Q10628 (RNPH_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 72.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ribonuclease PH Short name=RNase PH EC=2.7.7.56 Alternative name(s): tRNA nucleotidyltransferase | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis | ||||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 259 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Phosphorolytic exoribonuclease that removes nucleotide residues following the -CCA terminus of tRNA and adds nucleotides to the ends of RNA molecules by using nucleoside diphosphates as substrates By similarity. HAMAP MF_00564 |
| Catalytic activity | tRNA(n+1) + phosphate = tRNA(n) + a nucleoside diphosphate. HAMAP MF_00564 |
| Sequence similarities | Belongs to the RNase PH family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | tRNA processing |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | tRNA processing Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | plasma membrane Inferred from direct assay. Source: MTBBASE |
| Molecular function | tRNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro tRNA nucleotidyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: EC tRNA-specific ribonuclease activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 259 | 259 | Ribonuclease PH HAMAP MF_00564 | PRO_0000139912 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 19 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 33 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 46 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 67 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 71 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 74 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 79 – 81 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 95 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 103 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 106 – 108 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 122 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 132 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 148 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 155 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 167 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 183 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 195 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 204 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 224 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 239 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Deciphering the biology of Mycobacterium tuberculosis from the complete genome sequence." Cole S.T., Brosch R., Parkhill J., Garnier T., Churcher C.M., Harris D.E., Gordon S.V., Eiglmeier K., Gas S., Barry C.E. III, Tekaia F., Badcock K., Basham D., Brown D., Chillingworth T., Connor R., Davies R.M., Devlin K. Barrell B.G.Nature 393:537-544(1998) [PubMed: 9634230] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 25618 / H37Rv. |
| [2] | "Whole-genome comparison of Mycobacterium tuberculosis clinical and laboratory strains." Fleischmann R.D., Alland D., Eisen J.A., Carpenter L., White O., Peterson J.D., DeBoy R.T., Dodson R.J., Gwinn M.L., Haft D.H., Hickey E.K., Kolonay J.F., Nelson W.C., Umayam L.A., Ermolaeva M.D., Salzberg S.L., Delcher A., Utterback T.R. Fraser C.M.J. Bacteriol. 184:5479-5490(2002) [PubMed: 12218036] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: CDC 1551 / Oshkosh. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX842576 Genomic DNA. Translation: CAA99973.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK45646.1. | ||||||||||||
| PIR | C70739. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_215856.1. NC_000962.2. NP_335832.1. NC_002755.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q10628. | ||||||||||||
| SMR | Q10628. Positions 3-248. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBMYCT00000003516; EBMYCP00000003516; EBMYCG00000003514. EBMYCT00000071385; EBMYCP00000069444; EBMYCG00000071380. | ||||||||||||
| GeneID | 886864. 924657. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT1381 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv1340 in contig AL123456_GR. | ||||||||||||
| KEGG | mtc:MT1381. mtu:Rv1340. | ||||||||||||
| PATRIC | 18124810. VBIMycTub22151_1520. | ||||||||||||
| TIGR | MT1381. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| TubercuList | Rv1340. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000017525. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG737187. | ||||||||||||
| OMA | MLPRATG. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q10628. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00173. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00564. RNase_PH. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR001247. ExoRNase_PH_dom1. IPR015847. ExoRNase_PH_dom2. IPR020568. Ribosomal_S5_D2-typ_fold. IPR002381. RNase_PH_bac-type. IPR018336. RNase_PH_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K00989. | ||||||||||||
| Pfam | PF01138. RNase_PH. 1 hit. PF03725. RNase_PH_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF55666. 3_ExoRNase. 1 hit. SSF54211. Ribosomal_S5_D2-typ_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01966. RNasePH. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01277. RIBONUCLEASE_PH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RNPH_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q10628 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with