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UniProtKB/Swiss-Prot Q12634 (T4HR_MAGGR)
Last modified
June 16, 2009.
Version 72.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Tetrahydroxynaphthalene reductase EC=1.1.1.252 Alternative name(s): T4HN reductase Short name=THNR | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Magnaporthe grisea (Rice blast fungus) (Pyricularia grisea) [Complete proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 148305 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Pezizomycotina › Sordariomycetes › Sordariomycetidae › Magnaporthales › Magnaporthaceae › Magnaporthe |
Protein attributes
| Sequence length | 283 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the NADPH-dependent reduction of 1,3,6,8-tetrahydroxynaphthalene (T4HN) into (+)-scytalone and 1,3,8-trihydroxynaphthalene into (-)-vermelone. This enzyme is the biochemical target of several commercially important fungicides which are used to prevent blast disease in rice plants. |
| Catalytic activity | Scytalone + NADP+ = 1,3,6,8-tetrahydroxynaphthalene + NADPH. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Melanin biosynthesis |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | melanin biosynthetic process from tyrosine Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro tetrahydroxynaphthalene reductase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 283 | 282 | Tetrahydroxynaphthalene reductase | PRO_0000054782 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 39 – 63 | 25 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 178 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 164 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 14 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 25 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 34 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 35 – 38 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 51 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 62 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 76 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 85 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 105 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 113 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 125 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 138 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 152 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 162 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 167 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 195 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 199 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 208 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 219 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 223 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 242 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 263 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 267 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 280 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Polyhydroxynaphthalene reductase involved in melanin biosynthesis in Magnaporthe grisea. Purification, cDNA cloning and sequencing." Vidal-Cros A., Viviani F., Labesse G., Boccara M., Gaudry M. Eur. J. Biochem. 219:985-992(1994) [PubMed: 8112349] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, CHARACTERIZATION. Strain: Guyane 11. |
| [2] | "Isolation, characterization and preliminary genetic analysis of laboratory tricyclazole-resistant mutants of the rice blast fungus, Magnaporthe grisea." Zhang C.-Q., Zhu G.N., Ma Z.H., Zhou M.-G. J. Phytopathol. 154:392-397(2006) [Agricola: IND43821857] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "The genome sequence of the rice blast fungus Magnaporthe grisea." Dean R.A., Talbot N.J., Ebbole D.J., Farman M.L., Mitchell T.K., Orbach M.J., Thon M.R., Kulkarni R., Xu J.-R., Pan H., Read N.D., Lee Y.-H., Carbone I., Brown D., Oh Y.Y., Donofrio N., Jeong J.S., Soanes D.M. Birren B.W.Nature 434:980-986(2005) [PubMed: 15846337] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 70-15 / FGSC 8958. |
| [4] | "Crystal structure of the ternary complex of 1,3,8-trihydroxynaphthalene reductase from Magnaporthe grisea with NADPH and an active-site inhibitor." Andersson A., Jordan D.B., Schneider G., Lindqvist Y. Structure 4:1161-1170(1996) [PubMed: 8939741] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADP AND INHIBITOR. Strain: 4091-5-8. |
| [5] | "Structures of trihydroxynaphthalene reductase-fungicide complexes: implications for structure-based design and catalysis." Liao D.-I., Basarab G.S., Gatenby A.A., Valent B., Jordan D.B. Structure 9:19-27(2001) [PubMed: 11342131] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.1 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADP AND FUNGICIDE. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L22309 mRNA. Translation: AAA19514.1. AY846878 Genomic DNA. Translation: AAW55623.1. CH476830 Genomic DNA. Translation: EDJ98831.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S41412. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | XP_365550.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Mgr.5801 | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 2681349. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mgr:MGG_02252. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|242507.1.peg.7289. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | Q12634. DIARVVC. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.252. 5953. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR19410. ADH_short_C2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | T4HR_MAGGR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q12634 Secondary accession number(s): A4R3G6, Q5I7G0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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