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ID=VAR_058827;Note=In PKD2%3B loss of function in the release of Ca(2+) stores from the endoplasmic reticulum%3B no effect on location at the endoplasmic reticulum%3B affects channel activity as it is able to abolish channel currents induced by the gain-of-function artificial mutant P-604. D->V;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10541293,ECO:0000269|PubMed:11854751,ECO:0000269|PubMed:27071085,ECO:0000269|PubMed:27214281,ECO:0000269|PubMed:29899465;Dbxref=dbSNP:rs121918043,PMID:10541293,PMID:11854751,PMID:27071085,PMID:27214281,PMID:29899465 Q13563 UniProtKB Natural variant 632 632 . . . ID=VAR_058828;Note=In PKD2. C->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12707387;Dbxref=PMID:12707387 Q13563 UniProtKB Natural variant 684 684 . . . ID=VAR_011076;Note=In PKD2%3B somatic mutation%3B abolishes channel currents induced by the gain-of-function artificial mutant P-604. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10835625;Dbxref=dbSNP:rs1578144872,PMID:10835625 Q13563 UniProtKB Natural variant 800 800 . . . ID=VAR_058829;Note=M->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11968093;Dbxref=dbSNP:rs2234917,PMID:11968093 Q13563 UniProtKB Natural variant 807 807 . . . ID=VAR_058830;Note=In PKD2. R->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12707387;Dbxref=dbSNP:rs147654263,PMID:12707387 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 76 76 . . . Note=Abolishes phosphorylation of the N-terminal domain. Abolishes the ability to complement a pkd2-deficient zebrafish mutant%3B when associated with A-80. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16551655;Dbxref=PMID:16551655 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 80 80 . . . Note=Decreases phosphorylation of the N-terminal domain. Abolishes the ability to complement a pkd2-deficient zebrafish mutant%3B when associated with A-76. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16551655;Dbxref=PMID:16551655 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 201 201 . . . Note=Abolishes increased channel activity due to a gain of function mutation%3B when associated with P-604. W->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29899465;Dbxref=PMID:29899465 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 604 604 . . . Note=No effect on channel activation. F->A%2CI;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27071085;Dbxref=PMID:27071085 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 604 604 . . . Note=Gain-of-function mutation resulting in increased channel activity. Absence of gain of function%3B when associated with F-605 DEL%3B when associated with A-201%3B when associated with V-511%3B when associated with G-414%3B when associated with G-420%3B when associated with Y-684 DEL%3B when associated with A-684. Increased channel activity%3B when associated with 736-L-N-737 DEL. F->P;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27071085,ECO:0000269|PubMed:29899465;Dbxref=PMID:27071085,PMID:29899465 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 605 605 . . . Note=Abolishes increased channel activity due to a gain of function mutation%3B when associated with P-604. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27071085;Dbxref=PMID:27071085 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 677 677 . . . Note=Gain of function mutation. L->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29899465;Dbxref=PMID:29899465 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 684 684 . . . Note=Abolishes increased channel activity due to a gain of function mutation%3B when associated with P-604. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29899465;Dbxref=PMID:29899465 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 688 688 . . . Note=Abolishes increased channel activity due to a gain of function mutation%3B when associated with P-604. K->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29899465;Dbxref=PMID:29899465 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 721 721 . . . Note=Decreases phosphorylation%3B when associated with A-801%3B A-812%3B A-831 and A-943. T->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16551655;Dbxref=PMID:16551655 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 736 737 . . . Note=Increased channel activity%3B when associated with P-604. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27071085;Dbxref=PMID:27071085 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 768 768 . . . Note=Strongly increases calcium binding affinity. Q->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24990821;Dbxref=PMID:24990821 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 771 771 . . . Note=Loss of calcium-binding site%3B when associated with A-774. T->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18694932;Dbxref=PMID:18694932 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 774 774 . . . Note=Loss of calcium-binding site%3B when associated with A-771. E->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18694932;Dbxref=PMID:18694932 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 774 774 . . . Note=Abolishes calcium binding via the EF-hand. E->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24990821;Dbxref=PMID:24990821 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 801 801 . . . Note=Decreases phosphorylation%3B when associated with A-721%3B A-812%3B A-831 and A-943. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16551655;Dbxref=PMID:16551655 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 801 801 . . . Note=Phosphomimetic mutant. No effect on release of Ca(2+) stores from the endoplasmic reticulum. S->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20881056;Dbxref=PMID:20881056 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 801 801 . . . Note=Loss of phosphorylation at this site. Impairs release of Ca(2+) stores from the endoplasmic reticulum. S->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20881056;Dbxref=PMID:20881056 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 804 804 . . . Note=Loss of phosphorylation at Ser-801. S->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20881056;Dbxref=PMID:20881056 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 812 812 . . . Note=Decreases interaction with PACS1 and enhances expression at the cell membrane. Decreases phosphorylation%3B when associated with A-721%3B A-801%3B A-831 and A-943. S->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15692563,ECO:0000269|PubMed:16551655;Dbxref=PMID:15692563,PMID:16551655 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 812 812 . . . Note=No effect on interaction with PACS1. S->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15692563;Dbxref=PMID:15692563 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 815 817 . . . Note=Strongly decreases interaction with PACS1 and enhances expression at the cell membrane. DDD->AAA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15692563;Dbxref=PMID:15692563 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 829 829 . . . Note=Abolishes increased channel opening in response to cAMP and phosphorylation by PKA. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26269590;Dbxref=PMID:26269590 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 831 831 . . . Note=Decreases phosphorylation%3B when associated with A-721%3B A-801%3B A-812 and A-943. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16551655;Dbxref=PMID:16551655 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 842 842 . . . Note=Abolishes oligomerization and interaction with PKD1%3B when associated with A-846%3B A-849%3B A-860%3B A-863 and A-867. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19556541;Dbxref=PMID:19556541 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 842 842 . . . Note=Loss of protein solubility. L->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18694932;Dbxref=PMID:18694932 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 846 846 . . . Note=Abolishes oligomerization and interaction with PKD1%3B when associated with A-842%3B A-849%3B A-860%3B A-863 and A-867. V->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19556541;Dbxref=PMID:19556541 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 846 846 . . . Note=Loss of protein solubility. V->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18694932;Dbxref=PMID:18694932 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 849 849 . . . Note=Abolishes oligomerization and interaction with PKD1%3B when associated with A-842%3B A-846%3B A-860%3B A-863 and A-867. M->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19556541;Dbxref=PMID:19556541 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 849 849 . . . Note=Loss of protein solubility. M->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18694932;Dbxref=PMID:18694932 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 853 853 . . . Note=Loss of protein solubility. I->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18694932;Dbxref=PMID:18694932 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 856 856 . . . Note=Loss of protein solubility. I->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18694932;Dbxref=PMID:18694932 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 860 860 . . . Note=Abolishes oligomerization and interaction with PKD1%3B when associated with A-842%3B A-846%3B A-849%3B A-863 and A-867. I->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19556541;Dbxref=PMID:19556541 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 863 863 . . . Note=Abolishes oligomerization and interaction with PKD1%3B when associated with A-842%3B A-846%3B A-849%3B A-860 and A-867. V->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19556541;Dbxref=PMID:19556541 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 863 863 . . . Note=Loss of protein solubility%3B when associated with K-849. V->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18694932;Dbxref=PMID:18694932 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 867 867 . . . Note=Abolishes oligomerization and interaction with PKD1%3B when associated with A-842%3B A-846%3B A-849%3B A-860 and A-863. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19556541;Dbxref=PMID:19556541 Q13563 UniProtKB Mutagenesis 943 943 . . . Note=Decreases phosphorylation%3B when associated with A-721%3B A-801%3B A-812 and A-831. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16551655;Dbxref=PMID:16551655 Q13563 UniProtKB Sequence conflict 45 45 . . . Note=G->R;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13563 UniProtKB Sequence conflict 449 449 . . . Note=G->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13563 UniProtKB Helix 214 241 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6T9N Q13563 UniProtKB Helix 247 257 . . . 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