##gff-version 3 Q13131 UniProtKB Chain 1 559 . . . ID=PRO_0000085589;Note=5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1 Q13131 UniProtKB Domain 27 279 . . . Note=Protein kinase;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q13131 UniProtKB Region 302 381 . . . Note=AIS Q13131 UniProtKB Region 485 536 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q13131 UniProtKB Active site 150 150 . . . Note=Proton acceptor;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU10027 Q13131 UniProtKB Binding site 33 41 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q13131 UniProtKB Binding site 56 56 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 Q13131 UniProtKB Modified residue 32 32 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19369195,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:19369195,PMID:23186163 Q13131 UniProtKB Modified residue 183 183 . . . Note=Phosphothreonine%3B by LKB1 and CaMKK2;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q5EG47 Q13131 UniProtKB Modified residue 269 269 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P54645 Q13131 UniProtKB Modified residue 355 355 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:24275569 Q13131 UniProtKB Modified residue 356 356 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648;Dbxref=PMID:18669648 Q13131 UniProtKB Modified residue 360 360 . . . Note=Phosphoserine%3B by ULK1;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P54645 Q13131 UniProtKB Modified residue 368 368 . . . Note=Phosphothreonine%3B by ULK1;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P54645 Q13131 UniProtKB Modified residue 382 382 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18220336,ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:18220336,PMID:19690332,PMID:23186163 Q13131 UniProtKB Modified residue 397 397 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P54645 Q13131 UniProtKB Modified residue 467 467 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19369195;Dbxref=PMID:19369195 Q13131 UniProtKB Modified residue 486 486 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:18669648,PMID:23186163 Q13131 UniProtKB Modified residue 488 488 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P54645 Q13131 UniProtKB Modified residue 490 490 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:18669648,PMID:23186163 Q13131 UniProtKB Modified residue 496 496 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:23186163,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:18669648,PMID:23186163,PMID:24275569 Q13131 UniProtKB Modified residue 508 508 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:24275569 Q13131 UniProtKB Modified residue 524 524 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:24275569 Q13131 UniProtKB Modified residue 527 527 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:24275569 Q13131 UniProtKB Alternative sequence 121 121 . . . ID=VSP_035431;Note=In isoform 2. R->RKSDVPGVVKTGSTKE;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 Q13131 UniProtKB Natural variant 10 10 . . . ID=VAR_058401;Note=M->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15489334;Dbxref=dbSNP:rs17855679,PMID:15489334 Q13131 UniProtKB Natural variant 16 16 . . . ID=VAR_035622;Note=In a breast cancer sample%3B somatic mutation. Q->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959974;Dbxref=dbSNP:rs928784854,PMID:16959974 Q13131 UniProtKB Mutagenesis 307 307 . . . Note=Activates the kinase activity. V->G%2CQ;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17088252;Dbxref=PMID:17088252 Q13131 UniProtKB Sequence conflict 5 5 . . . Note=S->C;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13131 UniProtKB Sequence conflict 9 9 . . . Note=K->S;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13131 UniProtKB Sequence conflict 37 37 . . . Note=T->A;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13131 UniProtKB Sequence conflict 202 202 . . . Note=A->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13131 UniProtKB Sequence conflict 208 208 . . . Note=I->L;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13131 UniProtKB Sequence conflict 269 269 . . . Note=T->S;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q13131 UniProtKB Beta strand 27 34 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 37 39 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9G Q13131 UniProtKB Beta strand 41 46 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Turn 47 49 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 52 59 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 60 65 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 69 81 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 90 95 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 97 105 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 108 111 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9J Q13131 UniProtKB Helix 112 119 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 124 143 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Turn 153 155 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 156 158 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 164 166 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 169 171 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 173 178 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7JHG Q13131 UniProtKB Helix 180 186 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7JHG Q13131 UniProtKB Turn 188 190 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 193 196 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 204 220 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 227 229 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4RED Q13131 UniProtKB Helix 230 239 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 246 248 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7JHG Q13131 UniProtKB Helix 250 259 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Turn 264 266 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 270 275 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 277 280 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 285 287 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9G Q13131 UniProtKB Helix 298 305 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Turn 323 325 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 330 345 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 349 351 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Turn 372 374 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 375 379 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9J Q13131 UniProtKB Beta strand 408 413 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 417 430 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 434 439 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 442 448 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Turn 450 452 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 455 464 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 466 468 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Beta strand 470 476 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H Q13131 UniProtKB Helix 542 557 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6C9H