##gff-version 3 Q13555 UniProtKB Chain 1 558 . . . ID=PRO_0000086101;Note=Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit gamma Q13555 UniProtKB Domain 14 272 . . . Note=Protein kinase;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q13555 UniProtKB Region 283 292 . . . Note=Autoinhibitory domain;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:20668654;Dbxref=PMID:20668654 Q13555 UniProtKB Region 294 316 . . . Note=Calmodulin-binding;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:20668654;Dbxref=PMID:20668654 Q13555 UniProtKB Region 324 353 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q13555 UniProtKB Region 376 423 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q13555 UniProtKB Compositional bias 336 353 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q13555 UniProtKB Compositional bias 386 404 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q13555 UniProtKB Compositional bias 408 423 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q13555 UniProtKB Active site 136 136 . . . Note=Proton acceptor;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU10027 Q13555 UniProtKB Binding site 20 28 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q13555 UniProtKB Binding site 43 43 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q13555 UniProtKB Modified residue 287 287 . . . Note=Phosphothreonine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:16690701,ECO:0007744|PubMed:19369195,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:16690701,PMID:19369195,PMID:23186163 Q13555 UniProtKB Modified residue 306 306 . . . Note=Phosphothreonine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13555 UniProtKB Modified residue 307 307 . . . Note=Phosphothreonine%3B by autocatalysis;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13555 UniProtKB Modified residue 311 311 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195,ECO:0007744|PubMed:20068231;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195,PMID:20068231 Q13555 UniProtKB Modified residue 334 334 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P11730 Q13555 UniProtKB Modified residue 349 349 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976;Dbxref=PMID:18691976 Q13555 UniProtKB Modified residue 352 352 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195 Q13555 UniProtKB Modified residue 419 419 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195,ECO:0007744|PubMed:23186163,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195,PMID:23186163,PMID:24275569 Q13555 UniProtKB Modified residue 484 484 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P11730 Q13555 UniProtKB Alternative sequence 315 315 . . . ID=VSP_032699;Note=In isoform 5 and isoform 6. S->SVGRQSSAPASPAASAAGLAGQ;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 Q13555 UniProtKB Alternative sequence 316 316 . . . ID=VSP_059393;Note=In isoform 11. A->VGRQSSAPASPAASAAGLAGQA Q13555 UniProtKB Alternative sequence 331 364 . . . ID=VSP_013350;Note=In isoform 3%2C isoform 7 and isoform 10. Missing;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:7557101,ECO:0000303|PubMed:8449910;Dbxref=PMID:7557101,PMID:8449910 Q13555 UniProtKB Alternative sequence 331 341 . . . ID=VSP_013349;Note=In isoform 2%2C isoform 8%2C isoform 9 and isoform 11. Missing;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:7557101,ECO:0000303|PubMed:9060999;Dbxref=PMID:7557101,PMID:9060999 Q13555 UniProtKB Alternative sequence 341 363 . . . ID=VSP_032700;Note=In isoform 5. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 Q13555 UniProtKB Alternative sequence 351 364 . . . ID=VSP_036027;Note=In isoform 9. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:7557101;Dbxref=PMID:7557101 Q13555 UniProtKB Alternative sequence 396 426 . . . ID=VSP_059394;Note=In isoform 11. GRVPEGRSSRDRTAPSAGMQPQPSLCSSAMR->VR Q13555 UniProtKB Alternative sequence 396 425 . . . ID=VSP_004778;Note=In isoform 4%2C isoform 5 and isoform 10. GRVPEGRSSRDRTAPSAGMQPQPSLCSSAM->V;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334,ECO:0000303|PubMed:8449910,ECO:0000303|PubMed:9060999;Dbxref=PMID:15489334,PMID:8449910,PMID:9060999 Q13555 UniProtKB Alternative sequence 397 398 . . . ID=VSP_035456;Note=In isoform 6%2C isoform 7%2C isoform 8 and isoform 9. RV->APLRTGNGSSV;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:7557101;Dbxref=PMID:7557101 Q13555 UniProtKB Natural variant 36 36 . . . ID=VAR_042430;Note=S->P;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15489334,ECO:0000269|Ref.2;Dbxref=dbSNP:rs17853266,PMID:15489334 Q13555 UniProtKB Natural variant 292 292 . . . ID=VAR_069390;Note=In MRD59%3B gain-of-function variant affecting regulation of neurite formation and arborization%3B results in constitutive autophosphorylation. R->P;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23033978,ECO:0000269|PubMed:30184290;Dbxref=dbSNP:rs397514627,PMID:23033978,PMID:30184290 Q13555 UniProtKB Sequence conflict 230 230 . . . Note=A->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13555 UniProtKB Helix 9 13 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Beta strand 14 22 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Beta strand 26 33 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Turn 34 37 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Beta strand 38 46 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 52 67 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Beta strand 76 81 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Beta strand 83 91 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 98 103 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 110 129 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 139 141 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Beta strand 142 145 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Beta strand 153 155 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 178 180 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 183 187 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 194 209 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 219 227 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 237 240 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 243 252 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Turn 257 259 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 263 266 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 270 273 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 275 278 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 285 301 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2V7O Q13555 UniProtKB Helix 425 443 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Helix 446 452 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Beta strand 453 460 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Helix 462 464 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Beta strand 468 470 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Helix 471 481 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Turn 482 485 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Beta strand 490 501 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Beta strand 506 518 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Beta strand 524 538 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Beta strand 541 550 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2UX0 Q13555 UniProtKB Modified residue 325 325 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195 Q13555 UniProtKB Modified residue 325 325 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195 Q13555 UniProtKB Modified residue 325 325 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976;Dbxref=PMID:18691976 Q13555 UniProtKB Modified residue 325 325 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976;Dbxref=PMID:18691976 Q13555 UniProtKB Modified residue 325 325 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195 Q13555 UniProtKB Modified residue 325 325 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195 Q13555 UniProtKB Modified residue 325 325 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195 Q13555 UniProtKB Modified residue 338 338 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976;Dbxref=PMID:18691976 Q13555 UniProtKB Modified residue 325 325 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195 Q13555 UniProtKB Modified residue 325 325 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976;Dbxref=PMID:18691976 Q13555 UniProtKB Modified residue 346 346 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19369195;Dbxref=PMID:18691976,PMID:19369195