosphoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 335 | 1 | K → T: dbSNP rs3816540. | VAR_021864 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 71 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 81 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 86 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 96 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 133 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 141 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 156 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 180 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 192 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 199 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 203 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 228 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 234 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 257 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 276 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 296 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 301 – 303 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 310 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 316 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 319 – 321 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 330 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L07597 mRNA. Translation: AAC82497.1. AL109743 Genomic DNA. Translation: CAC36348.1. AL627313 Genomic DNA. Translation: CAI14647.1. AL627313 Genomic DNA. Translation: CAI14648.1. AL627313 Genomic DNA. Translation: CAI14649.1. BC014966 mRNA. Translation: AAH14966.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | I51901. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001006666.1. NP_002944.2. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.149957 | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q15418. | ||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q15418. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000117676. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 6195. | ||||||||||||||||||||||||

Clusters with