Q14353 (GAMT_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Guanidinoacetate N-methyltransferase EC=2.1.1.2 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 236 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + guanidinoacetate = S-adenosyl-L-homocysteine + creatine. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Monomer By similarity. |
| Tissue specificity | Expressed in liver. Ref.7 |
| Involvement in disease | Defects in GAMT are the cause of guanidinoacetate methyltransferase deficiency (GAMT deficiency) [MIM:612736]. GAMT deficiency is an autosomal recessive disorder characterized by developmental delay/regression, mental retardation, severe disturbance of expressive and cognitive speech, intractable seizures and movement disturbances, severe depletion of creatine/phosphocreatine in the brain, and accumulation of guanidinoacetic acid (GAA) in brain and body fluids. |
| Sequence similarities | Belongs to the RMT2 methyltransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Disease | Disease mutation |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | creatine biosynthetic process Inferred from direct assay Ref.7. Source: UniProtKB muscle contractionTraceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | cytosol Traceable author statement. Source: Reactome |
| Molecular function | guanidinoacetate N-methyltransferase activity Inferred from mutant phenotype Ref.7. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 236 | 236 | Guanidinoacetate N-methyltransferase | PRO_0000087430 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 69 – 74 | 6 | S-adenosyl-L-methionine binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 117 – 118 | 2 | S-adenosyl-L-methionine binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 171 – 172 | 2 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 20 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 42 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 46 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 50 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 90 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 135 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 222 | 1 | Phosphotyrosine Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 223 | 1 | Phosphotyrosine Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 20 | 1 | W → S in GAMT deficiency. Ref.12 Ref.13 | VAR_058102 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 50 | 1 | M → L in GAMT deficiency. Ref.15 | VAR_058103 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 51 | 1 | H → P in GAMT deficiency. Ref.12 | VAR_058104 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 54 | 1 | A → P in GAMT deficiency. Ref.12 | VAR_058105 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 169 | 1 | C → Y in GAMT deficiency. Ref.13 | VAR_058106 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 197 | 1 | L → P in GAMT deficiency; uncertain pathogenicity. Ref.11 Ref.14 | VAR_058107 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 209 | 1 | T → M. Ref.6 Corresponds to variant rs17851582 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_025723 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 20 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 27 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 36 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 43 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 46 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 57 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 58 – 60 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 67 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 79 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 90 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 102 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 115 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 120 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 123 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 134 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 143 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 144 – 146 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 154 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 159 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 168 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 177 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 178 – 181 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 192 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 199 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 206 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 213 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 234 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Web resources
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Z49878 mRNA. Translation: CAA90035.1. AF010248, AF010246, AF010247 Genomic DNA. Translation: AAD04781.1. AF188893 Genomic DNA. Translation: AAF01461.1. BT007034 mRNA. Translation: AAP35682.1. AC005329 Genomic DNA. Translation: AAC27668.1. BC016760 mRNA. Translation: AAH16760.1. BC017936 mRNA. Translation: AAH17936.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00030182. | ||||||||||||
| PIR | S62732. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_000147.1. NM_000156.4. NP_620279.1. NM_138924.1. | ||||||||||||
| UniGene | Hs.81131. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q14353. | ||||||||||||
| SMR | Q14353. Positions 7-236. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | Q14353. 2 interactions. | ||||||||||||
| STRING | Q14353. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | Q14353. | ||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||
| DMDM | 2498404. | ||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||
| OGP | Q14353. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PeptideAtlas | Q14353. | ||||||||||||
| PRIDE | Q14353. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENST00000252288; ENSP00000252288; ENSG00000130005. | ||||||||||||
| GeneID | 2593. | ||||||||||||
| KEGG | hsa:2593. | ||||||||||||
| UCSC | uc002lsj.1. human. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 2593. | ||||||||||||
| GeneCards | GC19M001397. | ||||||||||||
| H-InvDB | HIX0014583. | ||||||||||||
| HGNC | HGNC:4136. GAMT. | ||||||||||||
| MIM | 601240. gene. 612736. phenotype. | ||||||||||||
| neXtProt | NX_Q14353. | ||||||||||||
| Orphanet | 382. Guanidinoacetate methyltransferase deficiency. | ||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
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| GeneTree | ENSGT00390000018061. | ||||||||||||
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| Genevestigator | Q14353. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000130005. Homo sapiens. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR016550. GuanidinoAc_N-MeTrfase. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K00542. | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF009285. GAMT. 1 hit. | ||||||||||||
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Other | |||||||||||||
| DrugBank | DB00148. Creatine. | ||||||||||||
| NextBio | 10257. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GAMT_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q14353 Secondary accession number(s): Q53Y34, Q8WVJ1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
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