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UniProtKB/Swiss-Prot Q10801 (DIPZ_MYCTU)
Last modified
June 16, 2009.
Version 63.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Protein dipZ | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 695 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Subcellular location | Cell membrane; Multi-pass membrane protein Potential. |
| Sequence similarities | Contains 1 thioredoxin domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell membrane Membrane |
| Domain | Transmembrane |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell redox homeostasis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cytochrome complex assemblyInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | antioxidant activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidoreductase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 695 | 695 | Protein dipZ | PRO_0000079911 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 123 – 143 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 179 – 199 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 205 – 225 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 254 – 274 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 285 – 305 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 325 – 345 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 394 – 542 | 149 | Thioredoxin | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 672 | 1 | Y → D in AAK47267. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 379 – 383 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 384 – 386 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 408 – 412 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 413 – 415 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 420 – 423 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 426 – 433 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 438 – 454 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 455 – 457 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 459 – 465 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 470 – 473 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 475 – 485 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 491 – 493 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 498 – 502 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 507 – 514 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 518 – 527 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 530 – 544 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 554 – 556 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 575 – 577 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 589 – 594 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 604 – 613 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 618 – 620 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 622 – 624 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 626 – 650 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 653 – 659 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 664 – 683 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF189006 Genomic DNA. Translation: AAF13401.1. BX842581 Genomic DNA. Translation: CAA98351.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK47267.1. | |||||||||||||
| PIR | E70923. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_217390.1. NP_337453.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 888162. 925334. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT2942 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv2874 in contig AL123456_GR. | ||||||||||||
| KEGG | mtc:MT2942. mtu:Rv2874. | ||||||||||||
| TIGR | MT2942. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| TubercuList | Rv2874. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q10801. | ||||||||||||
| OMA | Q10801. QAYAFTF. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000866. Alkyl_hydroperoxide_Rdtase. IPR003834. Cyt_c_assmbl_TM. IPR017936. Thioredoxin-like. IPR012335. Thioredoxin_fold. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.30.10. Thioredoxin_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00578. AhpC-TSA. 1 hit. PF02683. DsbD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProDom | PD003679. Thioredoxin_like. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| PROSITE | PS51352. THIOREDOXIN_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DIPZ_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q10801 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


