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UniProtKB/Swiss-Prot Q14849 (STAR3_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 90.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (6) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: StAR-related lipid transfer protein 3 Alternative name(s): START domain-containing protein 3 Short name=StARD3 Metastatic lymph node protein 64 Short name=Protein MLN 64 Protein CAB1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 445 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Binds and transports cholesterol. Promotes steroidogenesis in placenta and brain. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Contains 1 MENTAL domain. Contains 1 START domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipid transport Steroidogenesis Transport |
| Cellular component | Endosome Membrane |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Domain | Transmembrane |
| Ligand | Lipid-binding |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | C21-steroid hormone biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW cholesterol metabolic process Ref.2Traceable author statement. Source: ProtInc lipid transportInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW mitochondrial transport Ref.2Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW late endosome membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | cholesterol binding Inferred from direct assay. Source: MGI cholesterol transporter activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 445 | 445 | StAR-related lipid transfer protein 3 | PRO_0000220653 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1 – 51 | 51 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 52 – 72 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 73 – 94 | 22 | Extracellular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 95 – 115 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 116 – 120 | 5 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 121 – 141 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 142 – 148 | 7 | Extracellular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 149 – 169 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 170 – 445 | 276 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 46 – 217 | 172 | MENTAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 230 – 443 | 214 | START | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 209 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 213 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 217 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 221 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 117 | 1 | R → Q: dbSNP rs1877031. Ref.1 Ref.2 Ref.3 Ref.4 | VAR_027877 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 216 | 1 | G → A: dbSNP rs11556624. Ref.4 | VAR_027878 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 253 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 258 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 264 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 276 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 277 – 279 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 291 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 299 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 300 – 302 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 307 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 308 – 310 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 314 – 323 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 324 – 326 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 327 – 334 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 338 – 341 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 355 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 357 – 366 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 378 – 380 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 385 – 392 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 400 – 406 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 412 – 414 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 416 – 440 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| [6] | "The steroidogenic acute regulatory protein homolog MLN64, a late endosomal cholesterol-binding protein." Alpy F., Stoeckel M.-E., Dierich A., Escola J.-M., Wendling C., Chenard M.-P., Vanier M.T., Gruenberg J., Tomasetto C., Rio M.-C. J. Biol. Chem. 276:4261-4269(2001) [PubMed: 11053434] [Abstract] Cited for: TOPOLOGY. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X80198 mRNA. Translation: CAA56489.1. D38255 mRNA. Translation: BAA22525.1. BT006964 mRNA. Translation: AAP35610.1. BC008356 mRNA. Translation: AAH08356.1. BC008747 mRNA. Translation: AAH08747.1. BC025679 mRNA. Translation: AAH25679.1. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00000865. | ||||||||||||||||||
| PIR | I38027. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_006795.2. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.77628 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| TCDB | 9.B.64.1.1. putative cholesterol transporter (Start1) family. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | Q14849. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000131748. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 10948. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:10948. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| GeneCards | GC17P035046. | ||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0013780. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:17579. STARD3. | ||||||||||||||||||
| HPA | CAB017021. | ||||||||||||||||||
| MIM | 607048. gene. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA134981867. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOVERGEN | Q14849. | ||||||||||||||||||
| OMA | Q14849. AEEERWY. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q14849. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_STARD3. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000131748. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR019498. Cholesterol-capturing_domain. IPR000799. StAR. IPR002913. START_lipid_bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF10457. MENTAL. 1 hit. PF01852. START. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00978. STARPROTEIN. | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00234. START. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51439. MENTAL. 1 hit. PS50848. START. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| NextBio | 41597. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | STAR3_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q14849 Secondary accession number(s): Q53Y53, Q96HM9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 17 Human chromosome 17: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


