Q12923 (PTN13_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 149.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Interactions·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Web links·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Interactions·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Web links·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 EC=3.1.3.48 Alternative name(s): Fas-associated protein-tyrosine phosphatase 1 Short name=FAP-1 PTP-BAS Protein-tyrosine phosphatase 1E Short name=PTP-E1 Short name=hPTPE1 Protein-tyrosine phosphatase PTPL1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 2485 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Tyrosine phosphatase which regulates negatively FAS-induced apoptosis and NGFR-mediated pro-apoptotic signaling. Ref.17 |
| Catalytic activity | Protein tyrosine phosphate + H2O = protein tyrosine + phosphate. |
| Subunit structure | Interacts with TRIP6 and TNFRSF6 (Fas receptor) through its second PDZ domain. Interacts with the C-terminal SVP motif of NGFR through its third PDZ domain. Interacts with the LIM domain of PDLIM4 through its second and fourth PDZ domains. Binds PLEKHA1 and PLEKHA2 through its first PDZ domain. Interacts with BRD7 and ARHGAP29. Interacts (via PDZ 3 domain) with PKN2 (via C-terminus). Ref.7 Ref.9 Ref.10 Ref.11 Ref.12 |
| Subcellular location | Cytoplasm › cytoskeleton By similarity. Nucleus. Cell projection › lamellipodium. Note: Colocalizes with PKN2 in lamellipodia-like structure, regions of large actin turnover. Ref.11 |
| Tissue specificity | Present in most tissues with the exception of the liver and skeletal muscle. Most abundant in lung, kidney and fetal brain. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein-tyrosine phosphatase family. Non-receptor class subfamily. Contains 1 FERM domain. Contains 1 KIND domain. Contains 5 PDZ (DHR) domains. Contains 1 tyrosine-protein phosphatase domain. |
| Sequence caution | The sequence AAH39610.1 differs from that shown. Reason: Contaminating sequence. Potential poly-A sequence. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell projection Cytoplasm Cytoskeleton Nucleus |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing Polymorphism |
| Domain | Coiled coil Repeat |
| Molecular function | Hydrolase Protein phosphatase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from direct assay Ref.12. Source: UniProtKB cytoskeletonInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell lamellipodiumInferred from direct assay Ref.11. Source: UniProtKB nucleusInferred from direct assay Ref.11. Source: UniProtKB plasma membraneInferred from direct assay Ref.12. Source: UniProtKB |
| Molecular_function | protein tyrosine phosphatase activity Inferred from direct assay Ref.12Ref.17. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| PDCD10 | Q9BUL8 | 3 | EBI-355227,EBI-740195 |
Alternative products
| This entry describes 4 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q12923-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q12923-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 884-1074: Missing. | ||||||
| Isoform 3 (identifier: Q12923-3) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1056-1074: Missing. | ||||||
| Isoform 4 (identifier: Q12923-4) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1383-1383: T → TVLFDK | ||||||
| Note: May be due to a competing donor splice site. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 2485 | 2485 | Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 | PRO_0000219435 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 3 – 190 | 188 | KIND | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 572 – 872 | 301 | FERM | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1093 – 1178 | 86 | PDZ 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1368 – 1452 | 85 | PDZ 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1501 – 1588 | 88 | PDZ 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1788 – 1868 | 81 | PDZ 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1882 – 1965 | 84 | PDZ 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 2213 – 2467 | 255 | Tyrosine-protein phosphatase | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 2408 – 2414 | 7 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 2408 – 2414 | 7 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Coiled coil | 469 – 504 | 36 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 56 – 59 | 4 | Poly-Leu | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 1742 – 1749 | 8 | Poly-Ser | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 2408 | 1 | Phosphocysteine intermediate Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 2378 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 2452 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1029 | 1 | Phosphoserine Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1033 | 1 | Phosphoserine Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1321 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 884 – 1074 | 191 | Missing in isoform 2. | VSP_000496 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1056 – 1074 | 19 | Missing in isoform 3. | VSP_000497 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1383 | 1 | T → TVLFDK in isoform 4. | VSP_007921 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 1356 | 1 | F → L. Corresponds to variant rs10033029 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_048359 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 1419 | 1 | L → P. Ref.18 | VAR_016200 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 1522 | 1 | I → M. Ref.18 Corresponds to variant rs2230600 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_016201 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 1625 | 1 | E → K. Corresponds to variant rs12500797 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_024373 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 1744 | 1 | S → P. Corresponds to variant rs17012064 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_048360 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 2081 | 1 | Y → D. Corresponds to variant rs989902 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_024374 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 2458 | 1 | I → V No effect on substrate affinity. Ref.17 Corresponds to variant rs34226837 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_048361 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2154 | 1 | D → H: No effect on substrate affinity. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2205 | 1 | R → W: No effect on substrate affinity. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2221 | 1 | Q → M: Reduces substrate affinity 2 fold. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2307 | 1 | M → T: Reduces substrate affinity 7 fold. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2408 | 1 | C → S: Loss of catalytic activity. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2444 | 1 | R → E: Loss of catalytic activity. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2444 | 1 | R → K: Reduces substrate affinity 7 fold. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2444 | 1 | R → Q: Strongly decreases catalytic activity. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2448 | 1 | H → A: Reduces substrate affinity 2 fold. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2449 | 1 | G → V: Loss of catalytic activity. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 2474 | 1 | E → D: No effect on substrate affinity. Ref.17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1134 – 1135 | 2 | LD → FH in CAA56563. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1216 – 1229 | 14 | KDHHW…LRHIS → DLSRSHCHVYLAHL Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1238 – 1239 | 2 | GL → A in CAA56124. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1357 | 1 | S → P in CAA56124. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1362 – 1363 | 2 | KP → RS in CAA56124. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1538 | 1 | P → A in CAA56563. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1649 | 1 | R → K in CAA56124. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1698 – 1714 | 17 | KSQED…YPQKI → RVKKIPFVPCFTILRKR in CAA56124. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1797 | 1 | G → A in CAA56563. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1856 – 1857 | 2 | AA → G in CAA56124. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 2069 | 1 | A → S in CAA56124. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 2206 – 2210 | 5 | GLLDQ → VARS in CAA56124. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1366 – 1372 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1374 – 1377 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1379 – 1384 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1388 – 1390 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1391 – 1393 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1395 – 1400 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1405 – 1409 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1417 – 1421 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1431 – 1439 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1443 – 1450 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2175 – 2179 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2188 – 2190 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2194 – 2209 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2212 – 2220 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2231 – 2233 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2235 – 2238 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 2257 – 2260 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2264 – 2272 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2275 – 2282 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2287 – 2289 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2290 – 2299 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2304 – 2307 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2311 – 2313 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2331 – 2346 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2348 – 2359 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 2360 – 2363 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2364 – 2373 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2385 – 2398 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2404 – 2407 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2409 – 2412 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2413 – 2429 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2436 – 2444 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2454 – 2475 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "A novel protein-tyrosine phosphatase with homology to both the cytoskeletal proteins of the band 4.1 family and junction-associated guanylate kinases." Banville D., Ahmad S., Stocco R., Shen S.-H. J. Biol. Chem. 269:22320-22327(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 4). Tissue: Mammary carcinoma. |
| [2] | "Molecular cloning of a novel protein-tyrosine phosphatase containing a membrane-binding domain and GLGF repeats." Maekawa K., Imagawa N., Nagamatsu M., Harada S. FEBS Lett. 337:200-206(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORMS 1; 2 AND 3), ALTERNATIVE SPLICING. Tissue: Leukemia. |
| [3] | "Cloning and characterization of PTPL1, a protein tyrosine phosphatase with similarities to cytoskeletal-associated proteins." Saras J., Claesson-Welsh L., Heldin C.-H., Gonez L.J. J. Biol. Chem. 269:24082-24089(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 3). Tissue: Fibroblast. |
| [4] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORM 3), NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] OF 1323-1922 (ISOFORM 1). Tissue: Brain and Eye. |
| [5] | Wang H.-Y. Submitted (JUN-1994) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 1216-2485 (ISOFORMS 1/2/3). Tissue: Pancreas. |
| [6] | "FAP-1: a protein tyrosine phosphatase that associates with Fas." Sato T., Irie S., Kitada S., Reed J.C. Science 268:411-415(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 1279-1883 (ISOFORM 4). Tissue: Brain. |
| [7] | "Functional interaction of Fas-associated phosphatase-1 (FAP-1) with p75(NTR) and their effect on NF-kappaB activation." Irie S., Hachiya T., Rabizadeh S., Maruyama W., Mukai J., Li Y., Reed J.C., Bredesen D.E., Sato T.A. FEBS Lett. 460:191-198(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 1323-1821 (ISOFORMS 1/2/3), INTERACTION WITH NGFR. |
| [8] | "Identification of novel protein-tyrosine phosphatases in a human leukemia cell line, F-36P." Honda H., Shibuya M., Chiba S., Yazaki Y., Hirai H. Leukemia 7:742-746(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 2298-2414. Tissue: Leukemia. |
| [9] | "A novel GTPase-activating protein for Rho interacts with a PDZ domain of the protein-tyrosine phosphatase PTPL1." Saras J., Franzen P., Aspenstroem P., Hellman U., Gonez L.J., Heldin C.-H. J. Biol. Chem. 272:24333-24338(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH ARHGAP29. |
| [10] | "ZRP-1, a zyxin-related protein, interacts with the second PDZ domain of the cytosolic protein tyrosine phosphatase hPTP1E." Murthy K.K., Clark K., Fortin Y., Shen S.-H., Banville D. J. Biol. Chem. 274:20679-20687(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH TRIP6. |
| [11] | "The protein kinase C-related kinase PRK2 interacts with the protein tyrosine phosphatase PTP-BL via a novel PDZ domain binding motif." Gross C., Heumann R., Erdmann K.S. FEBS Lett. 496:101-104(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH PKN2, SUBCELLULAR LOCATION. |
| [12] | "Interaction of the protein tyrosine phosphatase PTPL1 with the PtdIns(3,4)P2-binding adaptor protein TAPP1." Kimber W.A., Deak M., Prescott A.R., Alessi D.R. Biochem. J. 376:525-535(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH PLEKHA1 AND PLEKHA2. |
| [13] | "Initial characterization of the human central proteome." Burkard T.R., Planyavsky M., Kaupe I., Breitwieser F.P., Buerckstuemmer T., Bennett K.L., Superti-Furga G., Colinge J. BMC Syst. Biol. 5:17-17(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [14] | "System-wide temporal characterization of the proteome and phosphoproteome of human embryonic stem cell differentiation." Rigbolt K.T., Prokhorova T.A., Akimov V., Henningsen J., Johansen P.T., Kratchmarova I., Kassem M., Mann M., Olsen J.V., Blagoev B. Sci. Signal. 4:RS3-RS3(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-1029 AND SER-1033, MASS SPECTROMETRY. |
| [15] | "Solution structure of the PDZ2 domain from human phosphatase hPTP1E and its interactions with C-terminal peptides from the Fas receptor." Kozlov G., Gehring K., Ekiel I. Biochemistry 39:2572-2580(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 1361-1456 UNCOMPLEXED AND IN COMPLEX WITH THE C-TERMINUS OF TNFRSF6. |
| [16] | "Solution structure of the PDZ2 domain from cytosolic human phosphatase hPTP1E complexed with a peptide reveals contribution of the beta2-beta3 loop to PDZ domain-ligand interactions." Kozlov G., Banville D., Gehring K., Ekiel I. J. Mol. Biol. 320:813-820(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 1361-1456 IN COMPLEX WITH THE C-TERMINUS OF THE GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR RA-GEF-2. |
| [17] | "Crystal structure of the PTPL1/FAP-1 human tyrosine phosphatase mutated in colorectal cancer: evidence for a second phosphotyrosine substrate recognition pocket." Villa F., Deak M., Bloomberg G.B., Alessi D.R., van Aalten D.M. J. Biol. Chem. 280:8180-8187(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.85 ANGSTROMS) OF 2163-2477, FUNCTION, MUTAGENESIS OF ASP-2154; ARG-2205; GLN-2221; MET-2307; CYS-2408; ARG-2444; HIS-2448; GLY-2449 AND GLU-2474, CHARACTERIZATION OF VARIANT VAL-2458. |
| [18] | "Head-to-head juxtaposition of Fas-associated phosphatase-1 (FAP-1) and c-Jun NH2-terminal kinase 3 (JNK3) genes: genomic structure and seven polymorphisms of the FAP-1 gene." Yoshida S., Harada H., Nagai H., Fukino K., Teramoto A., Emi M. J. Hum. Genet. 47:614-619(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: VARIANTS PRO-1419 AND MET-1522. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U12128 mRNA. Translation: AAB60339.1. D21209 mRNA. Translation: BAA04750.1. D21210 mRNA. Translation: BAA04751.1. D21211 mRNA. Translation: BAA04752.1. X80289 mRNA. Translation: CAA56563.1. BC039610 mRNA. Translation: AAH39610.1. Sequence problems. BC140777 mRNA. Translation: AAI40778.1. X79676 mRNA. Translation: CAA56124.1. L34583 mRNA. Translation: AAC41755.1. AF233323 mRNA. Translation: AAF63474.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00006714. IPI00030246. IPI00337648. IPI00472958. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A54971. I67629. I67630. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_006255.1. NM_006264.2. NP_542414.1. NM_080683.2. NP_542415.1. NM_080684.2. NP_542416.1. NM_080685.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.436142. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | Q12923. 5 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-109571. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DMDM | 12643716. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNASU | 5783. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000316707; ENSP00000322675; ENSG00000163629. ENST00000411767; ENSP00000407249; ENSG00000163629. ENST00000427191; ENSP00000408368; ENSG00000163629. ENST00000436978; ENSP00000394794; ENSG00000163629. ENST00000511467; ENSP00000426626; ENSG00000163629. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 5783. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:5783. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc003hpy.3. human. uc003hpz.3. human. uc003hqa.3. human. uc003hqb.3. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 5783. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC04P087515. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:9646. PTPN13. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HPA | CAB002213. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 600267. gene. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA33988. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG5599. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG053756. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K02374. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | SQDSRTE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG45DWNG. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pathway_Interaction_DB | ephrinbrevpathway. Ephrin B reverse signaling. faspathway. FAS signaling pathway (CD95). fcer1pathway. Fc-epsilon receptor I signaling in mast cells. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000163629. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.20.80.10. 1 hit. 2.30.29.30. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR019749. Band_41_domain. IPR019750. Band_41_fam. IPR014352. FERM/acyl-CoA-bd_prot_3-hlx. IPR019748. FERM_central. IPR000299. FERM_domain. IPR018979. FERM_N. IPR018980. FERM_PH-like_C. IPR011019. KIND. IPR003100. PAZ. IPR001478. PDZ. IPR011993. PH_like_dom. IPR000387. Tyr/Dual-sp_Pase. IPR012153. Tyr_Pase_non-rcpt_typ-13. IPR000242. Tyr_Pase_rcpt/non-rcpt. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF09380. FERM_C. 1 hit. PF00373. FERM_M. 1 hit. PF09379. FERM_N. 1 hit. PF00595. PDZ. 5 hits. PF00102. Y_phosphatase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000933. Tyr-Ptase_nr13. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00935. BAND41. PR00700. PRTYPHPHTASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00295. B41. 1 hit. SM00750. KIND. 1 hit. SM00228. PDZ. 5 hits. SM00194. PTPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47031. FERM_3-hlx. 1 hit. SSF101690. PAZ. 1 hit. SSF50156. PDZ. 5 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00660. FERM_1. False negative. PS00661. FERM_2. False negative. PS50057. FERM_3. 1 hit. PS51377. KIND. 1 hit. PS50106. PDZ. 5 hits. PS00383. TYR_PHOSPHATASE_1. False negative. PS50056. TYR_PHOSPHATASE_2. 1 hit. PS50055. TYR_PHOSPHATASE_PTP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL2976. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ChiTaRS | PTPN13. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q12923. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeRNAi | 5783. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 22492. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PTN13_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q12923 Secondary accession number(s): B2RTR0 Q9UDA8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 4 Human chromosome 4: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
