##gff-version 3 Q15303 UniProtKB Signal peptide 1 25 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q15303 UniProtKB Chain 26 1308 . . . ID=PRO_0000016674;Note=Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 Q15303 UniProtKB Chain 676 1308 . . . ID=PRO_0000396797;Note=ERBB4 intracellular domain;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 Q15303 UniProtKB Topological domain 26 651 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q15303 UniProtKB Transmembrane 652 675 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q15303 UniProtKB Topological domain 676 1308 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q15303 UniProtKB Domain 718 985 . . . Note=Protein kinase;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q15303 UniProtKB Region 1117 1150 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q15303 UniProtKB Motif 676 684 . . . Note=Nuclear localization signal Q15303 UniProtKB Motif 1032 1035 . . . Note=PPxY motif 1 Q15303 UniProtKB Motif 1053 1056 . . . Note=PPxY motif 2 Q15303 UniProtKB Motif 1298 1301 . . . Note=PPxY motif 3 Q15303 UniProtKB Motif 1306 1308 . . . Note=PDZ-binding Q15303 UniProtKB Active site 843 843 . . . Note=Proton acceptor;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU10028 Q15303 UniProtKB Binding site 724 732 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q15303 UniProtKB Binding site 751 751 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q15303 UniProtKB Binding site 797 799 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q15303 UniProtKB Binding site 843 848 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q15303 UniProtKB Modified residue 875 875 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18721752;Dbxref=PMID:18721752 Q15303 UniProtKB Modified residue 1035 1035 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18721752;Dbxref=PMID:18721752 Q15303 UniProtKB Modified residue 1056 1056 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17120616,ECO:0000269|PubMed:18721752,ECO:0000269|PubMed:8617750;Dbxref=PMID:17120616,PMID:18721752,PMID:8617750 Q15303 UniProtKB Modified residue 1150 1150 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18721752;Dbxref=PMID:18721752 Q15303 UniProtKB Modified residue 1162 1162 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18721752;Dbxref=PMID:18721752 Q15303 UniProtKB Modified residue 1188 1188 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18721752,ECO:0000269|PubMed:8617750;Dbxref=PMID:18721752,PMID:8617750 Q15303 UniProtKB Modified residue 1202 1202 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18721752;Dbxref=PMID:18721752 Q15303 UniProtKB Modified residue 1242 1242 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18721752,ECO:0000269|PubMed:8617750;Dbxref=PMID:18721752,PMID:8617750 Q15303 UniProtKB Modified residue 1258 1258 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18721752;Dbxref=PMID:18721752 Q15303 UniProtKB Modified residue 1284 1284 . . . Note=Phosphotyrosine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18721752;Dbxref=PMID:18721752 Q15303 UniProtKB Glycosylation 138 138 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Glycosylation 174 174 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Glycosylation 181 181 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q15303 UniProtKB Glycosylation 253 253 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Glycosylation 358 358 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Glycosylation 410 410 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Glycosylation 473 473 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Glycosylation 495 495 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Glycosylation 548 548 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q15303 UniProtKB Glycosylation 576 576 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Glycosylation 620 620 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 29 56 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 156 186 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 189 197 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 193 205 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 213 221 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 217 229 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 230 238 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 234 246 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 249 258 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 262 289 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 293 304 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 308 323 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 326 330 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 503 512 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 507 520 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 523 532 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 536 552 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 555 569 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 559 577 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 580 589 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 593 614 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 617 625 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Disulfide bond 621 633 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16203964;Dbxref=PMID:16203964 Q15303 UniProtKB Alternative sequence 626 648 . . . ID=VSP_002895;Note=In isoform JM-BCYT-1 and isoform JM-BCYT-2. NGPTSHDCIYYPWTGHSTLPQHA->IGSSIEDCIGLMD;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334,ECO:0000303|PubMed:9334263;Dbxref=PMID:15489334,PMID:9334263 Q15303 UniProtKB Alternative sequence 1046 1061 . . . ID=VSP_022148;Note=In isoform JM-ACYT-2 and isoform JM-BCYT-2. Missing;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334,ECO:0000303|Ref.4;Dbxref=PMID:15489334 Q15303 UniProtKB Natural variant 140 140 . . . ID=VAR_042113;Note=In a colorectal adenocarcinoma sample%3B somatic mutation. T->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=PMID:17344846 Q15303 UniProtKB Natural variant 303 303 . . . ID=VAR_042114;Note=In a lung squamous cell carcinoma sample%3B somatic mutation. S->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17344846;Dbxref=PMID:17344846 Q15303 UniProtKB Natural variant 927 927 . . . ID=VAR_070810;Note=In ALS19%3B reduces autophosphorylation upon NRG1 stimulation. R->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24119685;Dbxref=dbSNP:rs397514262,PMID:24119685 Q15303 UniProtKB Natural variant 1275 1275 . . . ID=VAR_070811;Note=In ALS19%3B reduces autophosphorylation upon NRG1 stimulation. R->W;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24119685;Dbxref=dbSNP:rs397514263,PMID:24119685 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 646 646 . . . Note=Constitutively activated kinase. Q->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17120616;Dbxref=PMID:17120616 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 675 675 . . . Note=Abolishes proteolytic processing and nuclear localization. V->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15746097,ECO:0000269|PubMed:17638867;Dbxref=PMID:15746097,PMID:17638867 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 681 684 . . . Note=Abolishes nuclear localization of the ERBB4 intracellular domain. KKKR->EIMG;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15534001;Dbxref=PMID:15534001 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 710 710 . . . Note=Strongly reduced autophosphorylation. L->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18287036;Dbxref=PMID:18287036 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 721 721 . . . Note=No effect on kinase activity. V->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19098003;Dbxref=PMID:19098003 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 751 751 . . . Note=Abolishes kinase activity. Abolishes phosphorylation%2C proteolytic processing and nuclear localization. K->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11390655,ECO:0000269|PubMed:17486069,ECO:0000269|PubMed:17638867;Dbxref=PMID:11390655,PMID:17486069,PMID:17638867 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 766 766 . . . Note=Strongly reduced autophosphorylation. M->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18287036;Dbxref=PMID:18287036 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 773 773 . . . Note=No effect on kinase activity. A->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19098003;Dbxref=PMID:19098003 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 782 782 . . . Note=No effect on kinase activity. R->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19098003;Dbxref=PMID:19098003 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 810 810 . . . Note=No effect on kinase activity. E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19098003;Dbxref=PMID:19098003 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 843 843 . . . Note=Loss of kinase activity. D->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16978839;Dbxref=PMID:16978839 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 854 854 . . . Note=No effect on kinase activity. P->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19098003;Dbxref=PMID:19098003 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 861 861 . . . Note=Loss of kinase activity. D->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19098003;Dbxref=PMID:19098003 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 864 864 . . . Note=Strongly reduced autophosphorylation. L->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18287036;Dbxref=PMID:18287036 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 872 872 . . . Note=No effect on kinase activity. E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19098003;Dbxref=PMID:19098003 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 926 926 . . . Note=No effect on kinase activity. T->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19098003;Dbxref=PMID:19098003 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 947 947 . . . Note=Constitutively autophosphorylated. I->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18287036;Dbxref=PMID:18287036 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 992 992 . . . Note=Abolishes APC/C-mediated degradation%3B when associated with A-995 and A-1000. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17638867;Dbxref=PMID:17638867 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 995 995 . . . Note=Abolishes APC/C-mediated degradation%3B when associated with A-992 and A-1000. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17638867;Dbxref=PMID:17638867 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 1000 1000 . . . Note=Abolishes APC/C-mediated degradation%3B when associated with A-992 and A-995. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17638867;Dbxref=PMID:17638867 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 1035 1035 . . . Note=No effect on interaction with WWOX. Abolishes interaction with WWOX%3B when associated with A-1301. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16061658;Dbxref=PMID:16061658 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 1056 1056 . . . Note=Abolishes interaction with NEDD4 and impairs ubiquitination. Promotes nuclear translocation of ERBB4 intracellular domain E4ICD1. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19561640;Dbxref=PMID:19561640 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 1056 1056 . . . Note=Abolishes interaction with WWP1%3B when associated with F-1301. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19561640;Dbxref=PMID:19561640 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 1301 1301 . . . Note=Abolishes interaction with NEDD4 and impairs ubiquitination. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12807903,ECO:0000269|PubMed:16061658,ECO:0000269|PubMed:19561640;Dbxref=PMID:12807903,PMID:16061658,PMID:19561640 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 1301 1301 . . . Note=No effect on interaction with WWOX. Abolishes interaction with WWOX%3B when associated with A-1035. Loss of interaction with YAP1 and stimulation of transcription. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12807903,ECO:0000269|PubMed:16061658,ECO:0000269|PubMed:19561640;Dbxref=PMID:12807903,PMID:16061658,PMID:19561640 Q15303 UniProtKB Mutagenesis 1301 1301 . . . Note=Abolishes interaction with WWP1%3B when associated with F-1056. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12807903,ECO:0000269|PubMed:16061658,ECO:0000269|PubMed:19561640;Dbxref=PMID:12807903,PMID:16061658,PMID:19561640 Q15303 UniProtKB Beta strand 28 30 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 38 41 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3U7U Q15303 UniProtKB Helix 42 53 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 57 61 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 63 67 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 75 79 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 82 85 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 87 91 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 95 98 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Turn 112 114 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 115 120 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 125 128 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3U2P Q15303 UniProtKB Beta strand 133 135 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 144 150 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 158 160 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 163 165 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 173 175 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 176 178 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Turn 191 193 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 197 201 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 202 204 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 221 225 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 226 228 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 234 242 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 245 254 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 257 261 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 265 269 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Turn 270 273 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 274 277 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 283 285 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 288 292 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 298 300 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 303 307 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 312 317 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 320 325 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 327 329 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3U2P Q15303 UniProtKB Beta strand 333 335 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 340 342 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Turn 350 352 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 353 356 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 360 364 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 366 368 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 370 374 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 377 379 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 386 394 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 397 400 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 402 405 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 415 417 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 432 438 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 455 461 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 469 471 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 474 476 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 479 482 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 485 487 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 489 491 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 493 497 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Turn 498 500 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 512 516 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 519 528 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 531 534 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 537 543 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 545 548 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 551 554 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 568 573 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 576 585 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 588 592 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 595 608 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 612 616 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Beta strand 625 629 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2AHX Q15303 UniProtKB Helix 651 676 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2L2T Q15303 UniProtKB Helix 715 717 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Beta strand 718 729 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Beta strand 731 737 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Beta strand 740 743 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BBT Q15303 UniProtKB Beta strand 746 752 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 762 773 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Beta strand 778 780 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BBT Q15303 UniProtKB Beta strand 783 787 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Beta strand 789 791 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Beta strand 793 797 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 804 810 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 812 814 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 817 836 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 846 848 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Beta strand 849 853 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Beta strand 856 859 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 864 869 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 884 886 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 889 893 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 899 914 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Turn 920 923 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Turn 926 928 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 929 934 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 947 955 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 961 963 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 967 977 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B Q15303 UniProtKB Helix 981 983 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2R4B